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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2pgq | ||||||
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タイトル | Human thrombin mutant C191A-C220A in complex with the inhibitor PPACK | ||||||
要素 |
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キーワード | HYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / serine protease (セリンプロテアーゼ) / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / トロンビン / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin ...positive regulation of lipid kinase activity / positive regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cytolysis by host of symbiont cells / thrombospondin receptor activity / Defective factor XII causes hereditary angioedema / トロンビン / neutrophil-mediated killing of gram-negative bacterium / regulation of blood coagulation / ligand-gated ion channel signaling pathway / Defective F8 cleavage by thrombin / Platelet Aggregation (Plug Formation) / negative regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of platelet activation / positive regulation of collagen biosynthetic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / Gamma-carboxylation of protein precursors / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / regulation of cytosolic calcium ion concentration / fibrinolysis / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / Peptide ligand-binding receptors / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Regulation of Complement cascade / acute-phase response / Cell surface interactions at the vascular wall / lipopolysaccharide binding / negative regulation of proteolysis / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / growth factor activity / positive regulation of insulin secretion / 凝固・線溶系 / response to wounding / Golgi lumen / positive regulation of protein localization to nucleus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / 凝固・線溶系 / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / heparin binding / regulation of cell shape / positive regulation of cell growth / G alpha (q) signalling events / collagen-containing extracellular matrix / blood microparticle / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / G protein-coupled receptor signaling pathway / 小胞体 / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / タンパク質分解 / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å | ||||||
データ登録者 | Bush-Pelc, L.A. / Marino, F. / Chen, Z. / Pineda, A.O. / Mathews, F.S. / Di Cera, E. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007 タイトル: Important role of the cys-191 cys-220 disulfide bond in thrombin function and allostery 著者: Bush-Pelc, L.A. / Marino, F. / Chen, Z. / Pineda, A.O. / Mathews, F.S. / Di Cera, E. #1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004 タイトル: Molecular dissection of Na+ binding to thrombin 著者: Pineda, A.O. / Carrell, C.J. / Bush, L.A. / Prasad, S. / Caccia, S. / Chen, Z.W. / Mathews, F.S. / Di Cera, E. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 2pgq.cif.gz | 86.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb2pgq.ent.gz | 63.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 2pgq.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pg/2pgq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/pg/2pgq | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質・ペプチド / タンパク質 / 糖 , 3種, 3分子 AB
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5280.812 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 319-363 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2 / プラスミド: HPC4-PNUT / 細胞株 (発現宿主): BHK-21 / 器官 (発現宿主): kidney 発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ) 参照: UniProt: P00734, トロンビン |
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#2: タンパク質 | 分子量: 29716.090 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 364-622 / Mutation: C191A, C220A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F2 / プラスミド: HPC4-PNUT / 細胞株 (発現宿主): BHK-21 / 器官 (発現宿主): kidney 発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ) 参照: UniProt: P00734, トロンビン |
#5: 糖 | ChemComp-NAG / |
-非ポリマー , 3種, 308分子
#3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-0G6 / | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
非ポリマーの詳細 | THE INHIBITOR IS COVALENTLY CONNECTED TO ACTIVE_SITE RESIDUES: 1) VIA A HEMIKETAL GROUP TO OG SER B ...THE INHIBITOR IS COVALENTLY |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.49 % |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.3 詳細: 20% PEG 3350 and 0.2 M Zinc Acetate, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K, pH 6.3 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 0.9 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年8月17日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.8→40 Å / Num. all: 31582 / Num. obs: 31108 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): -1 / Observed criterion σ(I): -1 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 17.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.069 / Net I/σ(I): 22.6 |
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.45 / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 3097 / % possible all: 99.6 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: PDB entry 1SHH 解像度: 1.8→25.59 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 350714.17 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: The authors state that the atoms listed in remark 470 are missing because the residues were mutated to alanine during the refinement.
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.7162 Å2 / ksol: 0.391411 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 28.5 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→25.59 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | NCS model details: CONSTR | ||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.015 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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