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- PDB-2vl1: Crystal structure of beta-alanine synthase from Saccharomyces klu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vl1
タイトルCrystal structure of beta-alanine synthase from Saccharomyces kluyveri in complex with a gly-gly peptide
要素BETA-ALANINE SYNTHASEΒ-ウレイドプロピオナーゼ
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / DI-ZINC CENTER / AMIDOHYDROLASE (アミド加水分解酵素) / ALPHA AND BETA PROTEIN / COMPLEX WITH GLYCINE-GLYCINE
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-ureidopropionase activity / Β-ウレイドプロピオナーゼ / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amidines / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Amidase, carbamoylase-type / Alpha-Beta Plaits - #360 / Peptidase M20, dimerisation domain / Bacterial exopeptidase dimerisation domain / Peptidase dimerisation domain / Peptidase M20 / Peptidase family M20/M25/M40 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Alpha-Beta Plaits ...Amidase, carbamoylase-type / Alpha-Beta Plaits - #360 / Peptidase M20, dimerisation domain / Bacterial exopeptidase dimerisation domain / Peptidase dimerisation domain / Peptidase M20 / Peptidase family M20/M25/M40 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
グリシン / Β-ウレイドプロピオナーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES KLUYVERI (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Andersen, B. / Lundgren, S. / Dobritzsch, D. / Piskur, J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2008
タイトル: A Recruited Protease is Involved in Catabolism of Pyrimidines.
著者: Andersen, B. / Lundgren, S. / Dobritzsch, D. / Piskur, J.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2003
タイトル: Yeast Beta-Alanine Synthase Shares a Structural Scaffold and Origin with Dizinc-Dependent Exopeptidases
著者: Lundgren, S. / Gojkovic, Z. / Piskur, J. / Dobritzsch, D.
#2: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / : 2003
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of Beta-Alanine Synthase from the Yeast Saccharomyces Kluyveri
著者: Dobritzsch, D. / Gojkovic, Z. / Andersen, B. / Piskur, J.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2007
タイトル: Crystal Structures of Yeast Beta-Alanine Synthase Complexes Reveal the Mode of Substrate Binding and Large Scale Domain Closure Movements.
著者: Lundgren, S. / Andersen, B. / Piskur, J. / Dobritzsch, D.
履歴
登録2008年1月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22014年2月19日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy / Structure summary
改定 1.32017年3月29日Group: Structure summary
改定 1.42018年6月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
Item: _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id ..._pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BETA-ALANINE SYNTHASE
B: BETA-ALANINE SYNTHASE
C: BETA-ALANINE SYNTHASE
D: BETA-ALANINE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)209,55525
ポリマ-208,0274
非ポリマー1,52821
18,5191028
1
A: BETA-ALANINE SYNTHASE
B: BETA-ALANINE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,66011
ポリマ-104,0142
非ポリマー6479
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6560 Å2
ΔGint-43.6 kcal/mol
Surface area39080 Å2
手法PQS
2
C: BETA-ALANINE SYNTHASE
D: BETA-ALANINE SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,89514
ポリマ-104,0142
非ポリマー88112
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5780 Å2
ΔGint-44.7 kcal/mol
Surface area38760 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)49.835, 218.370, 81.499
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.85, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11LEULEUTRPTRP3AA28 - 5227 - 51
21LEULEUTRPTRP3BB28 - 5227 - 51
31LEULEUTRPTRP3CC28 - 5227 - 51
41LEULEUTRPTRP3DD28 - 5227 - 51
12HISHISVALVAL3AA57 - 18956 - 188
22HISHISVALVAL3BB57 - 18956 - 188
32HISHISVALVAL3CC57 - 18956 - 188
42HISHISVALVAL3DD57 - 18956 - 188
13SERSERPHEPHE3AA196 - 457195 - 456
23SERSERPHEPHE3BB196 - 457195 - 456
33SERSERPHEPHE3CC196 - 457195 - 456
43SERSERPHEPHE3DD196 - 457195 - 456
14ZNZNZNZN4AG500
24ZNZNZNZN4BM500
34ZNZNZNZN4CT500
44ZNZNZNZN4DY500

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.674, 0.01, 0.739), (-0.012, -1, 0.002), (0.739, -0.008, 0.674)9.94007, 0.2318, -4.49573
2given(-0.744, -0.031, -0.667), (-0.039, 0.999, -0.004), (0.667, 0.023, -0.745)25.09054, -37.53083, 39.68869
3given(0.993, 0.036, -0.111), (0.037, -0.999, 0.012), (-0.111, -0.016, -0.994)22.59219, 37.53157, 41.10304

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要素

#1: タンパク質
BETA-ALANINE SYNTHASE / Β-ウレイドプロピオナーゼ


分子量: 52006.809 Da / 分子数: 4 / 断片: RESIDUES 2-455 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) SACCHAROMYCES KLUYVERI (菌類) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q96W94, Β-ウレイドプロピオナーゼ
#2: 化合物
ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 16 / 由来タイプ: 合成 / : C2H5NO2
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water /


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1028 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
配列の詳細THE N-TERMINAL METHIONINE IS ABSENT, MOST LIKELY DUE TO POSTTRANSLATIONAL MODIFICATION. THE LAST 20 ...THE N-TERMINAL METHIONINE IS ABSENT, MOST LIKELY DUE TO POSTTRANSLATIONAL MODIFICATION. THE LAST 20 AMINO ACIDS CORRESPOND TO THE C-TERMINAL HIS-TAG.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.75 / 詳細: PEG 6000, TRIS PH 8.5, BICINE PH 9.0, LICL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.939
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.939 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→50 Å / Num. obs: 89524 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 8.7
反射 シェル解像度: 2.15→2.27 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 97.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2V8G
解像度: 2.15→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.883 / SU B: 12.395 / SU ML: 0.174 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.332 / ESU R Free: 0.242 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.263 4495 5 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.205 84976 95.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.65 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.83 Å20 Å20.26 Å2
2---2.47 Å20 Å2
3---0.66 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13393 0 77 1028 14498
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.02213869
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1971.94118807
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0351762
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.78124.49657
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.642152251
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7851571
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.22015
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0210747
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1840.26511
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2980.29311
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1530.21053
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.220.24
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1770.2104
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1070.222
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3161.58912
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.531213883
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.15335681
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8044.54910
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1A1664tight positional0.040.05
2B1664tight positional0.030.05
3C1664tight positional0.030.05
4D1664tight positional0.040.05
1A1medium positional0.110.5
2B1medium positional0.090.5
3C1medium positional0.040.5
4D1medium positional0.080.5
1A1529loose positional0.415
2B1529loose positional0.385
3C1529loose positional0.415
4D1529loose positional0.395
1A1664tight thermal0.090.5
2B1664tight thermal0.070.5
3C1664tight thermal0.080.5
4D1664tight thermal0.070.5
1A1medium thermal2.132
2B1medium thermal0.832
3C1medium thermal2.212
4D1medium thermal0.92
1A1529loose thermal1.110
2B1529loose thermal1.0210
3C1529loose thermal0.9710
4D1529loose thermal1.0610
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.21 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.315 321 -
Rwork0.241 6402 -
obs--97.29 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
128.1237-7.9615.214351.66297.65047.811-0.4379-0.43911.1754-1.1255-0.0366-0.3899-0.4404-0.30760.4744-0.00020.0014-0.0017-0.0002-0.00080.001745.131347.626342.2551
20.8927-0.04580.02130.57590.02550.5964-0.0329-0.0293-0.01360.05810.025-0.0199-0.01470.05750.0079-0.0686-0.00510.002-0.04520-0.09332.670427.827151.8824
30.22870.1690.13721.23320.10710.2033-0.01790.0480.0088-0.03210.01320.0557-0.0267-0.00890.0048-0.06860.00560.0176-0.043-0.0041-0.103422.058321.177235.8547
49.0209-6.6345-1.477133.72525.85056.1781-0.235-0.6061-0.5524-0.08980.63090.49230.3930.0005-0.3960.00070.00140.00010.001-0.00060.00049.289-44.104358.691
50.6972-0.1435-0.11090.82570.02480.406-0.008-0.13690.05720.11010.0195-0.10930.02260.0466-0.01150.00380.0025-0.02710.0063-0.00560.002425.9362-27.540354.9793
60.02430.0826-0.02641.4908-0.30230.2509-0.00380.0229-0.0371-0.10780.0091-0.00240.0657-0.0167-0.0053-0.03660.0018-0.0014-0.0342-0.0084-0.043521.6602-21.330936.2815
758.96155.45719.780131.7981-11.743312.1896-0.0869-0.03120.66950.84010.75950.33550.00081.0439-0.67260.0006-0.0005-0.00140.00050.00070.0016-16.313582.9772-16.2348
80.67450.12660.1221.246-0.10380.6888-0.00540.0963-0.0583-0.1407-0.0091-0.09390.02340.02290.01440.0097-0.0074-0.0081-0.00440.0032-0.0103-0.555765.0814-14.5899
90.0369-0.0878-0.04431.4573-0.32560.2019-0.0084-0.01680.03220.1721-0.0065-0.0446-0.0598-0.00060.01490.0042-0.0105-0.0334-0.0392-0.0061-0.0219-2.15458.99944.3656
1093.664422.776720.185433.686537.323852.73040.0543-1.57580.2139-0.0743-0.5557-0.54080.51451.50720.50140.0020.002-0.00010.00710.00460.003321.2071-11.7268-2.5751
110.74450.06020.13261.00960.07960.493-0.01180.0817-0.0067-0.0237-0.0155-0.0530.03590.06550.0273-0.05530.00540.0129-0.02490.0152-0.07978.58779.696-11.8899
120.2019-0.2883-0.08481.32290.01990.281-0.044-0.0407-0.00850.11110.02420.01590.0304-0.00380.0198-0.0386-0.0112-0.0008-0.05180.0023-0.0869-0.551416.41745.106
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A18 - 30
2X-RAY DIFFRACTION2A31 - 215
3X-RAY DIFFRACTION3A216 - 455
4X-RAY DIFFRACTION4B18 - 33
5X-RAY DIFFRACTION5B34 - 212
6X-RAY DIFFRACTION6B213 - 455
7X-RAY DIFFRACTION7C18 - 30
8X-RAY DIFFRACTION8C31 - 209
9X-RAY DIFFRACTION9C210 - 455
10X-RAY DIFFRACTION10D18 - 28
11X-RAY DIFFRACTION11D29 - 215
12X-RAY DIFFRACTION12D216 - 455

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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