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- PDB-6dxw: Human N-acylethanolamine-hydrolyzing acid amidase (NAAA) precurso... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6dxw | |||||||||
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Title | Human N-acylethanolamine-hydrolyzing acid amidase (NAAA) precursor (C126A) | |||||||||
![]() | N-acylethanolamine-hydrolyzing acid amidase | |||||||||
![]() | HYDROLASE / endocannabinoid / lipase | |||||||||
Function / homology | ![]() Neurotransmitter release cycle / N-(long-chain-acyl)ethanolamine deacylase / sphingosine metabolic process / N-(long-chain-acyl)ethanolamine deacylase activity / ceramidase / N-acylsphingosine amidohydrolase activity / : / N-acylethanolamine metabolic process / N-acylphosphatidylethanolamine metabolic process / fatty acid amide hydrolase activity ...Neurotransmitter release cycle / N-(long-chain-acyl)ethanolamine deacylase / sphingosine metabolic process / N-(long-chain-acyl)ethanolamine deacylase activity / ceramidase / N-acylsphingosine amidohydrolase activity / : / N-acylethanolamine metabolic process / N-acylphosphatidylethanolamine metabolic process / fatty acid amide hydrolase activity / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds / extrinsic component of membrane / lipid catabolic process / lysosomal lumen / fatty acid metabolic process / DNA-binding transcription factor binding / lysosome / extracellular exosome / cytoplasm Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | ![]() | |||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Gorelik, A. / Gebai, A. / Illes, K. / Piomelli, D. / Nagar, B. | |||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Molecular mechanism of activation of the immunoregulatory amidase NAAA. Authors: Gorelik, A. / Gebai, A. / Illes, K. / Piomelli, D. / Nagar, B. | |||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDB format | ![]() | 658.2 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Full document | ![]() | 1.7 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 56.5 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 82.1 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 6dxxC ![]() 6dxyC ![]() 6dxzC ![]() 6dy0C ![]() 6dy1C ![]() 6dy2C ![]() 6dy3C ![]() 5u7zS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 38571.945 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q02083, N-(long-chain-acyl)ethanolamine deacylase |
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-Sugars , 4 types, 9 molecules ![](data/chem/img/NAG.gif)
#2: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source #3: Polysaccharide | alpha-L-fucopyranose-(1-6)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #4: Polysaccharide | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose | Source method: isolated from a genetically manipulated source #5: Sugar | ChemComp-NAG / |
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-Non-polymers , 2 types, 884 molecules ![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#6: Chemical | ChemComp-CL / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 3.25 Å3/Da / Density % sol: 62.18 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / Details: 1 M LiCl, 0.1 M MES pH 6 and 10 % PEG 6000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: RAYONIX MX-300 / Detector: CCD / Date: Sep 17, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.98 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.3→50 Å / Num. obs: 87300 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 3.8 % / Net I/σ(I): 18.5 |
Reflection shell | Resolution: 2.3→2.38 Å |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 5U7Z Resolution: 2.3→38.257 Å / SU ML: 0.21 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 19.7
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.3→38.257 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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