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- PDB-2fap: THE STRUCTURE OF THE IMMUNOPHILIN-IMMUNOSUPPRESSANT FKBP12-(C16)-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2fap
タイトルTHE STRUCTURE OF THE IMMUNOPHILIN-IMMUNOSUPPRESSANT FKBP12-(C16)-ETHOXY RAPAMYCIN COMPLEX INTERACTING WITH HUMA
要素
  • FK506-BINDING PROTEIN
  • FRAP
キーワードCOMPLEX (ISOMERASE/KINASE) / FKBP12 / FRAP / RAPAMYCIN (ラパマイシン) / COMPLEX (ISOMERASE-KINASE) / COMPLEX (ISOMERASE-KINASE) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of pentose-phosphate shunt / T-helper 1 cell lineage commitment / regulation of locomotor rhythm / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / cellular response to leucine starvation / TFIIIC-class transcription factor complex binding / TORC2 complex ...RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of pentose-phosphate shunt / T-helper 1 cell lineage commitment / regulation of locomotor rhythm / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / cellular response to leucine starvation / TFIIIC-class transcription factor complex binding / TORC2 complex / regulation of membrane permeability / heart valve morphogenesis / negative regulation of lysosome organization / macrolide binding / RNA polymerase III type 3 promoter sequence-specific DNA binding / TORC1 complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / calcineurin-NFAT signaling cascade / activin receptor binding / cytoplasmic side of membrane / regulation of autophagosome assembly / TORC1 signaling / voluntary musculoskeletal movement / regulation of osteoclast differentiation / positive regulation of keratinocyte migration / transforming growth factor beta receptor binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / cellular response to L-leucine / signaling receptor inhibitor activity / MTOR signalling / Amino acids regulate mTORC1 / cellular response to nutrient / type I transforming growth factor beta receptor binding / energy reserve metabolic process / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / nucleus localization / negative regulation of activin receptor signaling pathway / ruffle organization / heart trabecula formation / negative regulation of cell size / cellular response to osmotic stress / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / I-SMAD binding / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / anoikis / cardiac muscle cell development / negative regulation of protein localization to nucleus / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / protein maturation by protein folding / regulation of myelination / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / 'de novo' protein folding / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / オートファジー / regulation of cell size / negative regulation of macroautophagy / lysosome organization / negative regulation of phosphoprotein phosphatase activity / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / FK506 binding / positive regulation of actin filament polymerization / positive regulation of myotube differentiation / behavioral response to pain / MTOR / oligodendrocyte differentiation / mTORC1-mediated signalling / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / germ cell development / cellular response to nutrient levels / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of translational initiation / positive regulation of phosphoprotein phosphatase activity / neuronal action potential / Calcineurin activates NFAT / HSF1-dependent transactivation / regulation of macroautophagy / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / 細胞内膜系 / regulation of immune response / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / response to amino acid / protein peptidyl-prolyl isomerization / supramolecular fiber organization / positive regulation of lamellipodium assembly / phagocytic vesicle / positive regulation of lipid biosynthetic process / regulation of cellular response to heat / heart morphogenesis / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / cardiac muscle contraction / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / sarcoplasmic reticulum membrane / cellular response to amino acid starvation / T cell costimulation / cellular response to starvation / positive regulation of glycolytic process / T細胞
類似検索 - 分子機能
FKBP12-rapamycin binding domain / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Domain of unknown function (DUF3385) / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / PIK-related kinase, FAT ...FKBP12-rapamycin binding domain / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Domain of unknown function (DUF3385) / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Roll / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
C49-METHYL RAPAMYCIN / Serine/threonine-protein kinase mTOR / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Liang, J. / Choi, J. / Clardy, J.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Refined structure of the FKBP12-rapamycin-FRB ternary complex at 2.2 A resolution.
著者: Liang, J. / Choi, J. / Clardy, J.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1996
タイトル: Structure of the Fkbp12-Rapamycin Complex Interacting with the Binding Domain of Human Frap
著者: Choi, J. / Chen, J. / Schreiber, S.L. / Clardy, J.
履歴
登録1998年9月22日処理サイト: BNL
改定 1.01999年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32013年9月18日Group: Derived calculations
改定 1.42023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FK506-BINDING PROTEIN
B: FRAP
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0973
ポリマ－23,1682
非ポリマー9281
水2,270126
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.630, 52.140, 102.530
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 FK506-BINDING PROTEIN / FKBP12


分子量: 11836.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: BL21
遺伝子: HUMAN HIPPOCAMPAL CDNA LIBRARY (CLONTECH, PALO ALTO, CA)
プラスミド: PGEX-3X / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) (NOVAGEN) / 参照: UniProt: P62942, プロリルイソメラーゼ
#2: タンパク質 FRAP / / FKBP-RAPAMYCIN ASSOCIATED PROTEIN


分子量: 11331.937 Da / 分子数: 1 / Fragment: FRB / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: BL21 / 遺伝子: HUMAN HIPPOCAMPAL CDNA LIBRARY / プラスミド: PGEX-3X / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P42345
#3: 化合物 ChemComp-RAD / C49-METHYL RAPAMYCIN


分子量: 928.198 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C52H81NO13 / コメント: 抗生剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 126 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: pH 8.5
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 51 %
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: used to seeding
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mMTris-HCl1drop
2150 mM1dropNaCl
315-20 %PEG80001reservoir
45-10 %MPD1reservoir
5100 mMTris-HCl1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年7月29日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→100 Å / Num. obs: 12865 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.087
反射 シェル解像度: 2.2→2.3 Å / Rmerge(I) obs: 0.27 / % possible all: 90.8
反射
*PLUS
Num. measured all: 30805
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90.8 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
UCSDデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FAP

1fap


解像度: 2.2→8 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: RFREE / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 -10 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.196 12865 97.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 15.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1628 0 66 126 1820
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg0.94
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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