+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5chf | ||||||
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Title | Crystal structure of murine ISG15 in space group P21212 | ||||||
Components | Ubiquitin-like protein ISG15 | ||||||
Keywords | ANTIVIRAL PROTEIN / ubiquitin-like protein / cell cycle | ||||||
Function / homology | Function and homology information positive regulation of protein oligomerization / Termination of translesion DNA synthesis / ISG15 antiviral mechanism / ISG15-protein conjugation / PKR-mediated signaling / regulation of type II interferon production / protein localization to mitochondrion / response to type I interferon / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of viral genome replication ...positive regulation of protein oligomerization / Termination of translesion DNA synthesis / ISG15 antiviral mechanism / ISG15-protein conjugation / PKR-mediated signaling / regulation of type II interferon production / protein localization to mitochondrion / response to type I interferon / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of viral genome replication / positive regulation of interleukin-10 production / polyubiquitin modification-dependent protein binding / positive regulation of bone mineralization / negative regulation of protein ubiquitination / positive regulation of interferon-beta production / positive regulation of erythrocyte differentiation / integrin-mediated signaling pathway / response to bacterium / response to virus / modification-dependent protein catabolic process / protein tag activity / positive regulation of type II interferon production / integrin binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / defense response to virus / defense response to bacterium / ubiquitin protein ligase binding / extracellular region / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Mus musculus (house mouse) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / molecular replacement / Resolution: 2.3 Å | ||||||
Authors | Fritz, G. / Basters, A. | ||||||
Citation | Journal: To Be Published Title: Crystal structure of murine ISG15 in space group P21212 Authors: Fritz, G. / Basters, A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5chf.cif.gz | 315.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5chf.ent.gz | 259.2 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5chf.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5chf_validation.pdf.gz | 486.8 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 5chf_full_validation.pdf.gz | 503.9 KB | Display | |
Data in XML | 5chf_validation.xml.gz | 31.5 KB | Display | |
Data in CIF | 5chf_validation.cif.gz | 42.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ch/5chf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ch/5chf | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 1z2mS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1
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-Components
#1: Protein | Mass: 17372.021 Da / Num. of mol.: 5 / Mutation: C76S Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Mus musculus (house mouse) / Gene: Isg15, G1p2, Ucrp / Plasmid: pTXB1 / Details (production host): intein fusion / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: Q64339 #2: Chemical | ChemComp-GOL / #3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.44 Å3/Da / Density % sol: 49.61 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6 / Details: 0.7 M (NH4)2 SO4, 0.06 mM ZnSO4 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X06SA / Wavelength: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MARMOSAIC 225 mm CCD / Detector: CCD / Date: Apr 28, 2012 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.3→50 Å / Num. obs: 37611 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 41 Å2 / Rmerge F obs: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.182 / Rrim(I) all: 0.197 / Χ2: 1.014 / Net I/σ(I): 10.91 / Num. measured all: 267134 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-Phasing
Phasing | Method: molecular replacement |
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 1Z2M Resolution: 2.3→47.966 Å / SU ML: 0.38 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 30.82 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 157.76 Å2 / Biso mean: 63.9241 Å2 / Biso min: 22.48 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.3→47.966 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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