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- PDB-4cgb: Crystal structure of the trimerization domain of EML2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4cgb
タイトルCrystal structure of the trimerization domain of EML2
要素ECHINODERM MICROTUBULE-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / COILED-COIL (コイルドコイル)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of microtubule nucleation / : / microtubule associated complex / negative regulation of microtubule polymerization / 視覚 / tubulin binding / sensory perception of sound / microtubule cytoskeleton organization / spindle / microtubule binding ...regulation of microtubule nucleation / : / microtubule associated complex / negative regulation of microtubule polymerization / 視覚 / tubulin binding / sensory perception of sound / microtubule cytoskeleton organization / spindle / microtubule binding / 微小管 / signaling receptor binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
HELP / HELP motif / : / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Echinoderm microtubule-associated protein-like 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.154 Å
データ登録者Richards, M.W. / Bayliss, R.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2015
タイトル: Microtubule Association of Eml Proteins and the Eml4-Alk Variant 3 Oncoprotein Require an N-Terminal Trimerization Domain.
著者: Richards, M.W. / O'Regan, L. / Roth, D. / Montgomery, J.M. / Straube, A. / Fry, A.M. / Bayliss, R.
履歴
登録2013年11月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02014年12月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月18日Group: Database references
改定 1.22015年4月29日Group: Database references
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ECHINODERM MICROTUBULE-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2
B: ECHINODERM MICROTUBULE-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2
C: ECHINODERM MICROTUBULE-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2
D: ECHINODERM MICROTUBULE-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2
E: ECHINODERM MICROTUBULE-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2
F: ECHINODERM MICROTUBULE-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,7789
ポリマ－33,6086
非ポリマー1703
水1,56787
1
A: ECHINODERM MICROTUBULE-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2
B: ECHINODERM MICROTUBULE-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2
C: ECHINODERM MICROTUBULE-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,8434
ポリマ－16,8043
非ポリマー391
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5130 Å2
ΔGint-31.4 kcal/mol
Surface area7870 Å2
手法PISA
2
D: ECHINODERM MICROTUBULE-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2
E: ECHINODERM MICROTUBULE-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2
F: ECHINODERM MICROTUBULE-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,9355
ポリマ－16,8043
非ポリマー1312
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5380 Å2
ΔGint-33.2 kcal/mol
Surface area7810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.871, 51.135, 101.691
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
ECHINODERM MICROTUBULE-ASSOCIATED PROTEIN-LIKE 2 / EMAP-2 / HUEMAP-2 / ECHINODERM MICROTUBULE ASSOCIATED PROTEIN-LIKE PROTEIN 2 ISOFORM 2


分子量: 5601.340 Da / 分子数: 6 / 断片: TRIMERIZATION DOMAIN, RESIDUES 11-60 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 器官: BRAIN AND SPINAL CORD / プラスミド: PET30TEV / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): RIL / 参照: UniProt: O95834
#2: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE N-TERMINAL GLYCINE RESIDUE IS NOT PART OF THE NATIVE SEQUENCE AND DERIVES FROM THE TEV CLEAVAGE ...THE N-TERMINAL GLYCINE RESIDUE IS NOT PART OF THE NATIVE SEQUENCE AND DERIVES FROM THE TEV CLEAVAGE SITE. SEQUENCE USED HERE IS THE ISOFORM-2 OF O95834

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.7 % / 解説: NONE
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: CRYSTALS WERE OBTAINED BY THE HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION METHOD USING 100 MM BIS-TRIS-PROPANE PH 6.5, 20% PEG 3350, 200 MM POTASSIUM THIOCYANATE IN THE RESERVOIR.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS / 検出器: PIXEL
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50.86 Å / Num. obs: 14593 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7 % / Biso Wilson estimate: 28.61 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 2.15→2.32 Å / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
xia2データ削減
xia2データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4CGC

4cgc


解像度: 2.154→50.846 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.02 / 位相誤差: 23.5 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: IN CHAIN A RESIDUES 14-57 ARE ORDERED. IN CHAIN B RESIDUES 14-58 ARE ORDERED. IN CHAIN C RESIDUES 13-53 ARE ORDERED. IN CHAIN D RESIDUES 13-57 ARE ORDERED. IN CHAIN E RESIDUES 13-52 ARE ...詳細: IN CHAIN A RESIDUES 14-57 ARE ORDERED. IN CHAIN B RESIDUES 14-58 ARE ORDERED. IN CHAIN C RESIDUES 13-53 ARE ORDERED. IN CHAIN D RESIDUES 13-57 ARE ORDERED. IN CHAIN E RESIDUES 13-52 ARE ORDERED. IN CHAIN F RESIDUES 13-57 ARE ORDERED.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2515 696 5 %
Rwork0.2055 --
obs0.2078 14027 99.67 %
溶媒の処理減衰半径: 0.98 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.888 Å2 / ksol: 0.378 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.143 Å20 Å20 Å2
2--10.0468 Å20 Å2
3----3.9039 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.154→50.846 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1968 0 8 87 2063
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061991
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.932680
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.187777
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045329
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003362
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1542-2.32050.30181440.21382593X-RAY DIFFRACTION100
2.3205-2.5540.25591440.20462617X-RAY DIFFRACTION100
2.554-2.92350.27511300.21872639X-RAY DIFFRACTION99
2.9235-3.68320.24861470.19182676X-RAY DIFFRACTION100
3.6832-50.85960.23151310.20792806X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.12491.09833.76912.79351.63899.1057-0.0898-0.12180.1097-0.05750.03210.1005-0.1685-0.35330.12680.17450.01180.04390.14660.04340.2342-1.178821.668548.0306
23.9328-0.27881.64241.50380.18572.67590.15250.1127-0.0604-0.07130.0298-0.04890.3529-0.2631-0.26530.12390.01010.03520.11250.01260.22665.316617.435847.1587
36.1042-0.15034.51651.4969-0.93346.49320.03380.30690.07670.06580.12490.1543-0.38480.3033-0.12940.2794-0.03110.03860.20250.05190.31792.457225.508841.7592
45.11383.4841-2.32075.9317-3.09823.539-0.10140.73770.2314-0.22090.31290.34490.0848-0.3285-0.19430.24020.0704-0.05570.3014-0.00650.197816.549615.520337.3313
52.32123.28140.20988.637-0.90642.87840.08230.09670.0317-0.1329-0.211-0.2896-0.15410.0810.11960.16310.04540.02540.25140.01660.209523.729315.356341.5588
63.0252.7956-0.723810.0437-2.88982.7822-0.00910.29530.18210.1091-0.0121-0.0045-0.14780.0197-0.09920.12550.0105-0.01620.2625-0.01540.224516.428717.442444.4217
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND (RESSEQ 4:57)
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B AND (RESSEQ 13:60)
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C AND (RESSEQ 13:60)
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D AND (RESSEQ 13:57)
5X-RAY DIFFRACTION5CHAIN E AND (RESSEQ 13:60)
6X-RAY DIFFRACTION6CHAIN F AND (RESSEQ 13:60)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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