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万見
- PDB-2b6g: RNA recognition by the Vts1 SAM domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2b6g
タイトルRNA recognition by the Vts1 SAM domain
要素
  • 5'-R(*GP*GP*AP*GP*GP*CP*UP*CP*UP*GP*GP*CP*AP*GP*CP*UP*UP*UP*C)-3'
  • Vts1p
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / alpha-helix (Αヘリックス) / pentaloop / hairpin
機能・相同性
機能・相同性情報


flap-structured DNA binding / nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / positive regulation of DNA metabolic process / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / P-body / protein transport / nucleotide binding / mRNA binding / RNA binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
VTS1, SAM domain / Transcription Factor, Ets-1 / SAM domain (Sterile alpha motif) / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / リボ核酸 / RNA (> 10) / RNA-binding protein VTS1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Donaldson, L.W. / Johnson, P.E.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: RNA recognition by the Vts1p SAM domain
著者: Johnson, P.E. / Donaldson, L.W.
履歴
登録2005年10月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年1月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_spectrometer ...database_2 / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: 5'-R(*GP*GP*AP*GP*GP*CP*UP*CP*UP*GP*GP*CP*AP*GP*CP*UP*UP*UP*C)-3'
A: Vts1p


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,1832
ポリマ－19,1832
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / -structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: RNA鎖 5'-R(*GP*GP*AP*GP*GP*CP*UP*CP*UP*GP*GP*CP*AP*GP*CP*UP*UP*UP*C)-3'


分子量: 6086.633 Da / 分子数: 1 / 断片: Smaug Recognition Element / 由来タイプ: 合成
詳細: RNA was produced by T7 polymerase based in vitro transcription
#2: タンパク質 Vts1p


分子量: 13096.857 Da / 分子数: 1 / 断片: SAM domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: Vts1p / プラスミド: pGEX / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: GenBank: 6324935, UniProt: Q08831*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
1312D NOESY
1412D 12C-filtered 13C-edited NOESY

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試料調製

詳細内容: 0.2-0.8 mM U-15N,13C; 20 mM sodium phosphate buffer, pH 7.8, 150 mM sodium chloride, 0.02 % sodium azide
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 150 mM NaCl / pH: 7.8 / 圧: ambient / 温度: 293 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6001
Varian INOVAVarianINOVA5002
Varian INOVAVarianINOVA5003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guentert構造決定
XPLOR-NIH2.11.0Schweiters構造決定
XPLOR-NIH2.11.0Schweiters精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Protein NOE restraints were calibrated from peak volumes to distances ranging from 1.8-5.0 using the CANDID module of CYANA v2.1. Initially, 100 structures were calculated with XPLOR-NIH v2. ...詳細: Protein NOE restraints were calibrated from peak volumes to distances ranging from 1.8-5.0 using the CANDID module of CYANA v2.1. Initially, 100 structures were calculated with XPLOR-NIH v2.11.0 starting from a partially docked protein-RNA complex. A simulated annealing approach with internal torsion angle dynamics, delphic database potentials and RNA planarity restraints was used. From the initial ensemble of structures, 20 were selected based upon low energy, no NOE violations > 0.5 angstroms and no dihedral angle violations > 5 degrees. Restraints used for the structure calculation: 882 intraresidue protein-protein NOE, 435 sequential protein-protein NOE, 335 medium range protein-protein NOE, 263 long range protein-protein NOE, 80 protein hydrogen bonds, 60 RNA-RNA NOE, 23 protein-RNA NOE, 140 protein dihedral angle, 93 RNA dihedral angle.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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