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- PDB-3biw: Crystal structure of the Neuroligin-1/Neurexin-1beta synaptic adh... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3biw
タイトルCrystal structure of the Neuroligin-1/Neurexin-1beta synaptic adhesion complex
要素
  • Neurexin-1-beta
  • Neuroligin-1ニューロリギン
キーワードCell adhesion/Cell adhesion / protein-protein complex / esterase domain (エステラーゼ) / LNS domain / alpha-beta hydrolase / Cell adhesion (細胞接着) / Cell junction (細胞結合) / Glycoprotein (糖タンパク質) / Membrane (生体膜) / Postsynaptic cell membrane / Synapse (シナプス) / Transmembrane (膜貫通型タンパク質) / Alternative promoter usage / Cell adhesion-Cell adhesion COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


trans-synaptic signaling by endocannabinoid / neurexin clustering involved in presynaptic membrane assembly / regulation of presynapse organization / protein-containing complex assembly involved in synapse maturation / : / regulation of trans-synaptic signaling by endocannabinoid, modulating synaptic transmission / positive regulation of presynaptic active zone assembly / cytoskeletal matrix organization at active zone / cell-cell adhesion involved in synapse maturation / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, wakefulness ...trans-synaptic signaling by endocannabinoid / neurexin clustering involved in presynaptic membrane assembly / regulation of presynapse organization / protein-containing complex assembly involved in synapse maturation / : / regulation of trans-synaptic signaling by endocannabinoid, modulating synaptic transmission / positive regulation of presynaptic active zone assembly / cytoskeletal matrix organization at active zone / cell-cell adhesion involved in synapse maturation / positive regulation of circadian sleep/wake cycle, wakefulness / retrograde trans-synaptic signaling by trans-synaptic protein complex / regulation of postsynaptic specialization assembly / gephyrin clustering involved in postsynaptic density assembly / protein complex involved in cell-cell adhesion / positive regulation of neuromuscular synaptic transmission / guanylate kinase-associated protein clustering / type 1 fibroblast growth factor receptor binding / terminal button organization / neuron to neuron synapse / positive regulation of synaptic vesicle exocytosis / : / neuroligin clustering involved in postsynaptic membrane assembly / excitatory synapse assembly / postsynaptic density protein 95 clustering / cerebellar granule cell differentiation / postsynaptic specialization assembly / negative regulation of dendritic spine morphogenesis / postsynaptic membrane assembly / gamma-aminobutyric acid receptor clustering / neuronal ion channel clustering / positive regulation of synaptic vesicle clustering / presynaptic membrane assembly / synapse maturation / negative regulation of filopodium assembly / maintenance of synapse structure / Neurexins and neuroligins / vocal learning / synaptic vesicle targeting / positive regulation of synapse maturation / neuroligin family protein binding / positive regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / synaptic membrane adhesion / synaptic vesicle clustering / regulation of postsynaptic density assembly / inhibitory synapse / receptor localization to synapse / neuron cell-cell adhesion / regulation of respiratory gaseous exchange by nervous system process / neurexin family protein binding / regulation of grooming behavior / presynapse assembly / filopodium tip / regulation of synaptic vesicle cycle / protein localization to synapse / NMDA glutamate receptor clustering / neuron projection arborization / vocalization behavior / positive regulation of synaptic vesicle endocytosis / regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / calcium-dependent cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / vesicle docking involved in exocytosis / neurotransmitter secretion / regulation of AMPA receptor activity / AMPA glutamate receptor clustering / filopodium assembly / neuron maturation / postsynaptic specialization membrane / acetylcholine receptor binding / positive regulation of synapse assembly / positive regulation of ruffle assembly / positive regulation of protein kinase C activity / positive regulation of filopodium assembly / positive regulation of protein localization to synapse / positive regulation of intracellular signal transduction / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / synaptic vesicle transport / regulation of neuron differentiation / adult behavior / positive regulation of dendritic spine development / positive regulation of protein kinase A signaling / regulation of NMDA receptor activity / social behavior / calcium channel regulator activity / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / neuromuscular process controlling balance / regulation of presynapse assembly / excitatory synapse / synaptic vesicle endocytosis / endocytic vesicle / protein targeting / GABA-ergic synapse / prepulse inhibition / axonal growth cone / synaptic cleft / presynaptic active zone membrane / synapse assembly / cellular response to calcium ion / cell adhesion molecule binding / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / neuron projection morphogenesis
類似検索 - 分子機能
ニューロリギン / Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / ラミニン / Laminin G domain profile. / ラミニン / ラミニン / Carboxylesterase type B, conserved site ...ニューロリギン / Syndecan/Neurexin domain / Syndecan domain / Neurexin/syndecan/glycophorin C / putative band 4.1 homologues' binding motif / ラミニン / Laminin G domain profile. / ラミニン / ラミニン / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF様ドメイン / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / Epidermal growth factor-like domain. / Jelly Rolls - #200 / EGF-like domain profile. / EGF様ドメイン / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold / Jelly Rolls / サンドイッチ / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Neuroligin-1 / Neurexin-1 / Neurexin-1-beta
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Arac, D. / Boucard, A.A. / Ozkan, E. / Strop, P. / Newell, E. / Sudhof, T.C. / Brunger, A.T.
引用ジャーナル: Neuron / 年: 2007
タイトル: Structures of Neuroligin-1 and the Neuroligin-1/Neurexin-1beta Complex Reveal Specific Protein-Protein and Protein-Ca(2+) Interactions.
著者: Arac, D. / Boucard, A.A. / Ozkan, E. / Strop, P. / Newell, E. / Sudhof, T.C. / Brunger, A.T.
履歴
登録2007年12月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年8月23日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.32017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_entity_nonpoly.entity_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Neuroligin-1
B: Neuroligin-1
C: Neuroligin-1
D: Neuroligin-1
E: Neurexin-1-beta
F: Neurexin-1-beta
G: Neurexin-1-beta
H: Neurexin-1-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)365,20429
ポリマ－361,0368
非ポリマー4,16821
水0
1
A: Neuroligin-1
D: Neuroligin-1
E: Neurexin-1-beta
H: Neurexin-1-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,35013
ポリマ－180,5184
非ポリマー1,8329
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Neuroligin-1
C: Neuroligin-1
F: Neurexin-1-beta
G: Neurexin-1-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,85416
ポリマ－180,5184
非ポリマー2,33612
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)229.830, 148.796, 123.602
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.380, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A,B,C, using restrain
22chain E,F,G, using restrain
33chain A,B,C,D, using restrain
44chain E,F,G,H, using restrain

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
詳細The biological assembly is a heterotetramer of two Neurexin-1beta molecules bound to a Neuroligin-1 dimer.

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要素

#1: タンパク質
Neuroligin-1 / ニューロリギン / Neuroligin I


分子量: 64228.961 Da / 分子数: 4 / 断片: extracellular esterase domain of Neuroligin-1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Nlgn1 / プラスミド: pAcGP67A / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q62765
#2: タンパク質
Neurexin-1-beta / Neurexin I-beta


分子量: 26030.043 Da / 分子数: 4 / 断片: extracellular LNS domain of Neurexin-1beta / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Nrxn1 / プラスミド: pAcGP67A / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q63373, UniProt: Q63372*PLUS
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharideオリゴ糖 / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.98 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 8% PEG6000, 0.1 M MgCl2, 0.1 M MES, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 130 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年9月15日
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.41→50 Å / Num. obs: 53484 / % possible obs: 92.5 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Χ2: 1.042 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
3.41-3.5320.68840830.97171.2
3.53-3.672.50.4951680.998189.7
3.67-3.842.90.3453360.953193
3.84-4.0430.26854211.024193.4
4.04-4.330.18453311.057192.9
4.3-4.6330.12453731.12193.2
4.63-5.0930.10154511.103194.7
5.09-5.833.10.09356381.05197.4
5.83-7.343.40.07757921.083199.6
7.34-503.40.04858910.9971100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation3.39 Å45.9 Å
Translation3.39 Å45.9 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
CNS1.2精密化
PDB_EXTRACT3.004データ抽出
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3.5→45.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / FOM work R set: 0.785 / Data cutoff high absF: 3736422 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 2539 5.1 %RANDOM
Rwork0.246 ---
obs-49818 94.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 67.015 Å2 / ksol: 0.3 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 133.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8.24 Å20 Å2-4.49 Å2
2--12.52 Å20 Å2
3----4.27 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.53 Å0.48 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.69 Å0.7 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.5→45.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数22180 0 258 0 22438
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.85
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it26.821.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it41.622
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it27.932
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it40.992.5
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDRmsタイプWeight
11BX-RAY DIFFRACTION0.067restrain300
11CX-RAY DIFFRACTION0.076restrain300
22FX-RAY DIFFRACTION0.021restrain300
22GX-RAY DIFFRACTION0.02restrain300
33BX-RAY DIFFRACTION0.067restrain300
33CX-RAY DIFFRACTION0.076restrain300
33DX-RAY DIFFRACTION0.086restrain300
44FX-RAY DIFFRACTION0.021restrain300
44GX-RAY DIFFRACTION0.02restrain300
44HX-RAY DIFFRACTION0.021restrain300
LS精密化 シェル解像度: 3.5→3.72 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 392 5 %
Rwork0.34 7480 -
all-7872 -
obs--90.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2dna-rna_rep.paramdna-rna.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION4ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION5carbohydrate.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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