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万見
- PDB-2iy1: SENP1 (mutant) full length SUMO1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iy1
タイトルSENP1 (mutant) full length SUMO1
要素
  • SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1
  • SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1
キーワードHYDROLASE/NUCLEAR PROTEIN / HYDROLASE-NUCLEAR PROTEIN COMPLEX / NUCLEAR PROTEIN / UBL CONJUGATION PATHWAY / PROTEASE (プロテアーゼ) / HYDROLASE (加水分解酵素) / UBIQUITIN (ユビキチン) / THIOL PROTEASE (システインプロテアーゼ) / PROTEIN PROTEIN COMPLEX (タンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO-specific endopeptidase activity / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / deSUMOylase activity / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / protein desumoylation / nuclear stress granule ...SUMO-specific endopeptidase activity / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / deSUMOylase activity / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / protein desumoylation / nuclear stress granule / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / negative regulation of action potential / small protein activating enzyme binding / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / RHOF GTPase cycle / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / ubiquitin-specific protease binding / roof of mouth development / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / negative regulation of DNA binding / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / transcription factor binding / SUMOylation of transcription factors / potassium channel regulator activity / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Regulation of IFNG signaling / 核膜孔 / cellular response to cadmium ion / regulation of mRNA stability / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / apoptotic signaling pathway / positive regulation of protein-containing complex assembly / SUMOylation of intracellular receptors / PKR-mediated signaling / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / PML body / protein tag activity / Formation of Incision Complex in GG-NER / activation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / regulation of protein localization / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / cellular response to heat / 核膜 / endopeptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / protein stabilization / nuclear body / nuclear speck / focal adhesion / DNA修復 / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / 核小体 / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / タンパク質分解 / RNA binding / 核質 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily ...Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 1 / Sentrin-specific protease 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.46 Å
データ登録者Shen, L. / Dong, C. / Naismith, J.H.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Sumo Protease Senp1 Induces Isomerization of the Scissile Peptide Bond.
著者: Shen, L. / Tatham, M.H. / Dong, C. / Zagorska, A. / Naismith, J.H. / Hay, R.T.
履歴
登録2006年7月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1
B: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1
C: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1
D: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,0564
ポリマ－73,0564
非ポリマー00
水2,036113
1
A: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1
B: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5282
ポリマ－36,5282
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1
D: SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,5282
ポリマ－36,5282
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)141.232, 141.232, 98.964
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21C
12B
22D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROLYSLYSAA421 - 6423 - 224
21PROPROLYSLYSCC421 - 6423 - 224
12ILEILESERSERBB17 - 943 - 80
22ILEILESERSERDD17 - 943 - 80

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質 SENTRIN-SPECIFIC PROTEASE 1 / SENP1 / SENTRIN/SUMO-SPECIFIC PROTEASE SENP1


分子量: 26900.146 Da / 分子数: 2 / 断片: C-TERMINAL FRAGMENT, RESIDUES 419-643 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: Q9P0U3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 SMALL UBIQUITIN-RELATED MODIFIER 1 / SUMO-1 / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN SMT3C / SMT3 HOMOLOG 3 / UBIQUITIN-HOMOLOGY DOMAIN PROTEIN PIC1 / ...SUMO-1 / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN SMT3C / SMT3 HOMOLOG 3 / UBIQUITIN-HOMOLOGY DOMAIN PROTEIN PIC1 / UBIQUITIN-LIKE PROTEIN UBL1 / GAP-MODIFYING PROTEIN 1 / GMP1 / SENTRIN / SUMO1


分子量: 9627.966 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P63165
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 113 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 602 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, CYS 602 TO ALA

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.17 %

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54
検出器タイプ: RIGAKU IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 詳細: OSMIC MIRROR
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.46→100 Å / Num. obs: 34278 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.1 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル解像度: 2.46→2.56 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 95

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.46→40.72 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.898 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / SU B: 20.248 / SU ML: 0.223 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.394 / ESU R Free: 0.277 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 1810 5 %RANDOM
Rwork0.249 ---
obs0.251 34278 97.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 59.36 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.79 Å20 Å20 Å2
2--0.79 Å20 Å2
3----1.57 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.46→40.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5126 0 0 113 5239
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0225234
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4681.9457032
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4055614
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.12924.511266
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.205151018
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0781530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.10.2750
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023918
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.22294
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3110.23553
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.2216
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.310.256
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1950.216
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6081.53171
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.9624990
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.52232342
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.3734.52042
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
1A1853tight positional0.070.05
2B631tight positional0.070.05
1A1853tight thermal0.130.5
2B631tight thermal0.10.5
LS精密化 シェル解像度: 2.46→2.52 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.386 125 -
Rwork0.298 2412 -
obs--94.91 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.7208-0.25070.58472.3335-0.04183.9222-0.1071-0.0549-0.28450.0145-0.0275-0.0048-0.08120.18780.1346-0.2608-0.0870.051-0.1945-0.0258-0.083153.72944.27530.668
23.778-0.1356-2.31011.60550.78997.5617-0.24610.5796-0.5172-0.35860.0178-0.13570.09710.02250.2284-0.1995-0.06150.06050.0996-0.06450.150767.4138.2912.429
32.9554-0.68290.58092.2506-0.15542.99240.0483-0.0828-0.3536-0.0331-0.06260.05720.16190.08680.0143-0.2575-0.0060.0212-0.2332-0.0087-0.1401121.307113.50829.923
42.40650.2227-0.43732.06832.522417.8971-0.03290.4841-0.2283-0.19270.0752-0.3758-0.17930.9601-0.0423-0.21210.10460.05260.0706-0.05270.0694135.335110.86711.198
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A419 - 644
2X-RAY DIFFRACTION2B15 - 96
3X-RAY DIFFRACTION3C419 - 644
4X-RAY DIFFRACTION4D15 - 96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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