+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 3zlh | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Structure of group A Streptococcal enolase | ||||||
Components | ENOLASE | ||||||
Keywords | LYASE / PLASMINOGEN-BINDING | ||||||
Function / homology | Function and homology information phosphopyruvate hydratase / phosphopyruvate hydratase complex / phosphopyruvate hydratase activity / peptidoglycan-based cell wall / glycolytic process / magnesium ion binding / cell surface / extracellular region / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | STREPTOCOCCUS PYOGENES MGAS10394 (bacteria) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.9 Å | ||||||
Authors | Cork, A.J. / Ericsson, D.J. / Law, R.H.P. / Casey, L.W. / Valkov, E. / Bertozzi, C. / Stamp, A. / Aquilina, J.A. / Whisstock, J.C. / Walker, M.J. / Kobe, B. | ||||||
Citation | Journal: Plos One / Year: 2015 Title: Stability of the Octameric Structure Affects Plasminogen-Binding Capacity of Streptococcal Enolase. Authors: Cork, A.J. / Ericsson, D.J. / Law, R.H.P. / Casey, L.W. / Valkov, E. / Bertozzi, C. / Stamp, A. / Jovcevski, B. / Aquilina, J.A. / Whisstock, J.C. / Walker, M.J. / Kobe, B. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 3zlh.cif.gz | 325.6 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb3zlh.ent.gz | 266.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 3zlh.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zl/3zlh ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zl/3zlh | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
Related structure data | 3zlfC 3zlgC 1w6tS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
---|---|
Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
4 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 0 / Beg auth comp-ID: HIS / Beg label comp-ID: HIS / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Refine code: 0 / Auth seq-ID: 0 - 433 / Label seq-ID: 20 - 453
NCS ensembles :
NCS oper:
|
-Components
#1: Protein | Mass: 49576.566 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) STREPTOCOCCUS PYOGENES MGAS10394 (bacteria) Production host: ESCHERICHIA COLI (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3) / References: UniProt: Q5XD01, phosphopyruvate hydratase |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.48 Å3/Da / Density % sol: 50.5 % / Description: NONE |
---|---|
Crystal grow | pH: 6 Details: 1-3.5 M SODIUM/POTASSIUM PHOSPHATE BUFFER (PH 5-7.5); 2% PEG 400 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 1.072196 | |||||||||||||||
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210r / Detector: CCD / Date: Mar 31, 2009 | |||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.072196 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||
Reflection twin |
| |||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.9→19.75 Å / Num. obs: 43076 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / Redundancy: 6 % / Biso Wilson estimate: 50.855 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.43 / Net I/σ(I): 4.6 | |||||||||||||||
Reflection shell | Resolution: 2.9→3 Å / Redundancy: 5 % / Rmerge(I) obs: 1.13 / Mean I/σ(I) obs: 1.91 / % possible all: 98.8 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: PDB ENTRY 1W6T Resolution: 2.9→19.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.89 / SU B: 7.755 / SU ML: 0.153 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.073 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 46.125 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.9→19.75 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|