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- PDB-3cpf: Crystal structure of human eukaryotic translation initiation fact... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3cpf
タイトルCrystal structure of human eukaryotic translation initiation factor EIF5A
要素Eukaryotic translation initiation factor 5A-1
キーワードCELL CYCLE / Structural Genomics Consortium / leukemia / apoptosis / SGC / Hypusine / Initiation factor / Nucleus / Protein biosynthesis
機能・相同性
機能・相同性情報


Hypusine synthesis from eIF5A-lysine / positive regulation of translational termination / annulate lamellae / positive regulation of translational elongation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / translational elongation / translation elongation factor activity / U6 snRNA binding / nuclear pore / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway ...Hypusine synthesis from eIF5A-lysine / positive regulation of translational termination / annulate lamellae / positive regulation of translational elongation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / translational elongation / translation elongation factor activity / U6 snRNA binding / nuclear pore / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / cellular response to virus / ribosome binding / endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Translation elongation factor, IF5A, hypusine site / Eukaryotic initiation factor 5A hypusine signature. / Eukaryotic elongation factor 5A hypusine, DNA-binding OB fold / : / Translation initiation factor 5A-like, N-terminal / Translation elongation factor, IF5A C-terminal / Eukaryotic elongation factor 5A hypusine, DNA-binding OB fold / Translation elongation factor IF5A-like / SH3 type barrels. - #30 / Nucleic acid-binding proteins ...Translation elongation factor, IF5A, hypusine site / Eukaryotic initiation factor 5A hypusine signature. / Eukaryotic elongation factor 5A hypusine, DNA-binding OB fold / : / Translation initiation factor 5A-like, N-terminal / Translation elongation factor, IF5A C-terminal / Eukaryotic elongation factor 5A hypusine, DNA-binding OB fold / Translation elongation factor IF5A-like / SH3 type barrels. - #30 / Nucleic acid-binding proteins / SH3 type barrels. / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Translation protein SH3-like domain superfamily / Ribosomal protein L2, domain 2 / Roll / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Eukaryotic translation initiation factor 5A-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Nedyalkova, L. / Tong, Y. / Tempel, W. / Hong, B. / MacKenzie, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. ...Nedyalkova, L. / Tong, Y. / Tempel, W. / Hong, B. / MacKenzie, F. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Weigelt, J. / Bochkarev, A. / Park, H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: Proteins / : 2009
タイトル: Crystal structure of human eIF5A1: insight into functional similarity of human eIF5A1 and eIF5A2.
著者: Tong, Y. / Park, I. / Hong, B.S. / Nedyalkova, L. / Tempel, W. / Park, H.W.
履歴
登録2008年3月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年4月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Eukaryotic translation initiation factor 5A-1
B: Eukaryotic translation initiation factor 5A-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,3418
ポリマ-30,3412
非ポリマー06
1629
1
A: Eukaryotic translation initiation factor 5A-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1707
ポリマ-15,1701
非ポリマー06
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Eukaryotic translation initiation factor 5A-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,1701
ポリマ-15,1701
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.119, 76.119, 107.752
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL UNIT IS UNKNOWN.

-
要素

#1: タンパク質 Eukaryotic translation initiation factor 5A-1 / eIF-5A-1 / eIF-5A1 / Eukaryotic initiation factor 5A isoform 1 / eIF-5A / eIF-4D / Rev-binding factor


分子量: 15170.424 Da / 分子数: 2 / 断片: Residues 15-151 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EIF5A / Plasmid details: GI:134105571 / プラスミド: pET28-mhl / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: P63241
#2: 化合物
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 6 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.18 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 22% PEG 3350, 0.2M Ammonium sulfate, 0.1M Sodium cacodylate. Cryoprotected with 20% PEG 3350 and 20% Ethylene glycol, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2008年3月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→20 Å / Num. obs: 11503 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.7 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Χ2: 1.559 / Net I/σ(I): 14.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.5-2.5912.80.96411231.3431100
2.59-2.6912.80.78111151.5011100
2.69-2.8112.90.52411171.4161100
2.81-2.9612.80.35811281.5471100
2.96-3.1512.90.23811361.5541100
3.15-3.3912.80.13311441.6071100
3.39-3.7312.80.08111381.8181100
3.73-4.2612.70.04811561.6551100
4.26-5.3512.60.03411781.4761100
5.35-2011.70.03412681.6621100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.4.0069精密化
PDB_EXTRACT3.005データ抽出
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1X6O
解像度: 2.5→19.996 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.881 / WRfactor Rfree: 0.277 / WRfactor Rwork: 0.22 / SU B: 25.845 / SU ML: 0.26 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.471 / ESU R Free: 0.318 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. Atomic B-factors are residuals from TLS refinement. TLSMD, CNS, COOT, Molprobity programs have also been used in refinement
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3 521 4.557 %Thin shells
Rwork0.244 ---
obs0.246 11434 99.712 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK BULK SOLVENT
原子変位パラメータBiso mean: 36.775 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.07 Å20 Å20 Å2
2--1.07 Å20 Å2
3----2.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→19.996 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1889 0 6 9 1904
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0221915
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021245
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3381.9852594
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.3493.0033063
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0785254
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.22925.46775
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.11815315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.698158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2307
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0212156
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02348
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.95421277
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1862524
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.58632024
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.0182638
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.5643570
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5-2.56400.32881682399.149
2.564-2.6330.395720.32572179699.623
2.633-2.70800.31776276499.738
2.708-2.790.483630.32370076499.869
2.79-2.8800.29972172399.723
2.88-2.9780.472430.302661704100
2.978-3.08800.30269970099.857
3.088-3.2110.332630.29959566299.396
3.211-3.350.332520.281592644100
3.35-3.50900.25159860199.501
3.509-3.6920.294420.26955259699.664
3.692-3.9080.243380.23851855799.82
3.908-4.16600.20152753299.06
4.166-4.4840.24280.175488516100
4.484-4.8870.199260.17442745499.78
4.887-5.4240.269310.21439843099.767
5.424-6.1880.365200.239356376100
6.188-7.4030.31260.244314340100
7.403-9.8180.32990.218274283100
9.818-19.9960.19980.225194202100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.0017-0.17280.49843.5547-1.03586.7586-0.25140.25830.381-0.57450.17650.1013-0.066-0.46710.07490.11560.0242-0.17280.01060.01270.0868-64.56763.39310.021
20.1733-0.2053-0.78673.1929-2.02338.7873-0.02960.08850.142-0.6682-0.07750.53510.5948-0.65050.10710.07310.0179-0.0888-0.0554-0.02960.0334-66.57557.30913.123
31.88562.12511.89672.76990.8336.44790.202-0.78220.3234-0.17250.09360.80170.0659-1.729-0.29560.22330.097-0.32140.3581-0.00750.3307-72.85763.6897.587
425.1867-5.509312.43471.9081-2.27046.4265-0.2870.63931.0262-0.2328-0.0563-0.007-0.46630.49390.34330.0679-0.0073-0.04010.01970.0734-0.0023-51.28869.70519.603
55.20844.3796-0.560310.9203-0.66031.0568-0.2622-0.00360.13240.32640.2066-0.3429-0.28340.23670.0557-0.05740.0452-0.0436-0.0005-0.067-0.1154-41.49267.23231.979
67.1969-0.14641.12933.26040.1643.655-0.29530.4011-0.258-0.14940.2131-0.1629-0.11470.07690.0822-0.0387-0.02310.00030.0032-0.0493-0.1016-44.79160.84226.397
715.45681.26392.1777.41262.07530.7991-0.21660.1187-0.36651.22480.5437-1.0329-0.3763-0.5065-0.32710.09920.03520.00460.0812-0.03430.02516.00332.81617.929
810.3488-3.0510.09878.5002-2.8726.4056-0.0749-0.4173-1.39190.7054-0.11930.55670.8781-0.90280.19430.1868-0.17050.10230.182-0.06680.1308-6.04428.71921.57
98.86881.9525-2.338212.4961-8.15555.45490.22190.5002-2.53810.6725-0.382-0.82580.82670.05050.16010.4563-0.0204-0.05240.0985-0.05030.55633.26522.70419.862
109.667-7.4876-0.07410.30160.44430.03380.3521.27860.950.0355-0.7704-0.647-0.2085-0.14980.41840.09390.10730.12790.5005-0.04930.0233-13.09848.62315.173
114.39071.3867-4.53835.7876-1.656510.06120.27791.0061-0.0422-0.4138-0.0817-0.71320.10550.0406-0.19620.03670.10980.05420.3058-0.05870.1847-17.67849.4913.896
1210.6465-5.5428-2.36935.0404-0.16611.43650.13420.63680.1459-0.0447-0.31350.1946-0.0481-0.0760.1793-0.0130.045-0.00920.3112-0.10050.0928-16.97148.31118.815
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA15 - 482 - 35
2X-RAY DIFFRACTION2AA53 - 6940 - 56
3X-RAY DIFFRACTION3AA70 - 8057 - 67
4X-RAY DIFFRACTION4AA81 - 9068 - 77
5X-RAY DIFFRACTION5AA91 - 10778 - 94
6X-RAY DIFFRACTION6AA108 - 15095 - 137
7X-RAY DIFFRACTION7BB15 - 222 - 9
8X-RAY DIFFRACTION8BB23 - 6910 - 56
9X-RAY DIFFRACTION9BB70 - 8157 - 68
10X-RAY DIFFRACTION10BB82 - 10069 - 87
11X-RAY DIFFRACTION11BB101 - 12488 - 111
12X-RAY DIFFRACTION12BB125 - 151112 - 138

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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