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万見
- PDB-2vkt: HUMAN CTP SYNTHETASE 2 - GLUTAMINASE DOMAIN -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2vkt
タイトルHUMAN CTP SYNTHETASE 2 - GLUTAMINASE DOMAIN
要素CTP SYNTHASE 2CTP synthetase
キーワードLIGASE (リガーゼ) / PYRIMIDINE BIOSYNTHESIS / GLUTAMINE AMIDOTRANSFERASE / SGC / CTPS2 / CTP SYNTHTETASE / PHOSPHORYLATION (リン酸化) / STRUCTURAL GENOMICS CONSORTIUM / GLUTAMINASE DOMAIN (グルタミナーゼ) / NUCLEOTIDE METABOLISM (ヌクレオチド)
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoophidium / CTP synthase (glutamine hydrolysing) / CTP synthase activity / 'de novo' CTP biosynthetic process / pyrimidine nucleotide metabolic process / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / CTP biosynthetic process / glutamine metabolic process / ATP binding ...cytoophidium / CTP synthase (glutamine hydrolysing) / CTP synthase activity / 'de novo' CTP biosynthetic process / pyrimidine nucleotide metabolic process / pyrimidine nucleobase biosynthetic process / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / CTP biosynthetic process / glutamine metabolic process / ATP binding / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
CTP synthase / CTP synthase, N-terminal / CTP synthase GATase domain / CTP synthase N-terminus / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase ...CTP synthase / CTP synthase, N-terminal / CTP synthase GATase domain / CTP synthase N-terminus / Glutamine amidotransferase class-I / Glutamine amidotransferase / Glutamine amidotransferase type 1 domain profile. / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Welin, M. / Tresaugues, L. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Busam, R.D. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. ...Welin, M. / Tresaugues, L. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Busam, R.D. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Herman, M.D. / Johansson, I. / Kallas, A. / Karlberg, T. / Kotenyova, T. / Lehtio, L. / Moche, M. / Nilsson, M.E. / Nyman, T. / Persson, C. / Sagemark, J. / Svensson, L. / Thorsell, A.G. / van den Berg, S. / Weigelt, J. / Nordlund, P. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Human Ctp Synthetase 2 - Glutaminase Domain
著者: Welin, M. / Tresaugues, L. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Busam, R.D. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Herman, ...著者: Welin, M. / Tresaugues, L. / Arrowsmith, C.H. / Berglund, H. / Busam, R.D. / Collins, R. / Dahlgren, L.G. / Edwards, A.M. / Flodin, S. / Flores, A. / Graslund, S. / Hammarstrom, M. / Herman, M.D. / Johansson, I. / Kallas, A. / Karlberg, T. / Kotenyova, T. / Lehtio, L. / Moche, M. / Nilsson, M.E. / Nyman, T. / Persson, C. / Sagemark, J. / Svensson, L. / Thorsell, A.G. / Van Den Berg, S. / Weigelt, J. / Nordlund, P.
履歴
登録2007年12月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月29日Group: Derived calculations / Non-polymer description ...Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CTP SYNTHASE 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,6241
ポリマ－32,6241
非ポリマー00
水70339
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)105.200, 73.100, 50.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.60, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 CTP SYNTHASE 2 / CTP synthetase / UTP--AMMONIA LIGASE 2 / CTP SYNTHETASE 2 / HUMAN CTP SYNTHETASE 2


分子量: 32623.615 Da / 分子数: 1 / 断片: GLUTAMINASE DOMAIN, RESIDUES 297-562 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): R3 PRARE
参照: UniProt: Q9NRF8, CTP synthase (glutamine hydrolysing)
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE FIRST SER AND MET IN THE STRUCTURE IS FROM THE TAG AND CORRESPONDS TO LEU AND GLN IN REAL SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.6 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7
詳細: 0.1 M HEPES PH 7, 26% POLYACRYLIC ACID 5100, 0.02 M MGCL2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-2 / 波長: 0.873
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年11月2日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 13231 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 13.38
反射 シェル解像度: 2.5→2.6 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.55 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.3.0040精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1VCO

1vco


解像度: 2.5→19.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.936 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU B: 8.303 / SU ML: 0.186 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.366 / ESU R Free: 0.247 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE FIRST SER AND MET IN THE STRUCTURE ARE FROM THE N- -TERMINAL TAG AND COORESPONDS TO LEU AND GLU IN REAL SEQUENCE. RESIDUES BEWTEEN 440 ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE FIRST SER AND MET IN THE STRUCTURE ARE FROM THE N- -TERMINAL TAG AND COORESPONDS TO LEU AND GLU IN REAL SEQUENCE. RESIDUES BEWTEEN 440 AND 446 ARE NOT VISIBLE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.239 765 5.8 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.209 12465 99.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.62 Å20 Å2-3.19 Å2
2--0.43 Å20 Å2
3----0.43 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2008 0 0 39 2047
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222053
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2711.9722772
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2675249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.70523.65693
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.57715366
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7651514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0890.2306
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021540
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1960.2841
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.21350
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1370.258
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2150.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6821.51304
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.20722029
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.4823851
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3424.5743
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.303 51
Rwork0.239 915

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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