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- PDB-2xnh: Structure and function of the Rad9-binding region of the DNA dama... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2xnh
タイトルStructure and function of the Rad9-binding region of the DNA damage checkpoint adaptor TopBP1
要素DNA TOPOISOMERASE 2-BINDING PROTEIN 1
キーワードISOMERASE (異性化酵素) / PHOSPHORYLATION (リン酸化) / PROTEIN-PROTEIN INTERACTION (タンパク質間相互作用) / DNA REPAIR (DNA修復)
機能・相同性
機能・相同性情報


BRCA1-B complex / phosphorylation-dependent protein binding / chromatin-protein adaptor activity / 相同組換え / protein localization to site of double-strand break / DNA replication checkpoint signaling / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / mitotic DNA replication checkpoint signaling / HDR through Single Strand Annealing (SSA) ...BRCA1-B complex / phosphorylation-dependent protein binding / chromatin-protein adaptor activity / 相同組換え / protein localization to site of double-strand break / DNA replication checkpoint signaling / double-strand break repair via alternative nonhomologous end joining / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / mitotic DNA replication checkpoint signaling / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / DNA metabolic process / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / response to ionizing radiation / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / site of DNA damage / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / DNA replication initiation / chromosome organization / protein serine/threonine kinase activator activity / DNA damage checkpoint signaling / condensed nuclear chromosome / male germ cell nucleus / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / PML body / 紡錘体 / マイクロフィラメント / site of double-strand break / 染色体 / Processing of DNA double-strand break ends / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / nuclear body / DNA修復 / 中心体 / DNA damage response / DNA binding / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / TopBP1, BRCT0 domain / TopBP1, first BRCT domain / Secretoglobin superfamily / twin BRCT domain / BRCT domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain ...: / TopBP1, BRCT0 domain / TopBP1, first BRCT domain / Secretoglobin superfamily / twin BRCT domain / BRCT domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / DNA topoisomerase 2-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Rappas, M. / Oliver, A.W. / Pearl, L.H.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2011
タイトル: Structure and Function of the Rad9-Binding Region of the DNA-Damage Checkpoint Adaptor Topbp1.
著者: Rappas, M. / Oliver, A.W. / Pearl, L.H.
履歴
登録2010年8月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02010年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA TOPOISOMERASE 2-BINDING PROTEIN 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,01918
ポリマ－33,8621
非ポリマー2,15717
水1,27971
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)115.770, 115.770, 115.770
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1293-

IOD

21A-1302-

IOD

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要素

#1: タンパク質 DNA TOPOISOMERASE 2-BINDING PROTEIN 1 / DNA TOPOISOMERASE II-BINDING PROTEIN 1 / DNA TOPOISOMERASE II-BETA-BINDING PROTEIN 1 / TOPBP1


分子量: 33861.984 Da / 分子数: 1 / 断片: BRCT 0,1 AND 2, RESIDUES 1-287 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: POPINH8, PGEX6P1 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2(DE3)PLYSS / 参照: UniProt: Q92547
#2: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド / ヨウ化物


分子量: 126.904 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 0.68 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.8
詳細: 0.1M TRIS-HCL PH 6.8, 0.5M KI, 5% (V/V) GLYCEROL, 22.5% (W/V), 10% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2009年6月20日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→51.77 Å / Num. obs: 13035 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.93 % / Biso Wilson estimate: 54.82 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 6.09 % / Rmerge(I) obs: 0.5 / Mean I/σ(I) obs: 1.52 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.8→47.263 Å / SU ML: 1.16 / σ(F): 1.44 / 位相誤差: 23.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2513 1254 5.1 %
Rwork0.2318 --
obs0.2327 24687 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 58.687 Å2 / ksol: 0.339 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 58.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å2-0 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→47.263 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2280 0 17 71 2368
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032330
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6033135
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.706875
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041342
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002395
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.8004-2.91250.29231470.28372648X-RAY DIFFRACTION100
2.9125-3.04510.3071500.27332592X-RAY DIFFRACTION100
3.0451-3.20560.30631280.26482606X-RAY DIFFRACTION100
3.2056-3.40640.28211240.24332609X-RAY DIFFRACTION100
3.4064-3.66930.24991410.21412584X-RAY DIFFRACTION100
3.6693-4.03840.23381500.19362596X-RAY DIFFRACTION100
4.0384-4.62230.21281440.17682605X-RAY DIFFRACTION100
4.6223-5.82190.17021340.19742603X-RAY DIFFRACTION100
5.8219-47.26960.25621360.24982590X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.2581-1.43521.33632.2667-2.49321.83480.1374-0.1004-0.4722-0.1710.30790.50650.1832-0.2714-0.38690.26010.021-0.1510.20270.0840.486536.792267.445576.9068
22.0077-2.15880.38812.7689-0.15280.1099-0.01980.2025-0.2981-0.1590.0630.12710.0064-0.1-0.00870.21740.0376-0.06740.2115-0.05680.128437.616889.142762.3073
30.7715-1.87931.29282.7296-0.66650.71230.18820.31530.0594-0.7324-0.26370.04430.0151-0.05270.04780.45330.1007-0.02330.32670.07930.18333.6415115.511850.837
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A AND RESID 6:103
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN A AND RESID 104:198
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN A AND RESID 199:287

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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