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万見
- PDB-2dlf: HIGH RESOLUTION CRYSTAL STRUCTURE OF THE FV FRAGMENT FROM AN ANTI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dlf
タイトルHIGH RESOLUTION CRYSTAL STRUCTURE OF THE FV FRAGMENT FROM AN ANTI-DANSYL SWITCH VARIANT ANTIBODY IGG2A(S) CRYSTALLIZED AT PH 6.75
要素
  • PROTEIN (ANTI-DANSYL IMMUNOGLOBULIN IGG2A(S) (HEAVY CHAIN))
  • PROTEIN (ANTI-DANSYL IMMUNOGLOBULIN IGG2A(S)-KAPPA (LIGHT CHAIN))
キーワードIMMUNE SYSTEM / FV FRAGMENT / IMMUNOGLOBULIN
機能・相同性
機能・相同性情報


immunoglobulin complex / immunoglobulin mediated immune response / antigen binding / adaptive immune response / immune response / extracellular space
類似検索 - 分子機能
: / : / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily ...: / : / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ig kappa chain V-II region 26-10 / Ig heavy chain V-III region J606
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.55 Å
データ登録者Nakasako, M. / Takahashi, H. / Shimada, I. / Arata, Y.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: The pH-dependent structural variation of complementarity-determining region H3 in the crystal structures of the Fv fragment from an anti-dansyl monoclonal antibody.
著者: Nakasako, M. / Takahashi, H. / Shimba, N. / Shimada, I. / Arata, Y.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Role of the Domain-Domain Interaction in the Construction of the Antigen Combining Site. A Comparative Study by 1H-15N Shift Correlation NMR Spectroscopy of the Fv and Fab Fragment of ...タイトル: Role of the Domain-Domain Interaction in the Construction of the Antigen Combining Site. A Comparative Study by 1H-15N Shift Correlation NMR Spectroscopy of the Fv and Fab Fragment of Anti-Dansyl Mouse Monoclonal Antibody
著者: Takahashi, H. / Tamura, H. / Shimba, N. / Shimada, I. / Arata, Y.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992
タイトル: Dynamical Structure of the Antibody Combining Site as Studied by 1H-15N Shift Correlation NMR Spectroscopy
著者: Takahashi, H. / Suzuki, E. / Ishimadaarata, Y.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1992
タイトル: Isotope-Edited Nuclear Magnetic Resonance Study of Fv Fragment of an Anti- Dansyl Mouse Monoclonal Antibody: Recognition of the Dansyl Hapten
著者: Odaka, A. / Kim, J.I. / Takahashi, H. / Shimada, I. / Arata, Y.
#4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: Preparation of the Fv Fragment from a Short-Chain Mouse IgG2a Anti-Dansyl Monoclonal Antibody and Use of Selectively Deuterated Fv Analogues for Two- Dimensional 1H NMR Analyses of ...タイトル: Preparation of the Fv Fragment from a Short-Chain Mouse IgG2a Anti-Dansyl Monoclonal Antibody and Use of Selectively Deuterated Fv Analogues for Two- Dimensional 1H NMR Analyses of Antigen-Antibody Interactions
著者: Takahashi, H. / Igarashi, T. / Shimada, I. / Arata, Y.
#5: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: Multinuclear NMR Study of the Structure of the Fv Fragment of Anti-Dansyl Mouse IgG2a Antibody
著者: Takahashi, H. / Odaka, A. / Kawaminami, S. / Matsunaga, C. / Kato, K. / Shimada, I. / Arata, Y.
#6: ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 1991
タイトル: Conformation and Stereoselective Reduction of Hapten Side Chain in the Antibody Combining Site
著者: Kimnakano, T. / Higuchi, T. / Hirobe, M. / Shimada, I. / Arata, Y.
#7: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Structure of a Mouse Immunoglobulin G that Lacks the Entire CH1 Domain: Protein Sequencing and Small-Angle X-Ray Scattering Studies
著者: Igarashi, T. / Sato, M. / Katsube, Y. / Takio, K. / Tanaka, T. / Nakanishi, M. / Arata, Y.
履歴
登録1998年12月17日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年12月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: PROTEIN (ANTI-DANSYL IMMUNOGLOBULIN IGG2A(S)-KAPPA (LIGHT CHAIN))
H: PROTEIN (ANTI-DANSYL IMMUNOGLOBULIN IGG2A(S) (HEAVY CHAIN))
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7324
ポリマ－26,5402
非ポリマー1922
水7,206400
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)57.290, 66.930, 53.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: 抗体 PROTEIN (ANTI-DANSYL IMMUNOGLOBULIN IGG2A(S)-KAPPA (LIGHT CHAIN))


分子量: 12386.949 Da / 分子数: 1
断片: FV FRAGMENT (VL DOMAIN) SYNONYM: ANTI-DANSYL FV FRAGMENT
由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株: HYBRIDOMA / 参照: UniProt: P01631
#2: 抗体 PROTEIN (ANTI-DANSYL IMMUNOGLOBULIN IGG2A(S) (HEAVY CHAIN))


分子量: 14152.787 Da / 分子数: 1
断片: FV FRAGMENT (VH DOMAIN) SYNONYM: ANTI-DANSYL FV FRAGMENT
由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株: HYBRIDOMA / 参照: UniProt: P01801
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 400 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細COMPAOUND THE FV FRAGMENT WAS PROPARED BY A PROTEOLYTIC DIGESTION OF ANTI-DANSYL MONOCLONAL ...COMPAOUND THE FV FRAGMENT WAS PROPARED BY A PROTEOLYTIC DIGESTION OF ANTI-DANSYL MONOCLONAL ANTIBODY. THE FV FRAGMENT WAS COMPOSE OF 237 AMINO ACID RESIDUES (113 RESIDUES IN THE VL DOMAIN AN 124 RESIDUES IN THE VH DOMAIN). THE FV FRAGMENT WAS PREPARED BY A PROTEOLYTIC DIGESTION OF ANTI-DANSYL MONOCLONAL ANTIBODY. THE FV FRAGMENT IS COMPOSED OF 237 AMINO ACID RESIDUES (113 RESIDUES IN THE VL DOMAIN AND 124 RESIDUES IN THE VH DOMAIN).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.7 % / 解説: DATA WERE COLLECTED BY OSCILLATION METHOD
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.75
詳細: CRYSTALLIZATION CONDITIONS: TEMPERATURE AT 20C. PRECIPITANT SOLUTION CONTAINED 1 AMMONIUM SULFATE AND 0.025 M SODIUM CACODYLATE (PH 6.75). 5 MG/ML OF FV FRAGMENT., VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
温度: 293 K
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlprotein1drop
20.8 Mammonium sulfate1drop
325 mMsodium cacodylate1drop
41.6 Mammonium sulfate1reservoir
525 mMsodium cacodylate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 112 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU ULTRAX 18 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年7月10日 / 詳細: DOUBLE FOCUSING MIRROR (PT COATED AND NI COATED)
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→40 Å / Num. obs: 32405 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 11.1 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Net I/σ(I): 42.6
反射 シェル解像度: 1.5→1.52 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.318 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 93
反射
*PLUS
最高解像度: 1.55 Å / Num. obs: 29973 / % possible obs: 97.7 % / Num. measured all: 331744 / Rmerge(I) obs: 0.052
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.55 Å / 最低解像度: 1.57 Å / % possible obs: 96.3 % / Mean I/σ(I) obs: 4.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IGF

1igf


解像度: 1.55→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 1000 / Data cutoff low absF: 1 / Isotropic thermal model: GAUSS / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 詳細: ALL ATOMS IN THE ASYMMETRIC UNIT WERE REFINED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 3216 10 %RANDOM
Rwork0.184 ---
obs0.184 32150 96.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 13.8 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.55→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1872 0 10 400 2282
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.022
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d27.39
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.584
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.55→1.57 Å / Rfactor Rfree error: 0.037 / Total num. of bins used: 26
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 83 11.4 %
Rwork0.34 780 -
obs--96.9 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARHCSDX.PRO / Topol file: TOPHCSDX.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection obs: 28800 / Rfactor obs: 0.179 / Rfactor Rfree: 0.228 / Rfactor Rwork: 0.179
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.39
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.584

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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