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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 3ele | ||||||
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タイトル | Crystal structure of Amino Transferase (RER070207001803) from Eubacterium rectale at 2.10 A resolution | ||||||
要素 | Amino Transferase | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / RER070207001803 / Amino Transferase / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2 / Aminotransferase class I and II | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 転移酵素; 含窒素の基を移すもの; H2N-アミノ基を移すもの / transaminase activity / biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Eubacterium rectale (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å | ||||||
データ登録者 | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
引用 | ジャーナル: TO BE PUBLISHED タイトル: Crystal structure of Amino Transferase (RER070207001803) from Eubacterium rectale at 2.10 A resolution 著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 3ele.cif.gz | 331 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb3ele.ent.gz | 280.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 3ele.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/el/3ele ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/el/3ele | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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2 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 1 - 396 / Label seq-ID: 1 - 396
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詳細 | AUTHORS STATE THAT CRYSTAL PACKING ANALYSIS SUGGESTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 44871.535 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Eubacterium rectale (バクテリア) 遺伝子: RER070207001803 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: D0VX02*PLUS #2: 化合物 | ChemComp-PLP / #3: 化合物 | ChemComp-EDO / #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH ...THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATI | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.11 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 詳細: 1.0000M LiCl, 20.0000% PEG-6000, 0.1M HEPES pH 7.0, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.91837,0.97936,0.97917 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月10日 / 詳細: Flat collimating mirror, toroid focusing mirror | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Double crystal monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 2.1→29.881 Å / Num. obs: 92103 / % possible obs: 97.6 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 25.239 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 9.121 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 2 %
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-位相決定
位相決定 | 手法: 多波長異常分散 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→29.881 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.15 / SU B: 10.333 / SU ML: 0.143 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.235 / ESU R Free: 0.188 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. EDO MOLECULES FROM THE CRYO SOLUTION ARE MODELED. 5. LIGAND MOLECULE PLP IS MODELED ON THE BASIS OF DENSITY AND HOMOLOGOUS STRUCTURES 1O4S, 1XI9. 6. RAMACHANDRAN OUTLIER RESIDUES 217 ARE WELL SUPPORTED BY DENSITY.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 72.34 Å2 / Biso mean: 36.74 Å2 / Biso min: 10.46 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→29.881 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / 数: 5011 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.1→2.155 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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