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- PDB-3h3g: Crystal structure of the extracellular domain of the human parath... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3h3g
タイトルCrystal structure of the extracellular domain of the human parathyroid hormone receptor (PTH1R) in complex with parathyroid hormone-related protein (PTHrP)
要素
  • Fusion protein of Maltose-binding periplasmic domain and human parathyroid hormone receptor extracellular domain
  • Parathyroid hormone-related protein
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / GPCR (Gタンパク質共役受容体) / extracellular domain / PTHrP / PTH / PTHR1 / Sugar transport / Transport / Hormone (ホルモン)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of chondrocyte development / regulation of chondrocyte differentiation / parathyroid hormone receptor activity / cAMP metabolic process / G protein-coupled peptide receptor activity / negative regulation of chondrocyte differentiation / Class B/2 (Secretin family receptors) / osteoblast development / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / peptide hormone receptor binding ...negative regulation of chondrocyte development / regulation of chondrocyte differentiation / parathyroid hormone receptor activity / cAMP metabolic process / G protein-coupled peptide receptor activity / negative regulation of chondrocyte differentiation / Class B/2 (Secretin family receptors) / osteoblast development / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / peptide hormone receptor binding / detection of maltose stimulus / maltose binding / maltose transport complex / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / bone mineralization / G protein-coupled receptor signaling pathway, coupled to cyclic nucleotide second messenger / peptide hormone binding / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / carbohydrate transport / epidermis development / chondrocyte differentiation / cell maturation / bone resorption / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / skeletal system development / female pregnancy / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / hormone activity / intracellular calcium ion homeostasis / : / cell-cell signaling / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / outer membrane-bounded periplasmic space / G alpha (s) signalling events / 遺伝子発現の調節 / basolateral plasma membrane / cell population proliferation / in utero embryonic development / ペリプラズム / cell surface receptor signaling pathway / receptor complex / apical plasma membrane / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of cell population proliferation / DNA damage response / positive regulation of cell population proliferation / ゴルジ体 / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / 核質 / 生体膜 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Parathyroid hormone-related protein / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / Hormone receptor fold / Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related protein / Parathyroid hormone family / Parathyroid hormone family signature. / パラトルモン / GPCR, family 2, parathyroid hormone receptor / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / Hormone receptor domain ...Parathyroid hormone-related protein / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / Hormone receptor fold / Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related protein / Parathyroid hormone family / Parathyroid hormone family signature. / パラトルモン / GPCR, family 2, parathyroid hormone receptor / G-protein coupled receptors family 2 signature 1. / Hormone receptor domain / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / G-protein coupled receptors family 2 signature 2. / GPCR, family 2, secretin-like, conserved site / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2. / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Few Secondary Structures / イレギュラー / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-maltose / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Parathyroid hormone-related protein / Parathyroid hormone/parathyroid hormone-related peptide receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.94 Å
データ登録者Pioszak, A.A. / Xu, H.E.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Structural basis for parathyroid hormone-related protein binding to the parathyroid hormone receptor and design of conformation-selective peptides.
著者: Pioszak, A.A. / Parker, N.R. / Gardella, T.J. / Xu, H.E.
履歴
登録2009年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02009年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年8月2日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32017年11月1日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fusion protein of Maltose-binding periplasmic domain and human parathyroid hormone receptor extracellular domain
B: Parathyroid hormone-related protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,4043
ポリマ－63,0622
非ポリマー3421
水4,270237
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2610 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area23220 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.041, 84.041, 164.455
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Fusion protein of Maltose-binding periplasmic domain and human parathyroid hormone receptor extracellular domain / / Maltodextrin-binding protein / MMBP / PTH/PTHr receptor / PTH/PTHrP type I receptor


分子量: 60297.941 Da / 分子数: 1 / 断片: extracellular domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: b4034, JW3994, malE, PTHR1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AEX9, UniProt: Q03431
#2: タンパク質・ペプチド Parathyroid hormone-related protein / / PTH-rP / PTHrP / PLP / Osteostatin


分子量: 2764.239 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 12-34 / 由来タイプ: 合成 / 参照: UniProt: P12272
#3: 多糖 alpha-D-glucopyranose-(1-4)-alpha-D-glucopyranose / alpha-maltose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖, Oligosaccharideオリゴ糖
クラス: 栄養素栄養素 / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: oligosaccharide / 参照: alpha-maltose
記述子タイププログラム
DGlcpa1-4DGlcpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1a_1-5]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Glcp]{[(4+1)][a-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.58 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 7.5% PEG 2000, 13% PEG 400, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.9785 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9785 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.94→50 Å / Num. obs: 40884 / % possible obs: 91.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 17 % / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 29.66
反射 シェル解像度: 1.94→2.01 Å / 冗長度: 8.5 % / Rmerge(I) obs: 0.443 / Mean I/σ(I) obs: 2.25 / % possible all: 55

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 3C4M

3c4m


解像度: 1.94→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU B: 8.784 / SU ML: 0.125 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.17 / ESU R Free: 0.155 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 2065 5.1 %RANDOM
Rwork0.193 ---
obs0.195 40693 91.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 68.37 Å2 / Biso mean: 44.976 Å2 / Biso min: 28.94 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.48 Å20 Å20 Å2
2--1.48 Å20 Å2
3----2.95 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.94→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3889 0 23 237 4149
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0224016
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2641.9595452
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6645489
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.8724.728184
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.0615663
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8281517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2588
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023059
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1980.21805
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.22723
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1490.2255
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2120.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2280.213
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7131.52529
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.09723934
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.85531731
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8584.51518
LS精密化 シェル解像度: 1.94→1.99 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 87 -
Rwork0.262 1654 -
all-1741 -
obs--54.19 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.61210.5824-1.0511.5924-1.16572.4972-0.02360.0930.01490.09010.029-0.0224-0.1442-0.1058-0.0055-0.16220.0221-0.0591-0.1217-0.0155-0.213632.8866-1.8562-20.4937
26.57691.14653.8692.8771-0.36099.09590.3881-0.6622-0.55370.1994-0.3967-0.3820.2073-0.05230.0085-0.1159-0.0965-0.0253-0.02530.1466-0.006339.0258-27.7314-58.2677
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A-344 - 26
2X-RAY DIFFRACTION1A194
3X-RAY DIFFRACTION2A31 - 175
4X-RAY DIFFRACTION2B13 - 35

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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