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- PDB-4fap: ATOMIC STRUCTURES OF THE RAPAMYCIN ANALOGS IN COMPLEX WITH BOTH H... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4fap
タイトルATOMIC STRUCTURES OF THE RAPAMYCIN ANALOGS IN COMPLEX WITH BOTH HUMAN FKBP12 AND FRB DOMAIN OF FRAP
要素
  • FK506-BINDING PROTEIN
  • FKBP12-RAPAMYCIN ASSOCIATED PROTEIN
キーワードCELL CYCLE / FKBP12 / FRAP / RAPAMYCIN / COMPLEX / GENE THERAPY
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / regulation of locomotor rhythm / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of membrane permeability ...RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / regulation of locomotor rhythm / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 signaling / TORC2 complex / regulation of membrane permeability / cellular response to leucine starvation / macrolide binding / activin receptor binding / negative regulation of lysosome organization / heart valve morphogenesis / TFIIIC-class transcription factor complex binding / TORC1 complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / calcineurin-NFAT signaling cascade / voluntary musculoskeletal movement / regulation of osteoclast differentiation / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / cytoplasmic side of membrane / RNA polymerase III type 3 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of keratinocyte migration / transforming growth factor beta receptor binding / regulation of lysosome organization / Amino acids regulate mTORC1 / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / cellular response to L-leucine / MTOR signalling / cellular response to nutrient / type I transforming growth factor beta receptor binding / regulation of autophagosome assembly / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / TORC1 signaling / energy reserve metabolic process / negative regulation of activin receptor signaling pathway / ruffle organization / serine/threonine protein kinase complex / negative regulation of cell size / heart trabecula formation / cellular response to methionine / I-SMAD binding / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / inositol hexakisphosphate binding / cellular response to osmotic stress / signaling receptor inhibitor activity / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / terminal cisterna / anoikis / ryanodine receptor complex / negative regulation of protein localization to nucleus / cardiac muscle cell development / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of myelination / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / 'de novo' protein folding / positive regulation of actin filament polymerization / negative regulation of macroautophagy / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / Macroautophagy / regulation of cell size / FK506 binding / positive regulation of myotube differentiation / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / oligodendrocyte differentiation / germ cell development / behavioral response to pain / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / TOR signaling / mTORC1-mediated signalling / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / Calcineurin activates NFAT / positive regulation of translational initiation / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / response to amino acid / HSF1-dependent transactivation / regulation of macroautophagy / regulation of immune response / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / cellular response to nutrient levels / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / neuronal action potential / positive regulation of lipid biosynthetic process / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / heart morphogenesis / regulation of cellular response to heat / positive regulation of lamellipodium assembly / supramolecular fiber organization / cardiac muscle contraction / phagocytic vesicle / positive regulation of stress fiber assembly / sarcoplasmic reticulum membrane / T cell costimulation / calcium channel regulator activity / cytoskeleton organization / endomembrane system / negative regulation of autophagy
類似検索 - 分子機能
FKBP12-rapamycin binding domain / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase ATR-like, HEAT repeats ...FKBP12-rapamycin binding domain / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase ATR-like, HEAT repeats / : / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / Chitinase A; domain 3 - #40 / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / : / Chitinase A; domain 3 / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / Roll / Protein kinase-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
C15-(R)-METHYLTHIENYL RAPAMYCIN / Serine/threonine-protein kinase mTOR / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Liang, J. / Clardy, J.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Refined structure of the FKBP12-rapamycin-FRB ternary complex at 2.2 A resolution.
著者: Liang, J. / Choi, J. / Clardy, J.
履歴
登録1999年5月6日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年9月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42023年9月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FK506-BINDING PROTEIN
B: FKBP12-RAPAMYCIN ASSOCIATED PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1493
ポリマ－23,1682
非ポリマー9801
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)45.400, 52.100, 102.560
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 FK506-BINDING PROTEIN / FKBP12


分子量: 11836.508 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: BL21 (DE3) (NOVAGEN)
遺伝子: HUMAN HIPPOCAMPAL CDNA LIBRARY SOURCE 8 (CLONTECH, PALO ALTO, CA)
プラスミド: PGEX-3X / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) (NOVAGEN) / 参照: UniProt: P62942, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質 FKBP12-RAPAMYCIN ASSOCIATED PROTEIN / FRAP


分子量: 11331.937 Da / 分子数: 1 / Fragment: FRB / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P42345
#3: 化合物 ChemComp-ARD / C15-(R)-METHYLTHIENYL RAPAMYCIN / RAPAMYCIN IMMUNOSUPPRESSANT DRUG


分子量: 980.296 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C55H81NO12S / コメント: 抗生剤*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 8 / 詳細: 20% PEG8000, 10% MPD, 0.1 M TRIS-HCL PH 8.5, pH 8.0
結晶化
*PLUS
手法: other
詳細: This particular structure is not described in this paper.

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SDMS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年2月1日
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. obs: 5598 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.1 % / Rsym value: 8.6 / Net I/σ(I): 10.4

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
UCSD-systemデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2FAP

2fap


解像度: 2.8→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.012 / Data cutoff high rms absF: 72314.66 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 480 9.9 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs-4851 93.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 11.96 Å2 / ksol: 0.271 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 32.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-19.13 Å20 Å20 Å2
2---5.9 Å20 Å2
3----13.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.43 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1628 0 69 0 1697
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.93
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it8.151.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it11.662
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it11.412
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it16.452.5
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6 /
Rfactor反射数%反射
Rfree0.323 324 9.8 %
Rwork0.266 0 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION21703.PAR1703.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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