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- PDB-3hl2: The crystal structure of the human SepSecS-tRNASec complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3hl2
タイトルThe crystal structure of the human SepSecS-tRNASec complex
要素
  • O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
  • tRNASec
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / selenocysteine (セレノシステイン) / tRNASec / SepSecS / protein-RNA complex / Alternative splicing (選択的スプライシング) / Cytoplasm (細胞質) / Protein biosynthesis (タンパク質生合成) / Pyridoxal phosphate (ピリドキサールリン酸) / Selenium (セレン)
機能・相同性
機能・相同性情報


O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase activity / O-phospho-L-seryl-tRNASec:L-selenocysteinyl-tRNA synthase / conversion of seryl-tRNAsec to selenocys-tRNAsec / selenocysteine incorporation / Selenocysteine synthesis / tRNA binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Arc Repressor Mutant, subunit A - #2160 / O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase / SepSecS/SepCysS family / O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase, SepSecS / Peroxidases heam-ligand binding site / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain ...Arc Repressor Mutant, subunit A - #2160 / O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase / SepSecS/SepCysS family / O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase, SepSecS / Peroxidases heam-ligand binding site / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Arc Repressor Mutant, subunit A / Alpha-Beta Complex / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-PLR / ホスホセリン / チオリン酸 / リボ核酸 / RNA (> 10) / O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.81 Å
データ登録者Palioura, S. / Steitz, T.A. / Soll, D. / Simonovic, M.
引用ジャーナル: Science / 年: 2009
タイトル: The human SepSecS-tRNASec complex reveals the mechanism of selenocysteine formation.
著者: Palioura, S. / Sherrer, R.L. / Steitz, T.A. / Soll, D. / Simonovic, M.
履歴
登録2009年5月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.32023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
B: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
C: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
D: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
E: tRNASec
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)254,12816
ポリマ－252,1135
非ポリマー2,01511
水5,188288
1
A: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
B: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
ヘテロ分子

A: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
B: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
E: tRNASec
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)254,24217
ポリマ－252,1135
非ポリマー2,12912
水905
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation6_545x,x-y-1,-z1
identity operation1_555x,y,z1
2
C: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
D: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
ヘテロ分子

C: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
D: O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase
E: tRNASec
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)254,01415
ポリマ－252,1135
非ポリマー1,90110
水905
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation5_555-x+y,y,-z+1/31
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)166.818, 166.818, 236.322
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number151
Space group name H-MP3112
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-537-

HOH

21D-540-

HOH

詳細The physiologically active tetrameric assembly can be reconstructed by applying the following symmetry operation onto the chains A and B, and the conformer A of the chain E: X, X-Y, -Z (0 -1 0). Similarly, the physiologic tetramer can be built by applying the symmetry operation onto the chains C and D, and the conformer B of the chain E: -X+Y, Y, -Z+1/3 (0 0 0).

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要素

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タンパク質 / RNA鎖 , 2種, 5分子 ABCDE

#1: タンパク質
O-phosphoseryl-tRNA(Sec) selenium transferase / Selenocysteine synthase / Sec synthase / Selenocysteinyl-tRNA(Sec) synthase / Sep-tRNA:Sec-tRNA ...Selenocysteine synthase / Sec synthase / Selenocysteinyl-tRNA(Sec) synthase / Sep-tRNA:Sec-tRNA synthase / SepSecS / UGA suppressor tRNA-associated protein / tRNA(Ser/Sec)-associated antigenic protein / Liver-pancreas antigen / LP / Soluble liver antigen / SLA / SLA/LP autoantigen / SLA-p35


分子量: 55801.211 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SEPSECS, TRNP48 / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) cd+
参照: UniProt: Q9HD40, L-seryl-tRNASec selenium transferase
#2: RNA鎖 tRNASec


分子量: 28908.084 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pUC19 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5a

-
非ポリマー , 4種, 299分子

#3: 化合物
ChemComp-PLR / (5-HYDROXY-4,6-DIMETHYLPYRIDIN-3-YL)METHYL DIHYDROGEN PHOSPHATE / 4'-DEOXYPYRIDOXINE PHOSPHATE / 5-(ホスホノオキシメチル)-2,4-ジメチル-3-ピリジノ-ル


分子量: 233.158 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H12NO5P
#4: 化合物 ChemComp-TS6 / Monothiophosphate / phosphorothioic O,O,S-acid / チオりん酸 / チオリン酸


分子量: 114.061 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: H3O3PS
#5: 化合物
ChemComp-SEP / PHOSPHOSERINE / PHOSPHONOSERINE / L-ホスホセリン / ホスホセリン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 185.072 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8NO6P
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 288 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.33 %
結晶化温度: 285 K / pH: 6.5
詳細: 0.3M tri-lithium citrate, 18% (w/v) PEG 3,350, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 285K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月10日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 89375 / % possible obs: 97.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.4 % / Biso Wilson estimate: 65.3 Å2 / Rsym value: 0.17 / Net I/σ(I): 6
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 4.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1 / Rsym value: 0.94 / % possible all: 94.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
PHASER位相決定
PHENIX(phenix.refine)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BC8

3bc8


解像度: 2.81→37.95 Å / SU ML: 0.4 / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 1991 2.24 %
Rwork0.203 --
obs0.203 89031 97.1 %
all-89375 -
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 48.94 Å2 / ksol: 0.28 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.81→37.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13707 3492 141 288 17628
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8082-2.87840.32731390.3285935X-RAY DIFFRACTION93
2.8784-2.95620.35681330.31185948X-RAY DIFFRACTION94
2.9562-3.04310.3351390.30176151X-RAY DIFFRACTION96
3.0431-3.14130.3171450.27186293X-RAY DIFFRACTION99
3.1413-3.25350.33951470.26226284X-RAY DIFFRACTION99
3.2535-3.38370.2991440.24786292X-RAY DIFFRACTION99
3.3837-3.53760.28311420.2126298X-RAY DIFFRACTION99
3.5376-3.7240.22381470.18416274X-RAY DIFFRACTION99
3.724-3.9570.22791420.16346338X-RAY DIFFRACTION99
3.957-4.26220.1931430.14396268X-RAY DIFFRACTION98
4.2622-4.69040.18751390.1366292X-RAY DIFFRACTION98
4.6904-5.36750.17271420.14076251X-RAY DIFFRACTION97
5.3675-6.75620.19361440.1776233X-RAY DIFFRACTION96
6.7562-37.94950.18511450.19056183X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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