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万見
- PDB-4gw2: Crystal structure of arginine kinase in complex with L-ornithine,... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4gw2
タイトルCrystal structure of arginine kinase in complex with L-ornithine, MgADP, and nitrate.
要素Arginine kinase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Arginine kinase / Phosphagen kinase / Transition state analog / Kinase (キナーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine kinase / arginine kinase activity / phosphocreatine biosynthetic process / creatine kinase activity / リン酸化 / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain ...Transferase Creatine Kinase; Chain A, domain 1 / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain superfamily / ATP:guanido phosphotransferase, N-terminal domain / Phosphagen kinase N-terminal domain profile. / ATP:guanido phosphotransferase active site / Phosphagen kinase active site signature. / ATP:guanido phosphotransferase / ATP:guanido phosphotransferase, catalytic domain / ATP:guanido phosphotransferase, C-terminal catalytic domain / Phosphagen kinase C-terminal domain profile. / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / Creatine Kinase; Chain A, domain 2 / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / 硝酸塩 / オルニチン / Arginine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Limulus polyphemus (カブトガニ)
手法X線回折 / ISOMORPHOUS WITH PDB ENTRY 1M15 / 解像度: 2.157 Å
データ登録者Clark, S.A. / Davulcu, O. / Chapman, M.S.
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2012
タイトル: Crystal structures of arginine kinase in complex with ADP, nitrate, and various phosphagen analogs.
著者: Clark, S.A. / Davulcu, O. / Chapman, M.S.
履歴
登録2012年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年10月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年10月31日Group: Database references
改定 1.22018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details
改定 1.32018年2月28日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arginine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,8955
ポリマ－40,2501
非ポリマー6464
水4,306239
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.393, 70.312, 80.319
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Arginine kinase / / AK


分子量: 40249.758 Da / 分子数: 1 / 変異: E103N, D112G, G116A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Limulus polyphemus (カブトガニ) / プラスミド: PET22B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P51541, arginine kinase

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非ポリマー , 5種, 243分子

#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / アデノシン二リン酸


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-ORN / L-ornithine / オルニチン / オルニチン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 132.161 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H12N2O2
#5: 化合物 ChemComp-NO3 / NITRATE ION / 硝酸塩


分子量: 62.005 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 239 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.38 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: Protein at 30 mg/ml, 26% PEG 6000, 0.05M HEPES, 0.1M Magnesium chloride, 0.02M Potassium ADP, 0.25M Sodium nitrate, 0.025M Sodium azide, 0.005M DTT, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 398.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.541 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.541 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.157→29.648 Å / Num. all: 19862 / Num. obs: 19862 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.157→2.374 Å / % possible all: 91

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CrystalClearデータ収集
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)モデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.7_650)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX1.7_650位相決定
精密化構造決定の手法: ISOMORPHOUS WITH PDB ENTRY 1M15
開始モデル: PDB ENTRY 1M15

1m15


解像度: 2.157→29.648 Å / SU ML: 0.3 / σ(F): 1 / σ(I): 1 / 位相誤差: 24.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2286 600 3.02 %Used same test set as PDB entry 1M15
Rwork0.1934 ---
obs0.1944 19862 96.7 %-
all-19862 --
溶媒の処理減衰半径: 1.06 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 35.772 Å2 / ksol: 0.313 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.701 Å20 Å2-0 Å2
2--13.4519 Å2-0 Å2
3----6.7508 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.157→29.648 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2817 0 41 239 3097
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062963
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8924001
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.0991121
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.065438
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005510
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1569-2.37380.31841430.24734448X-RAY DIFFRACTION91
2.3738-2.71710.27831460.22574761X-RAY DIFFRACTION97
2.7171-3.42250.21861540.20444915X-RAY DIFFRACTION99
3.4225-29.65050.19821570.16755138X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.10010.0457-0.17351.7675-0.28231.9733-0.0907-0.3273-0.7328-0.0516-0.1462-0.73150.75860.9023-0.2310.33970.31980.05080.33890.27120.390436.3705-4.448339.7073
21.49580.6236-0.56370.94990.21641.94250.03460.51170.0438-0.31480.0610.02710.2324-0.0278-0.00010.2632-0.0227-0.01560.25610.01080.206724.38377.171523.1503
31.2775-0.0113-0.54290.00060.00470.23080.53620.26990.7598-0.2981-0.0539-0.1981-0.7944-0.00490.29170.45270.00780.17480.11780.07270.467324.035423.452131.0868
42.39310.1802-0.67360.9040.61162.38510.07350.03410.11750.1008-0.13370.19210.2196-0.4203-0.05970.1433-0.05180.00580.10840.03270.165511.58988.729741.6374
50.5642-0.3426-0.20090.3872-0.10840.37090.1-0.4948-0.06650.5599-0.0473-0.3864-0.03940.322600.3346-0.0895-0.02950.36650.04080.267623.12910.339253.1243
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:102 OR RESID 193:201 OR RESID 269:276 ) )A2 - 102
2X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:102 OR RESID 193:201 OR RESID 269:276 ) )A193 - 201
3X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:102 OR RESID 193:201 OR RESID 269:276 ) )A269 - 276
4X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND ( RESID 129:155 OR RESID 167:173 OR RESID 202:213 OR RESID 221:229 OR RESID 258:259 ) )A129 - 155
5X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND ( RESID 129:155 OR RESID 167:173 OR RESID 202:213 OR RESID 221:229 OR RESID 258:259 ) )A167 - 173
6X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND ( RESID 129:155 OR RESID 167:173 OR RESID 202:213 OR RESID 221:229 OR RESID 258:259 ) )A202 - 213
7X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND ( RESID 129:155 OR RESID 167:173 OR RESID 202:213 OR RESID 221:229 OR RESID 258:259 ) )A221 - 229
8X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND ( RESID 129:155 OR RESID 167:173 OR RESID 202:213 OR RESID 221:229 OR RESID 258:259 ) )A258 - 259
9X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 174:187 )A174 - 187
10X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND ( RESID 103:128 OR RESID 156:166 OR RESID 216:220 OR RESID 233:257 OR RESID 260:268 OR RESID 277:290 OR RESID 330:357 ) )A103 - 128
11X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND ( RESID 103:128 OR RESID 156:166 OR RESID 216:220 OR RESID 233:257 OR RESID 260:268 OR RESID 277:290 OR RESID 330:357 ) )A156 - 166
12X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND ( RESID 103:128 OR RESID 156:166 OR RESID 216:220 OR RESID 233:257 OR RESID 260:268 OR RESID 277:290 OR RESID 330:357 ) )A216 - 220
13X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND ( RESID 103:128 OR RESID 156:166 OR RESID 216:220 OR RESID 233:257 OR RESID 260:268 OR RESID 277:290 OR RESID 330:357 ) )A233 - 257
14X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND ( RESID 103:128 OR RESID 156:166 OR RESID 216:220 OR RESID 233:257 OR RESID 260:268 OR RESID 277:290 OR RESID 330:357 ) )A260 - 268
15X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND ( RESID 103:128 OR RESID 156:166 OR RESID 216:220 OR RESID 233:257 OR RESID 260:268 OR RESID 277:290 OR RESID 330:357 ) )A277 - 290
16X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN A AND ( RESID 103:128 OR RESID 156:166 OR RESID 216:220 OR RESID 233:257 OR RESID 260:268 OR RESID 277:290 OR RESID 330:357 ) )A330 - 357
17X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND ( RESID 293:310 OR RESID 321:329 ) )A293 - 310
18X-RAY DIFFRACTION5( CHAIN A AND ( RESID 293:310 OR RESID 321:329 ) )A321 - 329

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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