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- PDB-3nr8: Crystal structure of human SHIP2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nr8
タイトルCrystal structure of human SHIP2
要素Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2ホスファチジルイノシトール-3,4,5-三リン酸 5-ホスファターゼ
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Structural Genomics Consortium / SGC / Phosphatidylinositol-3 (ホスファチジルイノシトール) / 4 / 5-trisphosphate 5-phosphatase 2 / SHIP2 (ホスファチジルイノシトール-3,4,5-三リン酸 5-ホスファターゼ) / INPPL1 / SHIP-2 / Phosphatidylinositol (ホスファチジルイノシトール) / phosphatase (ホスファターゼ) / signalling / magnesium (マグネシウム) / structural genomics consortium stockholm / magnesium binding (マグネシウム)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / ホスファチジルイノシトール-3,4,5-三リン酸 5-ホスファターゼ / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / inositol-polyphosphate 5-phosphatase activity / ruffle assembly / regulation of actin filament organization / phosphatidylinositol dephosphorylation / endochondral ossification / phosphatidylinositol biosynthetic process / immune system process ...negative regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / ホスファチジルイノシトール-3,4,5-三リン酸 5-ホスファターゼ / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase activity / inositol-polyphosphate 5-phosphatase activity / ruffle assembly / regulation of actin filament organization / phosphatidylinositol dephosphorylation / endochondral ossification / phosphatidylinositol biosynthetic process / immune system process / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / establishment of mitotic spindle orientation / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / regulation of immune response / Interleukin receptor SHC signaling / SH2 domain binding / basal plasma membrane / post-embryonic development / filopodium / actin filament organization / response to insulin / SH3 domain binding / 紡錘体 / エンドサイトーシス / glucose metabolic process / Signaling by CSF1 (M-CSF) in myeloid cells / regulation of protein localization / lamellipodium / actin binding / 細胞接着 / nuclear speck / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / ゴルジ体 / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Inositol polyphosphate-related phosphatase / Inositol polyphosphate phosphatase, catalytic domain homologues / Deoxyribonuclease I; Chain A / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family / SAM domain (Sterile alpha motif) / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain ...Inositol polyphosphate-related phosphatase / Inositol polyphosphate phosphatase, catalytic domain homologues / Deoxyribonuclease I; Chain A / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family / SAM domain (Sterile alpha motif) / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / SH2 domain superfamily / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphatidylinositol 3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Tresaugues, L. / Welin, M. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. ...Tresaugues, L. / Welin, M. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Bountra, C. / Collins, R. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Johansson, I. / Karlberg, T. / Kol, S. / Kotenyova, T. / Kouznetsova, E. / Moche, M. / Nyman, T. / Persson, C. / Schuler, H. / Schutz, P. / Siponen, M.I. / Thorsell, A.G. / van der Berg, S. / Wahlberg, E. / Weigelt, J. / Nordlund, P. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Structural basis for phosphoinositide substrate recognition, catalysis, and membrane interactions in human inositol polyphosphate 5-phosphatases
著者: Tresaugues, L. / Silvander, C. / Flodin, S. / Welin, M. / Nyman, T. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Berglund, H. / Nordlund, P.
履歴
登録2010年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22014年5月28日Group: Database references
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2
A: Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,5233
ポリマ－72,4882
非ポリマー351
水64936
1
B: Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2792
ポリマ－36,2441
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
A: Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,2441
ポリマ－36,2441
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.796, 61.177, 114.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.90, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate 5-phosphatase 2 / ホスファチジルイノシトール-3,4,5-三リン酸 5-ホスファターゼ / SH2 domain-containing inositol-5'-phosphatase 2 / SH2 domain-containing inositol phosphatase 2 / ...SH2 domain-containing inositol-5'-phosphatase 2 / SH2 domain-containing inositol phosphatase 2 / SHIP-2 / Inositol polyphosphate phosphatase-like protein 1 / INPPL-1 / Protein 51C


分子量: 36243.852 Da / 分子数: 2 / 断片: Phosphatase domain, UNP residues 419-732 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INPPL1, SHIP2 / プラスミド: pNIC-MBP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) R3 pRARE / 参照: UniProt: O15357, アルカリホスファターゼ
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 36 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.05 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 20% PEG 6000, 0.1M citric acid pH 5, 2mM biphenyl 2,3',4,5',6-pentakisphosphate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2010年2月22日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si-111 double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→44.77 Å / Num. all: 15400 / Num. obs: 15338 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 59.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.152 / Rsym value: 0.152 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 4.6 % / Rmerge(I) obs: 0.72 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 2227 / Rsym value: 0.72 / % possible all: 99.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MxCuBEデータ収集
PHASER位相決定
REFMAC5.5.0102精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1I9Y

1i9y


解像度: 2.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.914 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.853 / SU B: 43.322 / SU ML: 0.389 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.448 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27247 755 4.9 %RANDOM
Rwork0.21358 ---
all0.21644 14621 --
obs0.21644 14524 99.34 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 35.337 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.68 Å20 Å22.19 Å2
2---0.38 Å20 Å2
3---1.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4784 0 1 36 4821
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0224914
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023330
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1461.9386670
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.80738066
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2885586
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.21523.529238
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.57515816
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7521533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0650.2732
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0215419
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021054
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2451.52942
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0461.51196
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.47124784
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.70231972
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.2014.51885
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: B / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
1283TIGHT POSITIONAL0.150.05
589MEDIUM POSITIONAL0.240.5
1723LOOSE POSITIONAL0.285
1283TIGHT THERMAL0.20.5
589MEDIUM THERMAL0.242
1723LOOSE THERMAL0.2810
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.871 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.402 59 -
Rwork0.321 1010 -
obs-1010 99.44 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.468-0.04930.60123.0876-0.4122.55260.0172-0.4163-0.4846-0.02940.02420.21110.3544-0.2581-0.04140.16-0.01290.00960.50140.18890.140926.3148-4.6436105.9959
228.043612.57-3.46716.4819-2.00910.67690.9411-1.9602-2.5140.3555-1.5858-1.817-0.10640.62290.64480.34730.0117-0.12991.38280.56170.85943.10615.1519112.0532
33.3396-0.18660.74212.8499-0.62142.49430.05090.06460.1058-0.19420.0771-0.0439-0.0476-0.1693-0.1280.1890.00920.02150.36430.14050.113225.38027.963695.2061
44.6805-1.35620.73994.543-1.64183.3629-0.18010.04470.31-0.09170.35120.234-0.34260.0015-0.17110.1908-0.02270.04620.03810.03570.280240.279539.225666.7306
525.3347-5.91435.729528.05855.64913.12631.0220.8915-0.0599-2.9693-1.0676-0.0105-0.5185-0.06420.04560.82860.2974-0.31140.880.56290.980321.52847.660872.0083
64.1095-1.29291.26674.8663-3.45466.0096-0.0705-0.4662-0.26860.10860.27150.3275-0.0618-0.2053-0.2010.17490.01870.07490.05730.03240.227240.888728.29778.3432
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1B420 - 575
2X-RAY DIFFRACTION2B576 - 596
3X-RAY DIFFRACTION3B597 - 731
4X-RAY DIFFRACTION4A421 - 581
5X-RAY DIFFRACTION5A582 - 591
6X-RAY DIFFRACTION6A594 - 731

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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