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万見
- PDB-2m9a: Solution NMR Structure of E3 ubiquitin-protein ligase ZFP91 from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2m9a
タイトルSolution NMR Structure of E3 ubiquitin-protein ligase ZFP91 from Homo sapiens, Northeast Structural Genomics Consortium (NESG) Target HR7784A
要素E3 ubiquitin-protein ligase ZFP91
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / PSI:Biology / C2H2 (アセチレン) / Hr7784A / PSI-Biology / Northeast Structural Genomics Consortium / NESG
機能・相同性
機能・相同性情報


activation of NF-kappaB-inducing kinase activity / protein K63-linked ubiquitination / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / 核質 / metal ion binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Classic Zinc Finger / Zinc finger, C2H2 type / Double Stranded RNA Binding Domain / ジンクフィンガー / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase ZFP91
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
Model detailsfewest violations, model1
データ登録者Pederson, K. / Shastry, R. / Kohan, E. / Janjua, H. / Xiao, R. / Acton, T.B. / Everett, J.K. / Montelione, G.T. / Prestegard, J.H. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Solution Structure of Hr7784A
著者: Pederson, K. / Montelione, G.T. / Prestegard, J.H.
履歴
登録2013年6月5日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase ZFP91
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,6964
ポリマ－11,5001
非ポリマー1963
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1fewest violations

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase ZFP91 / Zinc finger protein 757 / Zinc finger protein 91 homolog / Zfp-91


分子量: 11500.263 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 370-456 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKSG11, ZFP91, ZNF757 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96JP5
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
詳細: The NESG target Hr7784A contains three C2H2 zinc finger motifs between residues 370 and 456 of the Homo sapiens E3 ubiquitin-protein ligase ZFP91. Correlation time measurements using cross- ...詳細: The NESG target Hr7784A contains three C2H2 zinc finger motifs between residues 370 and 456 of the Homo sapiens E3 ubiquitin-protein ligase ZFP91. Correlation time measurements using cross-correlation based NMR spin relaxation experiments suggest that the three zinc finger motifs are connected by flexible loops and not restricted with respect to one another. Residual dipolar couplings also indicate that the three domains are oriented independently. Therefore the positions of domains with respect to one another in the structures reported are not significant.
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC aromatic
1313D CBCA(CO)NH
1413D HN(CA)CB
1513D HNCO
1613D H(CCO)NH
1713D (H)CCH-TOCSY
1813D 1H-15N NOESY
1913D 1H-13C NOESY aliphatic
11013D 1H-13C NOESY aromatic
11112D CB(CGCD)HD
11212D CB(CGCDCE)HE
11322D 1H-15N J-modulation HSQC
11432D 1H-15N J-modulation HSQC
11512D 1H-15N J-modulation HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.17 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] HR7784A, 20 mM MES, 100 mM sodium chloride, 5 mM calcium chloride, 10 mM DTT, 0.02 % sodium azide, 50 uM DSS, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.66 mM [U-100% 15N] HR7784A, 20 mM MES, 100 mM sodium chloride, 5 mM calcium chloride, 10 mM DTT, 4.2 % C12E5, 0.02 % sodium azide, 50 uM DSS, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
30.66 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] HR7784A, 20 mM MES, 100 mM sodium chloride, 5 mM calcium chloride, 10 mM DTT, 0.02 % sodium azide, 50 uM DSS, 5 % positively charged polyacrylamide gel, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.17 mMHR7784A-1[U-100% 13C; U-100% 15N]1
20 mMMES-21
100 mMsodium chloride-31
5 mMcalcium chloride-41
10 mMDTT-51
0.02 %sodium azide-61
50 uMDSS-71
0.66 mMHR7784A-8[U-100% 15N]2
20 mMMES-92
100 mMsodium chloride-102
5 mMcalcium chloride-112
10 mMDTT-122
4.2 %C12E5-132
0.02 %sodium azide-142
50 uMDSS-152
0.66 mMHR7784A-16[U-100% 13C; U-100% 15N]3
20 mMMES-173
100 mMsodium chloride-183
5 mMcalcium chloride-193
10 mMDTT-203
0.02 %sodium azide-213
50 uMDSS-223
5 %positively charged polyacrylamide gel-233
試料状態イオン強度: 100 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA3Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky3.113Goddardchemical shift assignment
Sparky3.113Goddardpeak picking
CNS1.3Brunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
PSVS1.4Bhattacharya and Montelioneデータ解析
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 579 / NOE intraresidue total count: 140 / NOE long range total count: 85 / NOE medium range total count: 131 / NOE sequential total count: 223 / Protein phi angle constraints total count: 65 / Protein psi angle constraints total count: 64
代表構造選択基準: fewest violations
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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