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- PDB-3d11: Crystal Structures of the Nipah G Attachment Glycoprotein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3d11
タイトルCrystal Structures of the Nipah G Attachment Glycoprotein
要素Hemagglutinin-neuraminidase
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / beta propeller (Βプロペラドメイン) / Envelope protein (エンベロープ (ウイルス)) / Glycoprotein (糖タンパク質) / Hemagglutinin (ヘマグルチニン) / Membrane (生体膜) / Signal-anchor / Transmembrane (膜貫通型タンパク質) / Virion (ウイルス)
機能・相同性
機能・相同性情報


membrane fusion involved in viral entry into host cell / exo-alpha-sialidase activity / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / host cell surface receptor binding / エンベロープ (ウイルス) / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / 生体膜 / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Haemagglutinin-neuraminidase / Haemagglutinin/haemagglutinin-neuraminidase, paramyxovirus / Haemagglutinin-neuraminidase / Neuraminidase - #10 / Sialidase superfamily / 6 Propeller / ノイラミニダーゼ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Glycoprotein G
類似検索 - 構成要素
生物種Nipah virus (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.306 Å
データ登録者Xu, K. / Rajashankar, K.R. / Chan, Y.P. / Himanen, P. / Broder, C.C. / Nikolov, D.B.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 2008
タイトル: Host cell recognition by the henipaviruses: crystal structures of the Nipah G attachment glycoprotein and its complex with ephrin-B3.
著者: Xu, K. / Rajashankar, K.R. / Chan, Y.P. / Himanen, J.P. / Broder, C.C. / Nikolov, D.B.
履歴
登録2008年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_special_symmetry / pdbx_validate_chiral / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_special_symmetry.label_asym_id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hemagglutinin-neuraminidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,35924
ポリマ-47,9671
非ポリマー4,39223
3,783210
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.161, 130.161, 130.161
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-4-

IOD

21A-1460-

HOH

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要素

-
タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Hemagglutinin-neuraminidase /


分子量: 47966.520 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 176-602 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Nipah virus (ウイルス) / 遺伝子: HN / プラスミド: pAcGP67
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Hi5 / 参照: UniProt: Q9IH62, ノイラミニダーゼ

-
, 3種, 4分子

#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...beta-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][a-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][b-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / : C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 229分子

#5: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド / ヨウ化物


分子量: 126.904 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 合成 / : I
#6: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 210 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.98 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: PEG 3350, KI, pH 6.8, vapor diffusion, hanging drop, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 1.5498 Å
検出器日付: 2007年8月18日
放射モノクロメーター: S / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5498 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→40 Å / Num. obs: 55607 / % possible obs: 88.5 % / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.086 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsDiffraction-ID% possible all
2.3-2.381.40.357142.6
2.38-2.481.90.318166.8
2.48-2.592.60.293182.9
2.59-2.733.40.257194.6
2.73-2.93.70.185199.2
2.9-3.123.70.127199.6
3.12-3.443.70.096199.9
3.44-3.933.70.0831100
3.93-4.953.60.0771100
4.95-403.70.06199.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXS位相決定
精密化解像度: 2.306→39.245 Å / 立体化学のターゲット値: ml
Rfactor反射数%反射
Rfree0.257 2519 4.76 %
Rwork0.228 --
obs-52865 84.2 %
溶媒の処理Bsol: 38.278 Å2 / ksol: 0.346 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 42.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.306→39.245 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3361 0 150 210 3721
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.757
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.421
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RworkNum. reflection RworkRefine-IDTotal num. of bins used% reflection obs (%)
2.306-2.3140.324132X-RAY DIFFRACTION10121
2.314-2.3220.336176X-RAY DIFFRACTION10127
2.322-2.330.34166X-RAY DIFFRACTION10125
2.33-2.3380.288194X-RAY DIFFRACTION10135
2.338-2.3460.273200X-RAY DIFFRACTION10132
2.346-2.3540.338237X-RAY DIFFRACTION10136
2.354-2.3620.308238X-RAY DIFFRACTION10139
2.362-2.3710.309241X-RAY DIFFRACTION10142
2.371-2.3790.296309X-RAY DIFFRACTION10145
2.379-2.3880.306284X-RAY DIFFRACTION10151
2.388-2.3970.289329X-RAY DIFFRACTION10150
2.397-2.4060.307294X-RAY DIFFRACTION10149
2.406-2.4150.262344X-RAY DIFFRACTION10152
2.415-2.4240.317338X-RAY DIFFRACTION10155
2.424-2.4330.313315X-RAY DIFFRACTION10155
2.433-2.4430.307350X-RAY DIFFRACTION10155
2.443-2.4530.273432X-RAY DIFFRACTION10162
2.453-2.4620.301322X-RAY DIFFRACTION10159
2.462-2.4720.271383X-RAY DIFFRACTION10161
2.472-2.4820.298412X-RAY DIFFRACTION10165
2.482-2.4930.275393X-RAY DIFFRACTION10164
2.493-2.5030.268434X-RAY DIFFRACTION10166
2.503-2.5140.289387X-RAY DIFFRACTION10169
2.514-2.5250.293467X-RAY DIFFRACTION10172
2.525-2.5360.283427X-RAY DIFFRACTION10171
2.536-2.5470.276430X-RAY DIFFRACTION10169
2.547-2.5580.276462X-RAY DIFFRACTION10171
2.558-2.570.271419X-RAY DIFFRACTION10173
2.57-2.5820.273472X-RAY DIFFRACTION10175
2.582-2.5940.312511X-RAY DIFFRACTION10178
2.594-2.6060.274476X-RAY DIFFRACTION10177
2.606-2.6190.288473X-RAY DIFFRACTION10177
2.619-2.6310.278468X-RAY DIFFRACTION10175
2.631-2.6440.281486X-RAY DIFFRACTION10180
2.644-2.6580.286510X-RAY DIFFRACTION10180
2.658-2.6710.272521X-RAY DIFFRACTION10185
2.671-2.6850.281506X-RAY DIFFRACTION10183
2.685-2.6990.265547X-RAY DIFFRACTION10187
2.699-2.7140.274568X-RAY DIFFRACTION10187
2.714-2.7280.248511X-RAY DIFFRACTION10187
2.728-2.7430.286504X-RAY DIFFRACTION10181
2.743-2.7590.292534X-RAY DIFFRACTION10185
2.759-2.7750.244587X-RAY DIFFRACTION10190
2.775-2.7910.267514X-RAY DIFFRACTION10187
2.791-2.8070.267540X-RAY DIFFRACTION10187
2.807-2.8240.264568X-RAY DIFFRACTION10188
2.824-2.8420.271532X-RAY DIFFRACTION10189
2.842-2.8590.257541X-RAY DIFFRACTION10190
2.859-2.8770.232573X-RAY DIFFRACTION10192
2.877-2.8960.27591X-RAY DIFFRACTION10188
2.896-2.9150.273564X-RAY DIFFRACTION10193
2.915-2.9350.253540X-RAY DIFFRACTION10192
2.935-2.9550.229563X-RAY DIFFRACTION10188
2.955-2.9760.234558X-RAY DIFFRACTION10188
2.976-2.9970.256567X-RAY DIFFRACTION10192
2.997-3.0190.235565X-RAY DIFFRACTION10193
3.019-3.0420.261552X-RAY DIFFRACTION10193
3.042-3.0660.266600X-RAY DIFFRACTION10192
3.066-3.090.227565X-RAY DIFFRACTION10194
3.09-3.1150.243551X-RAY DIFFRACTION10192
3.115-3.140.244569X-RAY DIFFRACTION10193
3.14-3.1670.244602X-RAY DIFFRACTION10191
3.167-3.1940.23587X-RAY DIFFRACTION10193
3.194-3.2230.245571X-RAY DIFFRACTION10194
3.223-3.2530.221591X-RAY DIFFRACTION10195
3.253-3.2830.201579X-RAY DIFFRACTION10193
3.283-3.3150.227564X-RAY DIFFRACTION10192
3.315-3.3480.212630X-RAY DIFFRACTION10197
3.348-3.3830.216575X-RAY DIFFRACTION10194
3.383-3.4190.218585X-RAY DIFFRACTION10196
3.419-3.4560.199597X-RAY DIFFRACTION10196
3.456-3.4950.193564X-RAY DIFFRACTION10196
3.495-3.5360.194617X-RAY DIFFRACTION10194
3.536-3.580.189581X-RAY DIFFRACTION10195
3.58-3.6250.207591X-RAY DIFFRACTION10195
3.625-3.6720.191591X-RAY DIFFRACTION10196
3.672-3.7230.193597X-RAY DIFFRACTION10195
3.723-3.7760.186590X-RAY DIFFRACTION10195
3.776-3.8320.19624X-RAY DIFFRACTION10193
3.832-3.8920.193522X-RAY DIFFRACTION10193
3.892-3.9560.196594X-RAY DIFFRACTION10194
3.956-4.0240.196575X-RAY DIFFRACTION10195
4.024-4.0970.169613X-RAY DIFFRACTION10192
4.097-4.1760.165556X-RAY DIFFRACTION10193
4.176-4.2610.177591X-RAY DIFFRACTION10196
4.261-4.3530.162594X-RAY DIFFRACTION10193
4.353-4.4550.153571X-RAY DIFFRACTION10192
4.455-4.5660.161571X-RAY DIFFRACTION10195
4.566-4.6890.171587X-RAY DIFFRACTION10192
4.689-4.8270.171604X-RAY DIFFRACTION10196
4.827-4.9820.191577X-RAY DIFFRACTION10194
4.982-5.160.189580X-RAY DIFFRACTION10194
5.16-5.3660.21594X-RAY DIFFRACTION10195
5.366-5.610.19599X-RAY DIFFRACTION10195
5.61-5.9050.226621X-RAY DIFFRACTION10198
5.905-6.2730.229577X-RAY DIFFRACTION10196
6.273-6.7550.259594X-RAY DIFFRACTION10196
6.755-7.4310.275594X-RAY DIFFRACTION10195
7.431-8.4970.27593X-RAY DIFFRACTION10195
8.497-10.6690.252601X-RAY DIFFRACTION10194
10.669-39.2510.338560X-RAY DIFFRACTION10190

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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