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- PDB-2erf: Crystal Structure of the Thrombospondin-1 N-terminal Domain at 1.... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2erf
タイトルCrystal Structure of the Thrombospondin-1 N-terminal Domain at 1.45A Resolution
要素Thrombospondin-1Thrombospondin 1
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / Thrombospondin-1 / TSP-1 / N-terminal TSPN / HBD
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / collagen V binding / negative regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of nitric oxide mediated signal transduction / chronic inflammatory response / negative regulation of sprouting angiogenesis / negative regulation of endothelial cell chemotaxis / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins ...negative regulation of antigen processing and presentation of peptide or polysaccharide antigen via MHC class II / collagen V binding / negative regulation of dendritic cell antigen processing and presentation / negative regulation of nitric oxide mediated signal transduction / chronic inflammatory response / negative regulation of sprouting angiogenesis / negative regulation of endothelial cell chemotaxis / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / Defective B3GALTL causes PpS / O-glycosylation of TSR domain-containing proteins / positive regulation of transforming growth factor beta1 production / negative regulation of fibroblast growth factor receptor signaling pathway / negative regulation of long-chain fatty acid import across plasma membrane / negative regulation of blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / engulfment of apoptotic cell / low-density lipoprotein particle binding / negative regulation of focal adhesion assembly / fibrinogen complex / peptide cross-linking / positive regulation of chemotaxis / fibrinogen binding / Signaling by PDGF / Α顆粒 / negative regulation of interleukin-12 production / negative regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis / positive regulation of macrophage activation / negative regulation of plasminogen activation / transforming growth factor beta binding / positive regulation of endothelial cell apoptotic process / positive regulation of fibroblast migration / 血管新生 / proteoglycan binding / negative regulation of endothelial cell migration / extracellular matrix structural constituent / Syndecan interactions / endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of cell-matrix adhesion / phosphatidylserine binding / positive regulation of macrophage chemotaxis / negative regulation of cGMP-mediated signaling / response to testosterone / fibroblast growth factor binding / behavioral response to pain / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of endothelial cell proliferation / response to magnesium ion / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / fibronectin binding / response to unfolded protein / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / Integrin cell surface interactions / laminin binding / positive regulation of blood coagulation / negative regulation of fibrinolysis / response to glucose / response to mechanical stimulus / positive regulation of phosphorylation / response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of angiogenesis / 細胞外マトリックス / positive regulation of endothelial cell migration / positive regulation of translation / platelet alpha granule lumen / 筋小胞体 / response to progesterone / 分泌 / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / positive regulation of MAP kinase activity / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / cellular response to growth factor stimulus / response to calcium ion / positive regulation of angiogenesis / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / 遊走 / integrin binding / positive regulation of tumor necrosis factor production / Platelet degranulation / cellular response to heat / heparin binding / cellular response to tumor necrosis factor / collagen-containing extracellular matrix / protease binding / response to hypoxia / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / 細胞接着 / positive regulation of cell migration / 免疫応答 / response to xenobiotic stimulus / 炎症 / negative regulation of cell population proliferation / external side of plasma membrane / 小胞体 / apoptotic process / calcium ion binding / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / 細胞膜 / 小胞体
類似検索 - 分子機能
Thrombospondin, C-terminal / Thrombospondin, type 3 repeat / Thrombospondin C-terminal region / Thrombospondin type-3 (TSP3) repeat profile. / Thrombospondin C-terminal domain profile. / Thrombospondin, type 3-like repeat / Thrombospondin type 3 repeat / TSP type-3 repeat / : / Thrombospondin N-terminal -like domains. ...Thrombospondin, C-terminal / Thrombospondin, type 3 repeat / Thrombospondin C-terminal region / Thrombospondin type-3 (TSP3) repeat profile. / Thrombospondin C-terminal domain profile. / Thrombospondin, type 3-like repeat / Thrombospondin type 3 repeat / TSP type-3 repeat / : / Thrombospondin N-terminal -like domains. / EGF様ドメイン / EGF様ドメイン / von Willebrand factor type C domain / VWFC domain signature. / VWFC domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / Jelly Rolls - #200 / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF様ドメイン / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Tan, K. / Wang, J. / Lawler, J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: The structures of the thrombospondin-1 N-terminal domain and its complex with a synthetic pentameric heparin.
著者: Tan, K. / Duquette, M. / Liu, J.H. / Zhang, R. / Joachimiak, A. / Wang, J.H. / Lawler, J.
履歴
登録2005年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 999SEQUENCE THE SEQUENCE OF THE WHOLE CONSTRUCT IS LISTED HERE: ...SEQUENCE THE SEQUENCE OF THE WHOLE CONSTRUCT IS LISTED HERE: RSPWNRIPESGGDNSVFDIFELTGAARKGSGRRLVKGPDPSSPAFRIEDA NLIPPVPDDKFQDLVDAVRTEKGFLLLASLRQMKKTRGTLLALERKDHSG QVFSVVSNGKAGTLDLSLTVQGKQHVVSVEEALLATGQWKSITLFVQEDR AQLYIDCEKMENAELDVPIQSVFTRDLASIARLRIAKGGVNDNFQGVLQN VRFVFGTTPEDILRNKGCSSSTSVLLTLDNNVVNGSSPAIRTNTGHHHHHH THE PURIFIED PROTEIN WAS TREATED WITH CHYMOTRYPSIN AND RE-PURIFIED BEFORE CRYSTALLIZATION. THE EXACT N-TERMINAL OR C-TERMINAL SEQUENCES ARE NOT KNOWN. THE SEQRES REPRESENTS THE RESIDUES IN THE COORDINATES.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thrombospondin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9011
ポリマ－22,9011
非ポリマー00
水3,909217
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.310, 40.489, 60.086
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.99, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Thrombospondin-1 / Thrombospondin 1


分子量: 22901.035 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: THBS1, TSP, TSP1 / 細胞株 (発現宿主): S2 Cell
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P07996
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 217 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.7 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 30% PEG1500 and 0.1M Sodium Acetate, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 300K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.00931 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月7日
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00931 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→30 Å / Num. all: 34155 / Num. obs: 34155 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 29.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 39.7
反射 シェル解像度: 1.45→1.5 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.376 / Mean I/σ(I) obs: 2.5 / Num. unique all: 2422 / % possible all: 68.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1Z78

1z78


解像度: 1.45→22.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 2.702 / SU ML: 0.048 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.099 / ESU R Free: 0.08 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21672 2575 7.7 %RANDOM
Rwork0.18301 ---
all0.1863 30931 --
obs0.18559 30931 94.38 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.962 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→22.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1609 0 0 217 1826
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0221634
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4671.9742206
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1655208
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.76224.26775
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.20815293
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1381514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2253
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.021229
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.2710
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.21135
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1580.2187
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2350.248
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1440.227
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4731.51059
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.2721665
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it5.4343617
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.1864.5541
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr5.60731676
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free4.3953217
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded3.84131610
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.488 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 132 -
Rwork0.254 1571 -
obs--66.03 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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