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- PDB-3muw: シンドビスウイルス中の E2-E1タンパク質殻の 疑似原子構造 -

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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 3muw
タイトルPseudo-atomic structure of the E2-E1 protein shell in Sindbis virus
構成要素(Structural polyprotein) x 2
キーワードVIRUS (ウイルス) / icosahedral protein shell (正二十面体) / icosahedral virus
機能・相同性Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E3 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E2 glycoprotein / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Immunoglobulin E-set ...Flavivirus/Alphavirus glycoprotein, immunoglobulin-like domain superfamily / Peptidase S3, togavirin / Alphavirus core protein (CP) domain profile. / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E3 glycoprotein / Alphavirus core protein / Alphavirus E2 glycoprotein / Flaviviral glycoprotein E, dimerisation domain / Flavivirus glycoprotein, central and dimerisation domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Peptidase S1, PA clan / Alphavirus E1 glycoprotein / Alphavirus E3 spike glycoprotein / Alphavirus E2 glycoprotein / icosahedral viral capsid, spike / トガビリン / T=4 icosahedral viral capsid / ubiquitin-like protein ligase binding / membrane fusion / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / fusion of virus membrane with host endosome membrane / host cell cytoplasm / エンベロープ (ウイルス) / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / serine-type endopeptidase activity / integral component of membrane / Structural polyprotein
機能・相同性情報
試料の由来Sindbis virus (シンドビスウイルス)
実験手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 9 Å 分解能
データ登録者Li, L. / Jose, J. / Xiang, Y. / Kuhn, R.J. / Rossmann, M.G.
引用ジャーナル: Nature / : 2010
タイトル: Structural changes of envelope proteins during alphavirus fusion.
著者: Long Li / Joyce Jose / Ye Xiang / Richard J Kuhn / Michael G Rossmann
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 2010年5月3日 / 公開: 2010年11月24日
改定日付Data content typeGroupProviderタイプ
1.02010年11月24日Structure modelrepositoryInitial release
1.12011年7月13日Structure modelVersion format compliance

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1121
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1121
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Structural polyprotein
U: Structural polyprotein
D: Structural polyprotein
X: Structural polyprotein
E: Structural polyprotein
Y: Structural polyprotein
F: Structural polyprotein
Z: Structural polyprotein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)319,2828
ポリマ-319,2828
非ポリマ-00
0
1
A: Structural polyprotein
U: Structural polyprotein
D: Structural polyprotein
X: Structural polyprotein
E: Structural polyprotein
Y: Structural polyprotein
F: Structural polyprotein
Z: Structural polyprotein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,156,897480
ポリマ-19,156,897480
非ポリマ-00
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation60
2


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作
point symmetry operation1
3
A: Structural polyprotein
U: Structural polyprotein
D: Structural polyprotein
X: Structural polyprotein
E: Structural polyprotein
Y: Structural polyprotein
F: Structural polyprotein
Z: Structural polyprotein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 1.6 MDa, 40 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,596,40840
ポリマ-1,596,40840
非ポリマ-00
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation5
4
A: Structural polyprotein
U: Structural polyprotein
D: Structural polyprotein
X: Structural polyprotein
E: Structural polyprotein
Y: Structural polyprotein
F: Structural polyprotein
Z: Structural polyprotein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.92 MDa, 48 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,915,69048
ポリマ-1,915,69048
非ポリマ-00
0
タイプ名称対称操作
point symmetry operation6
5


  • 登録構造と同一(異なる座標系)
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作
transform to point frame1

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構成要素

#1: タンパク質・ペプチド
Structural polyprotein / p130 / Capsid protein / Coat protein / C / p62 / E3/E2 / E3 protein / Spike glycoprotein E3 / E2 envelope glycoprotein / Spike glycoprotein E2 / 6K protein / E1 envelope glycoprotein / Spike glycoprotein E1 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 41311.758 Da / 分子数: 4
由来: (天然) Sindbis virus (シンドビスウイルス)
: Toto64 / 参照: UniProt: P03316, セリンプロテアーゼ
#2: タンパク質・ペプチド
Structural polyprotein / p130 / Capsid protein / Coat protein / C / p62 / E3/E2 / E3 protein / Spike glycoprotein E3 / E2 envelope glycoprotein / Spike glycoprotein E2 / 6K protein / E1 envelope glycoprotein / Spike glycoprotein E1 / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 38508.645 Da / 分子数: 4
由来: (天然) Sindbis virus (シンドビスウイルス)
: Toto64 / 参照: UniProt: P03316, セリンプロテアーゼ

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実験情報

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実験

実験実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプParent ID
1Sindbis virusVIRUS0
2E2-E1 protein shell of Sindbis virus1
ウイルスについての詳細ウイルスの宿主の分類: VERTEBRATES / ウイルスの単離状態: STRAIN / ウイルスのタイプ: VIRION
天然宿主生物種: Homo sapiens
緩衝液名称: TNE buffer / 詳細: TNE buffer / pH: 7.5
試料濃度: 5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: This grid plus sample was kept at 100 K
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200T / 日付: 2000年6月21日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 38000 / 倍率(補正後の値): 39220 / 最大 デフォーカス(公称値): 2580 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1100 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ最大 傾斜角: 0 deg. / 最小 傾斜角: 0 deg.
撮影電子線照射量: 18 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1EMFitmodel fitting
2PURDUE PROGRAMS3D reconstruction
CTF補正詳細: CTF correction of each particle.
対称性点対称性: I
3次元再構成実験手法: model-based common lines / 分解能: 9 Å / 粒子像の数: 7085 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body / 精密化のプロトコル: RIGID BODY FIT / 精密化に使用した空間: REAL / 当てはまり具合の基準: sumf
原子モデル構築PDB-ID: 3MUU
置いた原子数 #LASTタンパク質: 2468 / 核酸: 0 / リガンド: 0 / 溶媒: 0 / 合計: 2468

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万見について

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お知らせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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2016年4月13日: Omokage検索が速くなりました

Omokage検索が速くなりました

  • データアクセスプロセスを見直し、計算時間をこれまでの半分程度に短縮しました。
  • これまで以上に、生体分子の「カタチの類似性」をお楽しみください!

関連情報: Omokage検索

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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