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万見
- PDB-4ct5: DDX6 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ct5
タイトルDDX6
要素DDX6
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / viral RNA genome packaging / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / P-body assembly / RISC complex / stem cell population maintenance / negative regulation of neuron differentiation / stress granule assembly / helicase activity / P-body ...mRNA decay by 5' to 3' exoribonuclease / viral RNA genome packaging / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / P-body assembly / RISC complex / stem cell population maintenance / negative regulation of neuron differentiation / stress granule assembly / helicase activity / P-body / neuron differentiation / cytoplasmic stress granule / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / RNA helicase activity / negative regulation of translation / RNA helicase / cadherin binding / protein domain specific binding / mRNA binding / ATP hydrolysis activity / RNA binding / ATP binding / membrane / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. ...DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Probable ATP-dependent RNA helicase DDX6
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Ozgur, S. / Basquin, J. / Conti, E.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2014
タイトル: Structural and Biochemical Insights to the Role of the Ccr4-not Complex and Ddx6 ATPase in Microrna Repression.
著者: Mathys, H. / Basquin, J. / Ozgur, S. / Czarnocki-Cieciura, M. / Bonneau, F. / Aartse, A. / Dziembowski, A. / Nowotny, M. / Conti, E. / Filipowicz, W.
履歴
登録2014年3月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年5月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年5月28日Group: Atomic model
改定 1.22014年6月18日Group: Database references
改定 1.32023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DDX6
B: DDX6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,4964
ポリマ－86,3782
非ポリマー1182
水00
1
A: DDX6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2482
ポリマ－43,1891
非ポリマー591
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: DDX6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,2482
ポリマ－43,1891
非ポリマー591
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.116, 113.144, 77.183
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 DDX6 / ATP-DEPENDENT RNA HELICASE P54 / DEAD BOX PROTEIN 6 / ONCOGENE RCK


分子量: 43189.195 Da / 分子数: 2 / 断片: RECA1, RECA2, RESIDUES 95-469 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PEC_HIS_SUMO / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR PRARE / 参照: UniProt: P26196, RNA helicase
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
配列の詳細THE FIRST 3 AMINO ACIDS ARE FROM THE PROTEASE CLEAVAGE SITE (RSM)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 % / 解説: NONE
結晶化pH: 5.5
詳細: 17% (W/V) PEG 10000, 100 MM BIS-TRIS PH 5.5 AND 100 MM AMMONIUM ACETATE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.00002
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月5日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00002 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→80 Å / Num. obs: 27769 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 2.4 / 冗長度: 5.2 % / Biso Wilson estimate: 81.79 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 3→3.17 Å / 冗長度: 5.3 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2WAX

2wax


解像度: 3→50.59 Å / SU ML: 0.43 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 34.31 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2624 1869 5 %
Rwork0.2313 --
obs0.2329 18661 97.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→50.59 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5871 0 8 0 5879
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0045974
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7888079
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.9072229
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.033945
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041037
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3-3.08110.42111430.37612722X-RAY DIFFRACTION98
3.0811-3.17180.39421450.34812713X-RAY DIFFRACTION97
3.1718-3.27410.41151450.30522743X-RAY DIFFRACTION98
3.2741-3.39110.29751370.29492721X-RAY DIFFRACTION97
3.3911-3.52690.32411450.28422722X-RAY DIFFRACTION96
3.5269-3.68730.31691440.28352683X-RAY DIFFRACTION97
3.6873-3.88170.31571470.25832766X-RAY DIFFRACTION99
3.8817-4.12480.2951390.24892730X-RAY DIFFRACTION98
4.1248-4.44310.33131380.21082763X-RAY DIFFRACTION98
4.4431-4.88990.22721470.18012726X-RAY DIFFRACTION98
4.8899-5.59660.19071450.20482754X-RAY DIFFRACTION99
5.5966-7.04820.21971520.24222731X-RAY DIFFRACTION97
7.0482-50.59670.19681420.18322679X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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