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万見
- PDB-1r43: Crystal structure of beta-alanine synthase from Saccharomyces klu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r43
タイトルCrystal structure of beta-alanine synthase from Saccharomyces kluyveri (selenomethionine substituted protein)
要素beta-alanine synthase
キーワードHYDROLASE / alpha and beta protein / one di-zinc center per subunit
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-ureidopropionase activity / beta-ureidopropionase / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amidines / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Amidase, carbamoylase-type / Alpha-Beta Plaits - #360 / Bacterial exopeptidase dimerisation domain / Peptidase M20, dimerisation domain / Peptidase dimerisation domain / Peptidase M20 / Peptidase family M20/M25/M40 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Alpha-Beta Plaits ...Amidase, carbamoylase-type / Alpha-Beta Plaits - #360 / Bacterial exopeptidase dimerisation domain / Peptidase M20, dimerisation domain / Peptidase dimerisation domain / Peptidase M20 / Peptidase family M20/M25/M40 / Zn peptidases / Aminopeptidase / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-AMINO ISOBUTYRATE / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Beta-alanine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Lachancea kluyveri (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Lundgren, S. / Gojkovic, Z. / Piskur, J. / Dobritzsch, D.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem.
タイトル: Yeast beta-Alanine Synthase Shares a Structural Scaffold and Origin with Dizinc-dependent Exopeptidases
著者: Lundgren, S. / Gojkovic, Z. / Piskur, J. / Dobritzsch, D.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray analysis of beta-alanine synthase from the yeast Saccharomyces kluyveri
著者: Dobritzsch, D. / Gojkovic, Z. / Andersen, B. / Piskur, J.
履歴
登録2003年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: beta-alanine synthase
B: beta-alanine synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,30610
ポリマ－102,5642
非ポリマー7428
水1,22568
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6220 Å2
ΔGint-181 kcal/mol
Surface area33210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.430, 77.630, 110.570
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.63, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B
51A
61B
71A
81B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLNGLNALAALA2AA247 - 364247 - 364
21GLNGLNALAALA2BB247 - 364247 - 364
32LEULEUVALVAL5AA28 - 24628 - 246
42LEULEUVALVAL5BB28 - 24628 - 246
53VALVALHISHIS5AA365 - 455365 - 455
63VALVALHISHIS5BB365 - 455365 - 455
74ZNZNHOHHOH1AC - K500 - 559
84ZNZNHOHHOH1BH - L500 - 1519
詳細The biological assembly is a dimer. The asymmetric unit contains one such dimer.

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 beta-alanine synthase


分子量: 51281.844 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lachancea kluyveri (菌類) / 遺伝子: PYD3 / プラスミド: P491 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B843(DE3) / 参照: UniProt: Q96W94, beta-ureidopropionase

-
非ポリマー , 5種, 76分子

#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-BIB / BETA-AMINO ISOBUTYRATE


分子量: 102.112 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8NO2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: trisodium citrate, dioxane, DTT, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
14.0-4.5 mg/mlprotein1drop
250 mMTris1droppH7.5
31 mMdithiothreitol1drop
4100 mM1dropNaCl
51.0 Mtrisodium citrate1reservoir
60.1 MMES1reservoirpH6.5
75 %(v/v)dioxane1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9793, 0.9794, 0.9393
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年10月3日 / 詳細: Toroidal mirror
放射モノクロメーター: Double crystal, Si(111) or Si(311)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97931
20.97941
30.93931
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. obs: 25306 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 61.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.95 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.405 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 3659 / % possible all: 100
反射
*PLUS
冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.119
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 2.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
SOLVE位相決定
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.8→29.75 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.887 / SU B: 19.451 / SU ML: 0.371 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.416 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27395 1289 5.1 %RANDOM
Rwork0.2106 ---
obs0.21388 23973 99.89 %-
all-23973 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.05 Å20 Å23.4 Å2
2---3.64 Å20 Å2
3---3.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→29.75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6716 0 34 68 6818
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0216908
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2681.949349
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4565868
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.21012
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.025308
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2240.23356
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1430.2
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1650.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.260.24
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.291.54306
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.60426905
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.32432602
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0314.52444
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
475tight positional0.080.05
1673medium positional0.910.5
1170loose positional1.195
475tight thermal0.10.5
1673medium thermal0.52
1170loose thermal1.3110
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数
Rfree0.335 85
Rwork0.3 1810
all-3659
obs-1895
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 30 Å / Rfactor Rfree: 0.281 / Rfactor Rwork: 0.233
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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