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万見
- PDB-3e9l: Crystal Structure of Human Prp8, Residues 1755-2016 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3e9l
タイトルCrystal Structure of Human Prp8, Residues 1755-2016
要素Pre-mRNA-processing-splicing factor 8
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / SPLICING / nucleotidyl transfer / Disease mutation / mRNA processing (転写後修飾) / mRNA splicing / Nucleus (Nucleus) / Phosphoprotein / Retinitis pigmentosa (網膜色素変性症) / RNA-binding / Sensory transduction / Spliceosome (スプライセオソーム) / Vision
機能・相同性
機能・相同性情報


U2-type catalytic step 1 spliceosome / RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type precatalytic spliceosome / U2-type catalytic step 2 spliceosome / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / mRNA Splicing - Minor Pathway / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U5 snRNA binding / U5 snRNP / U2 snRNA binding ...U2-type catalytic step 1 spliceosome / RNA splicing, via transesterification reactions / U2-type precatalytic spliceosome / U2-type catalytic step 2 spliceosome / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / mRNA Splicing - Minor Pathway / spliceosomal tri-snRNP complex assembly / U5 snRNA binding / U5 snRNP / U2 snRNA binding / U6 snRNA binding / pre-mRNA intronic binding / U1 snRNA binding / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / mRNA splicing, via spliceosome / 転写後修飾 / cellular response to tumor necrosis factor / cellular response to lipopolysaccharide / nuclear speck / RNA binding / 核質 / 生体膜 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Prp8 RNase H domain, fingers region / Prp8 RNase H domain, palm region / Acyl-CoA Binding Protein / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / PROCT domain / Prp8 RNase domain IV, fingers region / PROCT (NUC072) domain / PRO8NT domain / PROCN domain / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8, U6-snRNA-binding ...Prp8 RNase H domain, fingers region / Prp8 RNase H domain, palm region / Acyl-CoA Binding Protein / JAB1/Mov34/MPN/PAD-1 ubiquitin protease / PROCT domain / Prp8 RNase domain IV, fingers region / PROCT (NUC072) domain / PRO8NT domain / PROCN domain / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8, U6-snRNA-binding / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8, U5-snRNA-binding / RNA recognition motif, spliceosomal PrP8 / PRP8 domain IV core / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8, U5-snRNA-binding domain superfamily / Prp8 RNase domain IV, palm region / PRO8NT (NUC069), PrP8 N-terminal domain / PROCN (NUC071) domain / U6-snRNA interacting domain of PrP8 / U5-snRNA binding site 2 of PrP8 / RNA recognition motif of the spliceosomal PrP8 / PRP8 domain IV core / Pre-mRNA-processing-splicing factor 8 / JAB/MPN domain / JAB1/MPN/MOV34 metalloenzyme domain / MPN domain / MPN domain profile. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ribonuclease H-like superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pre-mRNA-processing-splicing factor 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Pena, V. / Rozov, A. / Wahl, M.C.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2008
タイトル: Structure and function of an RNase H domain at the heart of the spliceosome.
著者: Pena, V. / Rozov, A. / Fabrizio, P. / Luhrmann, R. / Wahl, M.C.
履歴
登録2008年8月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pre-mRNA-processing-splicing factor 8
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5944
ポリマ－29,5121
非ポリマー813
水5,675315
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)83.426, 83.426, 96.263
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Pre-mRNA-processing-splicing factor 8 / Splicing factor Prp8 / PRP8 homolog / 220 kDa U5 snRNP-specific protein / p220


分子量: 29512.238 Da / 分子数: 1 / 断片: endonuclease domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRPF8, PRPC8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6P2Q9
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 315 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.46 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. all: 28624 / Num. obs: 28624 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 6.441 / SU ML: 0.103 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.153 / ESU R Free: 0.149 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24804 181 5 %RANDOM
Rwork0.205 ---
all0.22 3623 --
obs0.20503 28264 98.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.754 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.92 Å20.46 Å20 Å2
2--0.92 Å20 Å2
3----1.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2083 0 3 315 2401
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0222178
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1181.9642964
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6175266
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.95624.94795
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.43115406
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.546159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2344
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021605
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.21052
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.21537
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1360.2219
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1370.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1560.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1620.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4921.51312
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.9122154
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4493902
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4144.5809
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.003 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 91 -
Rwork0.222 1936 -
obs-2828 98.79 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0757-0.1661-0.00711.76290.75732.467-0.01090.06230.0791-0.28320.1438-0.0033-0.23250.0909-0.1328-0.0862-0.016-0.0084-0.09170.027-0.137231.30219.1878.123
20.5335-0.1882-0.22753.8894-0.26311.5664-0.082-0.12050.05190.28610.13250.3810.0472-0.2622-0.0505-0.13660.040.0451-0.0190.0259-0.0820.15614.87226.718
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1761 - 19212 - 162
2X-RAY DIFFRACTION2AA1922 - 2014163 - 255

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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