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万見
- PDB-2bie: Radiation damage of the Schiff base in phosphoserine aminotransfe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2bie
タイトルRadiation damage of the Schiff base in phosphoserine aminotransferase (structure H)
要素PHOSPHOSERINE AMINOTRANSFERASEPhosphoserine transaminase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / AMINOTRANSFERASE (アミノ基転移酵素) / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE (ピリドキサールリン酸) / RADIATION DAMAGE
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphoserine transaminase / O-phospho-L-serine:2-oxoglutarate aminotransferase activity / L-serine biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Phosphoserine aminotransferase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Phosphoserine aminotransferase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / ピリドキサールリン酸 / Phosphoserine aminotransferase
類似検索 - 構成要素
生物種BACILLUS ALCALOPHILUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / その他 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Dubnovitsky, A.P. / Ravelli, R.B.G. / Popov, A.N. / Papageorgiou, A.C.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2005
タイトル: Strain Relief at the Active Site of Phosphoserine Aminotransferase Induced by Radiation Damage.
著者: Dubnovitsky, A.P. / Ravelli, R.B.G. / Popov, A.N. / Papageorgiou, A.C.
履歴
登録2005年1月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02005年5月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: pdbx_database_proc / pdbx_database_status ...pdbx_database_proc / pdbx_database_status / refine / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _refine.pdbx_ls_cross_valid_method / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOSERINE AMINOTRANSFERASE
B: PHOSPHOSERINE AMINOTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,87016
ポリマ－80,7502
非ポリマー1,12014
水15,169842
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)143.730, 84.271, 67.207
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 PHOSPHOSERINE AMINOTRANSFERASE / Phosphoserine transaminase


分子量: 40374.754 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE LINKED TO 196
由来: (組換発現) BACILLUS ALCALOPHILUS (バクテリア)
プラスミド: PBALC-PSAT / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9RME2, phosphoserine transaminase

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非ポリマー , 6種, 856分子

#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸 / ピリドキサールリン酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 842 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細THIS ENTRY CONTAINS ONE OF NINE STRUCTURES THAT ARE DESCRIBED IN THE ACCOMPANYING JOURNAL ARTICLE. ...THIS ENTRY CONTAINS ONE OF NINE STRUCTURES THAT ARE DESCRIBED IN THE ACCOMPANYING JOURNAL ARTICLE. IN THE ARTICLE THE STRUCTURES ARE REFERRED TO BY LETTER, RATHER THAN BY PDB ACCESSION CODE. THE MAPPING BETWEEN LABEL AND ACCESSION CODE IS AS FOLLOWS: A - 2BHX F - 2BI9 B - 2BI1 G - 2BIA C - 2BI2 H - 2BIE D - 2BI3 I - 2BIG E - 2BI5

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.5 %
結晶化pH: 8.2
詳細: 30% PEG 400, 200 MM MGCL2, 5% GLYCEROL, 100 MM TRIS PH 8.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.921
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年7月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.921 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→12 Å / Num. obs: 192648 / % possible obs: 96.2 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 1.3→1.33 Å / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 95

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-97精密化
HKLデータ削減
HKLデータスケーリング
精密化構造決定の手法: その他 / 解像度: 1.3→12 Å / Num. parameters: 59520 / Num. restraintsaints: 72462 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ANISOTROPIC REFINEMENT REDUCED FREE R (NO CUTOFF) BY 0.03. RESIDUES A 215, A 216, A 218, AND B 218 WERE MODELLED AS ALANINES. RESIDUES A 1, A 2, B 1, B 2, B 214, B215 AND B 216 WERE NOT MODELLED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1638 9361 4.9 %RANDOM
all0.1303 192460 --
obs0.1294 -96.2 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 32 / Occupancy sum hydrogen: 4936 / Occupancy sum non hydrogen: 6487.5
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5590 0 63 842 6495
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.031
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.018
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0295
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.065
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.076
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.021
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.004
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.056
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.093

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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