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万見
- PDB-2j0j: Crystal structure of a fragment of focal adhesion kinase containi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j0j
タイトルCrystal structure of a fragment of focal adhesion kinase containing the FERM and kinase domains.
要素FOCAL ADHESION KINASE 1FAK
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / CELL MIGRATION (遊走) / FERM / INTEGRIN SIGNALING
機能・相同性
機能・相同性情報


Apoptotic cleavage of cellular proteins / NCAM signaling for neurite out-growth / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAF/MAP kinase cascade / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / radial glia-guided pyramidal neuron migration / negative regulation of protein autophosphorylation / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Integrin signaling ...Apoptotic cleavage of cellular proteins / NCAM signaling for neurite out-growth / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RAF/MAP kinase cascade / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / radial glia-guided pyramidal neuron migration / negative regulation of protein autophosphorylation / calcium-dependent cysteine-type endopeptidase activity / positive regulation of substrate-dependent cell migration, cell attachment to substrate / Integrin signaling / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / MET activates PTK2 signaling / Extra-nuclear estrogen signaling / EPHB-mediated forward signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / VEGFA-VEGFR2 Pathway / angiogenesis involved in wound healing / signal complex assembly / response to pH / negative regulation of cell-substrate adhesion / wound healing, spreading of cells / positive regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of anoikis / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / regulation of cell adhesion / response to muscle stretch / ciliary basal body / actin filament organization / molecular function activator activity / non-specific protein-tyrosine kinase / 筋鞘 / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / epidermal growth factor receptor signaling pathway / integrin binding / 細胞皮質 / positive regulation of protein binding / 血管新生 / protein tyrosine kinase activity / protease binding / 樹状突起スパイン / protein autophosphorylation / positive regulation of cell migration / focal adhesion / 中心体 / positive regulation of cell population proliferation / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Acyl-CoA Binding Protein ...Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain / Focal adhesion kinase, targeting (FAT) domain superfamily / Focal adhesion kinase, N-terminal / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Focal adhesion targeting region / FERM N-terminal domain / : / FAK1/PYK2, FERM domain C-lobe / Acyl-CoA Binding Protein / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / FERM central domain / PH-domain like / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2,3,4-TETRAHYDROGEN-STAUROSPORINE / FAK
類似検索 - 構成要素
生物種GALLUS GALLUS (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Lietha, D. / Cai, X. / Li, Y. / Schaller, M.D. / Eck, M.J.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2007
タイトル: Structural Basis for the Autoinhibition of Focal Adhesion Kinase
著者: Lietha, D. / Cai, X. / Ceccarelli, D.F.J. / Li, Y. / Schaller, M.D. / Eck, M.J.
履歴
登録2006年8月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22019年4月3日Group: Data collection / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FOCAL ADHESION KINASE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,8222
ポリマ－75,3511
非ポリマー4711
水39622
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.532, 91.275, 250.715
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 FOCAL ADHESION KINASE 1 / FAK / FOCAL ADHESION KINASE / FADK 1 / PP125FAK


分子量: 75351.281 Da / 分子数: 1 / 断片: FERM AND KINASE DOMAINS, RESIDUES 31-686 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: UNPHOSPHORYLATED / 由来: (組換発現) GALLUS GALLUS (ニワトリ) / プラスミド: PACG2T / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q00944, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-4ST / 1,2,3,4-TETRAHYDROGEN-STAUROSPORINE / AFN941


分子量: 470.563 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C28H30N4O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細RESIDUES 31-686

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.1 %
結晶化pH: 8.5
詳細: 13% PEG 10K, 250MM NACL, 100MM TRIS PH 8.5, 10MM TCEP.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年8月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. obs: 17892 / % possible obs: 91.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 18.3
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 2.84 / % possible all: 64.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1MP8 AND 2AEH

1mp8

2aeh


解像度: 2.8→45.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 26.03 / SU ML: 0.348 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.437 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.274 913 5.1 %RANDOM
Rwork0.217 ---
obs0.22 16925 91.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 68.63 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.07 Å20 Å20 Å2
2---0.13 Å20 Å2
3---0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→45.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4936 0 35 22 4993
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0225085
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3781.9766884
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.2625608
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.57323.817241
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.30815912
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.8881538
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2752
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023832
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2520.22371
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3230.23453
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.160.2187
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2570.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2650.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6271.53125
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.87924940
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.27932311
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.7724.51944
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.87 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.325 49 -
Rwork0.298 846 -
obs--62.81 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
110.81021.9023-3.754610.6978-0.19019.8518-0.0118-0.8184-0.53820.17740.53381.56430.7974-1.0232-0.522-0.0923-0.0444-0.17560.0790.11790.25992.212-56.64342.343
24.0549-2.78511.39579.8115-2.89563.6539-0.1264-0.05351.0037-0.00840.2007-0.6624-0.46590.399-0.0743-0.1471-0.0747-0.043-0.172-0.0931-0.002111.497-33.06933.98
312.3011-1.93152.9229.2406-0.031913.9295-0.1155-1.5319-0.23671.05850.4613-0.34070.65270.4089-0.34580.15630.2358-0.09720.51130.00670.008323.707-58.52553.506
44.68412.8246-0.128314.61560.36527.35720.3813-0.6524-0.1030.3765-0.2529-0.27870.48480.0692-0.12840.2059-0.0999-0.0921-0.12990.0689-0.2926-27.775-48.36716.272
56.98662.26182.77848.38180.3644.6651-0.21710.21660.0108-0.9424-0.02820.17160.1176-0.15450.2453-0.029-0.08230.012-0.52040.0317-0.4177-22.879-29.5329.145
655.5309-61.2441.194775.3811-56.026544.873-1.16791.4256-1.0487-7.99892.55290.20754.1511-0.1915-1.38490.8766-0.7334-0.29050.6604-0.35261.5064-3.857-67.76434.475
75.4086-9.20926.017315.9177-8.636517.6048-0.2094-4.53981.88831.4372-0.2965-2.27380.736-0.11390.50591.3187-0.1607-0.21691.2810.28241.648-22.784-50.34333.757
8118.0902-33.91937.006210.1503-1.07812.55792.63740.8365-5.20871.58031.04381.94743.03921.6478-3.68121.3569-0.1551-0.12190.5701-0.05860.8112-8.04-43.70922.255
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A35 - 127
2X-RAY DIFFRACTION2A128 - 253
3X-RAY DIFFRACTION3A254 - 362
4X-RAY DIFFRACTION4A414 - 503
5X-RAY DIFFRACTION5A504 - 565
6X-RAY DIFFRACTION5A584 - 686
7X-RAY DIFFRACTION6A394 - 401
8X-RAY DIFFRACTION7A402 - 413
9X-RAY DIFFRACTION8A566 - 573

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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