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万見
- PDB-2jf1: CRYSTAL STRUCTURE OF THE FILAMIN A REPEAT 21 COMPLEXED WITH THE I... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jf1
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE FILAMIN A REPEAT 21 COMPLEXED WITH THE INTEGRIN BETA2 CYTOPLASMIC TAIL PEPTIDE
要素
  • FILAMIN-A
  • INTEGRIN BETA-2 SUBUNIT
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / ACTIN-BINDING / TRANSMEMBRANE (膜貫通型タンパク質) / ACETYLATION (アセチル化) / POLYMORPHISM / CYTOSKELETON (細胞骨格) / GLYCOPROTEIN (糖タンパク質) / FILAMIN (フィラミン) / COMPLEX / MEMBRANE (生体膜) / INTEGRIN (インテグリン) / RECEPTOR (受容体) / PYRROLIDONE CARBOXYLIC ACID (ピログルタミン酸) / PHOSPHORYLATION (リン酸化) / DISEASE MUTATION / IMMUNOGLOBULIN LIKE
機能・相同性
機能・相同性情報


integrin alphaX-beta2 complex / regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / formation of radial glial scaffolds / integrin alphaM-beta2 complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / positive regulation of prostaglandin-E synthase activity / positive regulation of neutrophil degranulation ...integrin alphaX-beta2 complex / regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / formation of radial glial scaffolds / integrin alphaM-beta2 complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / positive regulation of prostaglandin-E synthase activity / positive regulation of neutrophil degranulation / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / integrin alphaL-beta2 complex / ICAM-3 receptor activity / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / cytoplasmic sequestering of protein / tubulin deacetylation / actin crosslink formation / OAS antiviral response / blood coagulation, intrinsic pathway / complement component C3b binding / protein localization to bicellular tight junction / neutrophil migration / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / positive regulation of actin filament bundle assembly / negative regulation of dopamine metabolic process / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / positive regulation of neuron migration / Cell-extracellular matrix interactions / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / early endosome to late endosome transport / apical dendrite / cell-cell junction organization / positive regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of platelet activation / protein localization to cell surface / heterotypic cell-cell adhesion / integrin complex / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / Fc-gamma receptor I complex binding / wound healing, spreading of cells / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / megakaryocyte development / phagocytosis, engulfment / leukocyte cell-cell adhesion / GP1b-IX-V activation signalling / cortical cytoskeleton / receptor clustering / positive regulation of axon regeneration / amyloid-beta clearance / actin filament bundle / endodermal cell differentiation / SMAD binding / RHO GTPases activate PAKs / plasma membrane raft / tertiary granule membrane / 刷子縁 / semaphorin-plexin signaling pathway / ficolin-1-rich granule membrane / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / cilium assembly / positive regulation of protein targeting to membrane / mitotic spindle assembly / potassium channel regulator activity / 上皮間葉転換 / blood vessel remodeling / Integrin cell surface interactions / specific granule membrane / axonal growth cone / heart morphogenesis / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / regulation of cell migration / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / release of sequestered calcium ion into cytosol / heat shock protein binding / receptor-mediated endocytosis / cell adhesion molecule binding / cell-matrix adhesion / 好中球 / protein kinase C binding / positive regulation of superoxide anion generation / dendritic shaft / G protein-coupled receptor binding / マイクロフィラメント / integrin-mediated signaling pathway / protein localization to plasma membrane / Cell surface interactions at the vascular wall / synapse organization / microglial cell activation / mRNA transcription by RNA polymerase II / establishment of protein localization / ゴルジ体 / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of protein catabolic process / receptor internalization / 細胞接着 / cerebral cortex development / 血小板 / small GTPase binding / Z disc / kinase binding
類似検索 - 分子機能
Integrin beta-2 subunit / Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt ...Integrin beta-2 subunit / Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Integrin beta subunit, cytoplasmic domain / Integrin beta cytoplasmic domain / Integrin_b_cyt / Integrin beta tail domain / Integrin beta subunit, tail / Integrin beta tail domain superfamily / Integrin_B_tail / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Integrin beta subunit, VWA domain / Integrin beta subunit / Integrin beta N-terminal / Integrin beta chain VWA domain / Integrin plexin domain / Integrins beta chain cysteine-rich domain signature. / Integrin beta subunits (N-terminal portion of extracellular region) / Calponin homology domain / Integrin domain superfamily / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / PSI domain / domain found in Plexins, Semaphorins and Integrins / von Willebrand factor A-like domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / Immunoglobulin E-set / 抗体 / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Integrin beta-2 / Filamin-A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Kiema, T. / Ylanne, J.
引用ジャーナル: Blood / 年: 2008
タイトル: Beta2 Integrin Phosphorylation on Thr758 Acts as a Molecular Switch to Regulate 14-3-3 and Filamin Binding.
著者: Takala, H. / Nurminen, E. / Nurmi, S.M. / Aatonen, M. / Strandin, T. / Takatalo, M. / Kiema, T. / Gahmberg, C.G. / Ylanne, J. / Fagerholm, S.C.
履歴
登録2007年1月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FILAMIN-A
T: INTEGRIN BETA-2 SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2713
ポリマ－14,1792
非ポリマー921
水34219
1
A: FILAMIN-A
T: INTEGRIN BETA-2 SUBUNIT
ヘテロ分子

A: FILAMIN-A
T: INTEGRIN BETA-2 SUBUNIT
ヘテロ分子

A: FILAMIN-A
T: INTEGRIN BETA-2 SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,8139
ポリマ－42,5366
非ポリマー2763
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area6930 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area17120 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)78.720, 78.720, 78.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 FILAMIN-A / ALPHA-FILAMIN / FILAMIN-1 / ENDOTHELIAL ACTIN-BINDING PROTEIN / ACTIN-BINDING PROTEIN 280 / ABP-280 ...ALPHA-FILAMIN / FILAMIN-1 / ENDOTHELIAL ACTIN-BINDING PROTEIN / ACTIN-BINDING PROTEIN 280 / ABP-280 / NONMUSCLE FILAMIN


分子量: 9964.994 Da / 分子数: 1 / 断片: IG 21, RESIDUES 2236-2329 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PGEX4T-3 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P21333
#2: タンパク質・ペプチド INTEGRIN BETA-2 SUBUNIT / CELL SURFACE ADHESION GLYCOPROTEINS LFA-1/CR3/P150 / 95 SUBUNIT BETA / COMPLEMENT RECEPTOR C3 ...CELL SURFACE ADHESION GLYCOPROTEINS LFA-1/CR3/P150 / 95 SUBUNIT BETA / COMPLEMENT RECEPTOR C3 SUBUNIT BETA / CD18 ANTIGEN


分子量: 4213.747 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 735-769 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P05107
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 19 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 68.32 % / 解説: NONE
結晶化pH: 4.6
詳細: 1.6-1.58 M AMMONIUM SULPHATE, 0.1 M NA-ACETATE PH 4.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.976
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月25日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→45.46 Å / Num. obs: 8482 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 14 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 25.4
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 14.2 % / Rmerge(I) obs: 0.46 / Mean I/σ(I) obs: 6.2 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2BRQ

2brq


解像度: 2.2→45.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.911 / SU B: 4.77 / SU ML: 0.127 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.224 / ESU R Free: 0.197 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.278 849 10 %RANDOM
Rwork0.247 ---
obs0.25 7633 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→45.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数717 0 6 19 742
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.022738
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8881.9641000
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.42595
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.85424.48329
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.7615105
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.931153
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1270.2110
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02564
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2270.2239
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.2486
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1660.224
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2540.235
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3130.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2451.5491
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1552773
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1953272
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.4684.5227
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 62 -
Rwork0.302 555 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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