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万見
- PDB-3mno: Crystal structure of the agonist form of mouse glucocorticoid rec... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3mno
タイトルCrystal structure of the agonist form of mouse glucocorticoid receptor stabilized by (A611V, F608S) mutations at 1.55A
要素
  • Glucocorticoid receptor糖質コルチコイド受容体
  • Nuclear receptor coactivator 2 peptide
キーワードHORMONE RECEPTOR / protein-ligand complex / steroid nuclear receptor / mouse GR / agonist (アゴニスト) / co-activator (コアクチベーター)
機能・相同性
機能・相同性情報


Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / SUMOylation of intracellular receptors / Recycling of bile acids and salts / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Nuclear Receptor transcription pathway / Synthesis of bile acids and bile salts / negative regulation of synaptic plasticity / positive regulation of glucocorticoid receptor signaling pathway / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand ...Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / SUMOylation of intracellular receptors / Recycling of bile acids and salts / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / Synthesis of bile acids and bile salts via 27-hydroxycholesterol / Nuclear Receptor transcription pathway / Synthesis of bile acids and bile salts / negative regulation of synaptic plasticity / positive regulation of glucocorticoid receptor signaling pathway / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Endogenous sterols / HATs acetylate histones / intracellular glucocorticoid receptor signaling pathway / regulation of glucocorticoid biosynthetic process / nuclear glucocorticoid receptor activity / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / hormone binding / Regulation of lipid metabolism by PPARalpha / steroid hormone binding / Cytoprotection by HMOX1 / nuclear glucocorticoid receptor binding / neuroinflammatory response / glucocorticoid metabolic process / Estrogen-dependent gene expression / microglia differentiation / maternal behavior / mammary gland duct morphogenesis / nucleus localization / nuclear retinoic acid receptor binding / response to arsenic-containing substance / astrocyte differentiation / negative regulation of vascular permeability / positive regulation of glutamate secretion / cellular response to glucocorticoid stimulus / positive regulation of female receptivity / nuclear thyroid hormone receptor binding / motor behavior / regulation of gluconeogenesis / adrenal gland development / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / cellular response to steroid hormone stimulus / positive regulation of dendritic spine development / postsynaptic density, intracellular component / locomotor rhythm / aryl hydrocarbon receptor binding / regulation of lipid metabolic process / cellular response to Thyroglobulin triiodothyronine / regulation of glucose metabolic process / estrogen response element binding / DNA polymerase binding / nuclear retinoid X receptor binding / intracellular steroid hormone receptor signaling pathway / core promoter sequence-specific DNA binding / regulation of cellular response to insulin stimulus / cellular response to hormone stimulus / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / Hsp70 protein binding / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / heat shock protein binding / positive regulation of adipose tissue development / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / TBP-class protein binding / steroid binding / cellular response to dexamethasone stimulus / nuclear receptor coactivator activity / response to progesterone / synaptic transmission, glutamatergic / nuclear estrogen receptor binding / nuclear receptor binding / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / Hsp90 protein binding / circadian regulation of gene expression / mRNA transcription by RNA polymerase II / receptor tyrosine kinase binding / spindle / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / positive regulation of miRNA transcription / 概日リズム / RNA polymerase II transcription regulator complex / positive regulation of neuron apoptotic process / nuclear receptor activity / sequence-specific double-stranded DNA binding / 遺伝子発現 / regulation of cell population proliferation / double-stranded DNA binding / 遺伝子発現の調節 / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / 樹状突起スパイン / transcription coactivator activity / nuclear body / protein dimerization activity / nuclear speck / クロマチンリモデリング / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / signaling receptor binding
類似検索 - 分子機能
糖質コルチコイド受容体 / 糖質コルチコイド受容体 / 核内受容体コアクチベーター2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator ...糖質コルチコイド受容体 / 糖質コルチコイド受容体 / 核内受容体コアクチベーター2 / Nuclear receptor coactivator 2/3, DUF4927 / Domain of unknown function (DUF4927) / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking / Nuclear receptor coactivator, Ncoa-type, interlocking domain superfamily / Nuclear receptor coactivator, DUF1518 / Nuclear receptor coactivator / DUF1518 / Nuclear receptor coactivator, receptor-binding domain / Nuclear receptor coactivator / Steroid receptor coactivator / Unstructured region on nuclear receptor coactivator protein / PAS domain / Helix-loop-helix DNA-binding domain superfamily / helix loop helix domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain / Myc-type, basic helix-loop-helix (bHLH) domain profile. / Nuclear receptor coactivator, interlocking / PAS fold / PAS fold / PAS domain / PAS repeat profile. / PAS domain / PAS domain superfamily / Retinoid X Receptor / Retinoid X Receptor / 核内受容体 / Nuclear hormones receptors DNA-binding region signature. / Zinc finger, nuclear hormone receptor-type / Zinc finger, C4 type (two domains) / Nuclear hormone receptors DNA-binding domain profile. / c4 zinc finger in nuclear hormone receptors / Nuclear hormone receptor, ligand-binding domain / Nuclear hormone receptor-like domain superfamily / Ligand-binding domain of nuclear hormone receptor / Nuclear receptor (NR) ligand-binding (LBD) domain profile. / Ligand binding domain of hormone receptors / Zinc finger, NHR/GATA-type / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
デキサメタゾン / THIOCYANATE ION / 糖質コルチコイド受容体 / 核内受容体コアクチベーター2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Schoch, G.A. / Seitz, T. / Benz, J. / Banner, D. / Stihle, M. / D'Arcy, B. / Thoma, R. / Sterner, R. / Hennig, M. / Ruf, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2010
タイトル: Enhancing the stability and solubility of the glucocorticoid receptor ligand-binding domain by high-throughput library screening.
著者: Seitz, T. / Thoma, R. / Schoch, G.A. / Stihle, M. / Benz, J. / D'Arcy, B. / Wiget, A. / Ruf, A. / Hennig, M. / Sterner, R.
履歴
登録2010年4月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02010年9月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucocorticoid receptor
B: Nuclear receptor coactivator 2 peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4117
ポリマ－31,7182
非ポリマー6935
水6,575365
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2670 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area13280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.405, 71.405, 127.910
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glucocorticoid receptor / 糖質コルチコイド受容体 / GR / Nuclear receptor subfamily 3 group C member 1


分子量: 30124.143 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 527-783 / 変異: A611V, F608S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Nr3c1, Grl, Grl1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06537
#2: タンパク質・ペプチド Nuclear receptor coactivator 2 peptide / NCoA-2 / Transcriptional intermediary factor 2 / Glucocorticoid receptor-interacting protein 1 / GRIP-1


分子量: 1593.844 Da / 分子数: 1 / 断片: TIF2 coactivator motif, residues 740-752 / 由来タイプ: 合成
詳細: The sequence occurs naturally in Mus musculus (mouse)
参照: UniProt: Q61026

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非ポリマー , 4種, 370分子

#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-DEX / DEXAMETHASONE / 9A-FLUORO-16BETA-METHYLPREDNISOLONE / デキサメタゾン / デキサメタゾン


分子量: 392.461 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H29FO5 / コメント: 薬剤, 抗生剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン / チオシアン酸塩


分子量: 58.082 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 365 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.92 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.2 M sodium thiocyanate, 0.1 M Bis-Tris pH 6.5, 0.7 M lithium sulfate, 10 % Glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器日付: 2008年11月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.55→35.7 Å / Num. all: 53304 / Num. obs: 53304 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 11.3 % / Biso Wilson estimate: 23.767 Å2 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 21.7
反射 シェル解像度: 1.55→1.63 Å / 冗長度: 11.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 7760 / Rsym value: 0.846 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHASER位相決定
BUSTER-TNT2.5.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3MNE

3mne


解像度: 1.55→35.69 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1874 2697 5.07 %RANDOM
Rwork0.1654 ---
obs0.1665 53239 99.52 %-
原子変位パラメータBiso mean: 30.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.47056127 Å20 Å20 Å2
2---4.47056127 Å20 Å2
3---8.94112254 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→35.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2132 0 46 365 2543
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01123312
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1831622
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d15.984740
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.012542
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.0163355
X-RAY DIFFRACTIONt_it1.694233120
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.192285
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.64 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2103 419 4.91 %
Rwork0.2109 8122 -
all0.2109 8541 -
obs--99.52 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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