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万見
- PDB-3zyk: Structure of CALM (PICALM) ANTH domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3zyk
タイトルStructure of CALM (PICALM) ANTH domain
要素PHOSPHATIDYLINOSITOL-BINDING CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN
キーワードENDOCYTOSIS (エンドサイトーシス) / ENDOBREVIN / SYNAPTOBREVIN / VAMP2 / VAMP3 / AP180 / PLASMA MEMBRANE (細胞膜) / ADAPTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / negative regulation of metalloendopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / membrane bending / RND3 GTPase cycle / vesicle cargo loading / endosome to plasma membrane transport vesicle / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / 1-phosphatidylinositol binding / regulation of terminal button organization / positive regulation of synaptic vesicle clustering ...regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / negative regulation of metalloendopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / membrane bending / RND3 GTPase cycle / vesicle cargo loading / endosome to plasma membrane transport vesicle / synaptic vesicle budding from presynaptic endocytic zone membrane / 1-phosphatidylinositol binding / regulation of terminal button organization / positive regulation of synaptic vesicle clustering / regulation of protein transport / extrinsic component of presynaptic endocytic zone membrane / positive regulation of aspartic-type endopeptidase activity involved in amyloid precursor protein catabolic process / regulation of synaptic vesicle transport / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / amyloid-beta clearance by transcytosis / clathrin heavy chain binding / clathrin coat of coated pit / regulation of vesicle size / synaptic vesicle maturation / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of protein localization to cell surface / clathrin coat assembly / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / Clathrin-mediated endocytosis / vesicle budding from membrane / positive regulation of dendrite extension / clathrin-dependent endocytosis / negative regulation of protein localization to plasma membrane / parallel fiber to Purkinje cell synapse / dendrite morphogenesis / neurofibrillary tangle / クラスリン / regulation of synaptic vesicle endocytosis / endosomal transport / low-density lipoprotein particle receptor binding / clathrin binding / positive regulation of axonogenesis / positive regulation of amyloid-beta formation / 造血 / regulation of endocytosis / synaptic vesicle endocytosis / クラスリン / vesicle-mediated transport / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / 軸索誘導 / receptor-mediated endocytosis / SNARE binding / Schaffer collateral - CA1 synapse / tau protein binding / receptor internalization / small GTPase binding / SH3 domain binding / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / エンドサイトーシス / regulation of protein localization / シナプス小胞 / presynaptic membrane / postsynapse / postsynaptic membrane / vesicle / intracellular iron ion homeostasis / postsynaptic density / learning or memory / エンドソーム / エンドソーム / negative regulation of gene expression / neuronal cell body / positive regulation of DNA-templated transcription / ゴルジ体 / 細胞膜 / 生体膜 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
ANTH domain / Clathrin coat assembly protein AP180-like / ANTH domain superfamily / AP180 N-terminal homology (ANTH) domain / ANTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS ...ANTH domain / Clathrin coat assembly protein AP180-like / ANTH domain superfamily / AP180 N-terminal homology (ANTH) domain / ANTH domain / Epsin N-terminal homology (ENTH) domain / ENTH domain profile. / ENTH domain / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat - #90 / ENTH/VHS / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Αソレノイド / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol-binding clathrin assembly protein
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Miller, S.E. / Sahlender, D.A. / Graham, S.C. / Honing, S. / Robinson, M.S. / Peden, A.A. / Owen, D.J.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2011
タイトル: The molecular basis for the endocytosis of small R-SNAREs by the clathrin adaptor CALM.
著者: Miller, S.E. / Sahlender, D.A. / Graham, S.C. / Honing, S. / Robinson, M.S. / Peden, A.A. / Owen, D.J.
履歴
登録2011年8月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02011年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年3月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Experimental preparation / Other
カテゴリ: citation / exptl_crystal_grow ...citation / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.22023年12月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL-BINDING CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN
B: PHOSPHATIDYLINOSITOL-BINDING CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,0572
ポリマ－67,0572
非ポリマー00
水7,476415
1
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL-BINDING CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5291
ポリマ－33,5291
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: PHOSPHATIDYLINOSITOL-BINDING CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,5291
ポリマ－33,5291
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.541, 78.313, 120.217
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
12
22

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND NOT (RESI 44 OR RESI 47:48 OR...
211CHAIN B
112CHAIN A AND RESI 271:288
212CHAIN B

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 PHOSPHATIDYLINOSITOL-BINDING CLATHRIN ASSEMBLY PROTEIN / CALM / CLATHRIN ASSEMBLY LYMPHOID MYELOID LEUKEMIA PROTEIN / RCALM


分子量: 33528.551 Da / 分子数: 2 / 断片: ANTH DOMAIN, RESIDUES 1-289 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / プラスミド: PGEX 4T2 CALMANTH(1-289) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): PLYSS / 参照: UniProt: O55012
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 415 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細N-TERMINAL GSPIGIH SEQUENCE IS RESIDUAL FROM AFFINITY TAG AND CLONING.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.35 % / 解説: NONE
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: CRYSTALS WERE GROWN IN SITTING DROPS CONTAINING EQUAL AMOUNTS (200-400 NL) OF PROTEIN (15 MG/ML IN 20 MM HEPES PH 7.4, 120 MM NACL, 4 MM DTT) AND RESERVOIR SOLUTION (100 MM BIS TRIS PROPANE, ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN IN SITTING DROPS CONTAINING EQUAL AMOUNTS (200-400 NL) OF PROTEIN (15 MG/ML IN 20 MM HEPES PH 7.4, 120 MM NACL, 4 MM DTT) AND RESERVOIR SOLUTION (100 MM BIS TRIS PROPANE, 200 MM SODIUM MALONATE, 20% (W/V) PEG 3350) AND EQUILIBRATED AGAINST 80 UL OF RESERVOIR SOLUTION AT 16C. CRYSTALS WERE CRYOPROTECTED BY BRIEF IMMERSION (5-60 S) IN RESERVOIR SOLUTION SUPPLEMENTED WITH 25% GLYCEROL AND WERE RAPIDLY CRYOCOOLED IN LIQUID N2 OR A 100 K STREAM OF N2 GAS.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9763
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月7日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→73.5 Å / Num. obs: 64198 / % possible obs: 98.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 14.1 % / Biso Wilson estimate: 25.84 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / 冗長度: 14.5 % / Rmerge(I) obs: 0.86 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HF8

1hf8


解像度: 1.8→40.009 Å / SU ML: 0.2 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2156 3237 5.1 %
Rwork0.1816 --
obs0.1833 64141 98.62 %
溶媒の処理減衰半径: 0.83 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 50.677 Å2 / ksol: 0.356 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 35.69 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.4595 Å20 Å20 Å2
2--1.8671 Å20 Å2
3----5.3266 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→40.009 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4307 0 0 415 4722
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094510
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0776104
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.451740
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075695
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005782
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1929X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1929X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.075
21A111X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22B111X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.024
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.82690.34721150.30132629X-RAY DIFFRACTION98
1.8269-1.85540.33311470.26552579X-RAY DIFFRACTION98
1.8554-1.88580.26671540.25362600X-RAY DIFFRACTION98
1.8858-1.91830.27051270.21222605X-RAY DIFFRACTION98
1.9183-1.95320.25441390.19892597X-RAY DIFFRACTION98
1.9532-1.99080.2391370.19312624X-RAY DIFFRACTION98
1.9908-2.03140.24511350.1842590X-RAY DIFFRACTION98
2.0314-2.07560.21721440.18872601X-RAY DIFFRACTION98
2.0756-2.12390.22441390.17942631X-RAY DIFFRACTION99
2.1239-2.1770.23881560.17962622X-RAY DIFFRACTION99
2.177-2.23580.21161480.17642630X-RAY DIFFRACTION99
2.2358-2.30160.21091320.17132621X-RAY DIFFRACTION99
2.3016-2.37590.2131340.17512637X-RAY DIFFRACTION99
2.3759-2.46080.20491520.17282635X-RAY DIFFRACTION99
2.4608-2.55930.16711540.17182649X-RAY DIFFRACTION99
2.5593-2.67580.21381580.17832615X-RAY DIFFRACTION99
2.6758-2.81680.20951330.17812700X-RAY DIFFRACTION99
2.8168-2.99320.22751340.18282677X-RAY DIFFRACTION99
2.9932-3.22430.23071430.19062670X-RAY DIFFRACTION99
3.2243-3.54860.1881360.17792710X-RAY DIFFRACTION99
3.5486-4.06160.20751460.16132711X-RAY DIFFRACTION100
4.0616-5.11550.20981330.15712718X-RAY DIFFRACTION98
5.1155-40.01840.20341410.20182853X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.4246-0.38560.11430.9338-0.3481.33940.01720.03710.0245-0.043-0.00210.0208-0.072-0.19170.00050.04050.0064-0.00020.0651-0.00790.0699-29.2251-1.31040.453
20.7357-0.07720.51141.40.08653.94790.0271-0.03810.03730.1985-0.0224-0.19110.33930.59420.00810.0940.0001-0.04130.16160.02720.1099-18.2652-11.454730.3847
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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