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- PDB-3e7a: Crystal Structure of Protein Phosphatase-1 Bound to the natural t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3e7a
タイトルCrystal Structure of Protein Phosphatase-1 Bound to the natural toxin Nodularin-R
要素
  • Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
  • nodularin R
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / Carbohydrate metabolism (炭水化物代謝) / Cell cycle (細胞周期) / Cell division (細胞分裂) / Glycogen metabolism / Hydrolase (加水分解酵素) / Iron (鉄) / Manganese (マンガン) / Metal-binding / Phosphoprotein / Protein phosphatase (プロテインホスファターゼ) / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / グリコーゲン / regulation of glycogen biosynthetic process / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of translational initiation / myosin phosphatase activity ...regulation of glycogen catabolic process / PTW/PP1 phosphatase complex / グリコーゲン / regulation of glycogen biosynthetic process / protein phosphatase 1 binding / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway in absence of ligand / regulation of canonical Wnt signaling pathway / regulation of translational initiation / myosin phosphatase activity / protein serine/threonine phosphatase activity / branching morphogenesis of an epithelial tube / glycogen metabolic process / protein-serine/threonine phosphatase / entrainment of circadian clock by photoperiod / Triglyceride catabolism / phosphatase activity / phosphoprotein phosphatase activity / DARPP-32 events / ribonucleoprotein complex binding / 脱リン酸化 / protein dephosphorylation / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / response to lead ion / 接着結合 / lung development / circadian regulation of gene expression / regulation of circadian rhythm / Circadian Clock / presynapse / perikaryon / 樹状突起スパイン / 細胞周期 / 細胞分裂 / glutamatergic synapse / 核小体 / extracellular exosome / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like ...Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Metallo-dependent phosphatases / Purple Acid Phosphatase; chain A, domain 2 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ノジュラリン / AZIDE ION / IODIDE ION / : / : / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Nodularia spumigena (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Kelker, M.S. / Page, R. / Peti, W.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2009
タイトル: Crystal structures of protein phosphatase-1 bound to nodularin-R and tautomycin: a novel scaffold for structure-based drug design of serine/threonine phosphatase inhibitors
著者: Kelker, M.S. / Page, R. / Peti, W.
履歴
登録2008年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22013年2月27日Group: Other
改定 1.32013年4月10日Group: Derived calculations
改定 1.42017年10月25日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_validate_polymer_linkage / software
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_validate_main_chain_plane / pdbx_validate_peptide_omega / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
B: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
C: nodularin R
D: nodularin R
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,41930
ポリマ－70,0124
非ポリマー2,40626
水12,286682
1
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
C: nodularin R
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,20315
ポリマ－35,0062
非ポリマー1,19713
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3190 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area11880 Å2
手法PISA
2
B: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit
D: nodularin R
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,21615
ポリマ－35,0062
非ポリマー1,21013
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2930 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area11930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.354, 77.274, 132.444
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-alpha catalytic subunit / PP-1A


分子量: 34162.148 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 7-300 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PPP1CA, PPP1A / プラスミド: in house derived / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: P62136, protein-serine/threonine phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド nodularin R / ノジュラリン


タイプ: Oligopeptideオリゴペプチド / クラス: 毒素毒素 / 分子量: 843.985 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Nodularia spumigena (バクテリア) / 参照: NOR: NOR00279, ノジュラリン

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非ポリマー , 6種, 708分子

#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド / ヨウ化物


分子量: 126.904 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#5: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 化合物 ChemComp-AZI / AZIDE ION / アザイド / アジ化物


分子量: 42.020 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: N3
#8: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 682 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.06 %
結晶化温度: 298 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 7
詳細: 20% PEG 3350 and 0.2 M NaI, pH 7.0, under parafin oil, temperature 298K, Microbatch

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2008年2月28日 / 詳細: Oxford Danfysik toroidal focusing mirror.
放射モノクロメーター: Monochromator: Si(111) channel cut monochromator.
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.63→50 Å / Num. all: 83995 / Num. obs: 83444 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 7.2 % / Rsym value: 0.072
反射 シェル解像度: 1.63→1.69 Å / 冗長度: 4.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 7804 / Rsym value: 0.51 / % possible all: 93.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å49.94 Å
Translation2.5 Å49.94 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3.006データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1FJM

1fjm


解像度: 1.63→26.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.971 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / WRfactor Rfree: 0.168 / WRfactor Rwork: 0.143 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.18 / FOM work R set: 0.915 / SU B: 2.373 / SU ML: 0.046 / SU R Cruickshank DPI: 0.081 / SU Rfree: 0.08 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.075 / ESU R Free: 0.075 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.169 4185 5 %RANDOM
Rwork0.143 ---
obs0.144 79699 99.73 %-
all-83995 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 105.32 Å2 / Biso mean: 12.9 Å2 / Biso min: 5.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.38 Å20 Å20 Å2
2--0.15 Å20 Å2
3---0.23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.63→26.57 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4753 0 40 682 5475
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0225080
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023486
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3741.9976926
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9338498
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6075647
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.80923.833240
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg10.80515850
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7321534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2757
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025756
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021105
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.21067
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2030.23896
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1810.22526
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.22603
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1630.2494
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1830.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2280.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1950.245
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2333033
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.31831221
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.95454883
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.06682229
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.418112010
LS精密化 シェル解像度: 1.63→1.673 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.259 286 -
Rwork0.212 5611 -
all-5897 -
obs-5611 96.74 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1623-0.3391.11573.7081-0.46321.4901-0.0070.0562-0.0241-0.0529-0.00470.06670.0296-0.21190.0116-0.06980.0009-0.00510.0167-0.00780.0016-12.7446-25.5462-6.6025
20.2778-0.1707-0.37370.11590.30991.0877-0.02180.0929-0.0556-0.09690.0030.031-0.0198-0.02720.0188-0.05370.0035-0.0146-0.0032-0.0075-0.0089-3.7655-25.7022-7.5893
30.4826-0.0319-0.28370.652-0.01580.63320.0117-0.0494-0.01830.0816-0.0123-0.0082-0.01190.03460.0006-0.0552-0.0033-0.0065-0.01670.0102-0.0254-2.4146-24.06228.0421
40.3786-0.6727-0.05112.9493-0.4851.50310.0079-0.07020.21710.3724-0.0544-0.32-0.20340.21910.04650.0054-0.0451-0.04680.0368-0.01780.01317.9798-14.487816.5892
50.69650.0802-0.3130.90750.06380.5948-0.0581-0.1894-0.1170.2623-0.006-0.01420.06020.11470.06410.04440.0106-0.00790.0330.0426-0.0192-1.3289-32.803922.3471
63.00080.28651.7382.14520.14412.8855-0.0447-0.07090.07760.070.0138-0.0734-0.2190.11660.0309-0.027-0.009-0.0005-0.0427-0.0023-0.0081-29.0072-38.937246.0518
70.6595-0.0310.30890.7948-0.09491.3836-0.0099-0.07080.04490.0307-0.00240.0716-0.0334-0.06130.0122-0.0492-0.00150.001-0.04180.0141-0.006-36.3817-46.010141.9984
80.50580.1183-0.06830.6830.02870.6491-0.02470.02570.0124-0.09050.02090.0347-0.0078-0.01260.0038-0.0357-0.0056-0.005-0.05040.0151-0.021-32.01-47.793231.3207
90.4438-0.5127-0.57081.019-0.05231.9216-0.05640.1929-0.0774-0.2131-0.00940.22020.0234-0.37220.06570.0027-0.0297-0.06430.041-0.00240.0369-45.7654-52.083320.0553
100.79560.123-0.10010.7897-0.02260.5866-0.08110.1721-0.0427-0.25990.0468-0.06410.02210.02640.03430.0466-0.02310.01990.00410.0081-0.023-25.7101-50.615516.1721
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA7 - 212 - 16
2X-RAY DIFFRACTION2AA22 - 4017 - 35
3X-RAY DIFFRACTION3AA41 - 18636 - 181
4X-RAY DIFFRACTION4AA187 - 200182 - 195
5X-RAY DIFFRACTION5AA201 - 299196 - 294
6X-RAY DIFFRACTION6BB7 - 212 - 16
7X-RAY DIFFRACTION7BB22 - 4917 - 44
8X-RAY DIFFRACTION8BB50 - 18145 - 176
9X-RAY DIFFRACTION9BB182 - 198177 - 193
10X-RAY DIFFRACTION10BB199 - 299194 - 294

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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