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- PDB-1zw3: Vinculin Head (0-258) in Complex with the Talin Rod residues 1630-1652 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zw3
タイトルVinculin Head (0-258) in Complex with the Talin Rod residues 1630-1652
要素
  • Talin 1
  • Vinculinビンキュリン
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / TALIN / VINCULIN (ビンキュリン) / COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


muscle tendon junction / Platelet degranulation / Smooth Muscle Contraction / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / regulation of protein localization to adherens junction / podosome ring / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / Integrin signaling / Smooth Muscle Contraction ...muscle tendon junction / Platelet degranulation / Smooth Muscle Contraction / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / regulation of protein localization to adherens junction / podosome ring / outer dense plaque of desmosome / inner dense plaque of desmosome / Integrin signaling / Smooth Muscle Contraction / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / MAP2K and MAPK activation / terminal web / epithelial cell-cell adhesion / 接着結合 / LIM domain binding / Platelet degranulation / dystroglycan binding / muscle alpha-actinin binding / MAP2K and MAPK activation / alpha-catenin binding / vinculin binding / fascia adherens / cell-cell contact zone / integrin activation / apical junction assembly / costamere / regulation of establishment of endothelial barrier / cell-substrate junction assembly / adherens junction assembly / axon extension / protein localization to cell surface / lamellipodium assembly / cortical actin cytoskeleton organization / regulation of focal adhesion assembly / phosphatidylserine binding / alpha-actinin binding / 刷子縁 / skeletal muscle myofibril / stress fiber / regulation of cell migration / ruffle / phosphatidylinositol binding / cell projection / Neutrophil degranulation / integrin-mediated signaling pathway / morphogenesis of an epithelium / 接着結合 / 筋鞘 / neuromuscular junction / structural constituent of cytoskeleton / 細胞接着 / beta-catenin binding / ruffle membrane / Z disc / actin filament binding / cell-cell junction / マイクロフィラメント / integrin binding / scaffold protein binding / ミトコンドリア内膜 / 細胞骨格 / 細胞接着 / cadherin binding / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / structural molecule activity / 細胞膜 / protein homodimerization activity / protein-containing complex / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
: / Talin, R4 domain / Vinculin repeated domain signature. / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, N-terminal F0 domain / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / Vinculin Binding Site / Talin, middle domain ...: / Talin, R4 domain / Vinculin repeated domain signature. / Vinculin-binding site-containing domain / Talin, central / Talin, N-terminal F0 domain / Talin, central domain superfamily / Talin-1/2, rod-segment / Vinculin Binding Site / Talin, middle domain / N-terminal or F0 domain of Talin-head FERM / ビンキュリン / Alpha-catenin/vinculin-like / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain superfamily / I/LWEQ domain / I/LWEQ domain profile. / I/LWEQ domain / Vinculin, conserved site / Vinculin family talin-binding region signature. / Phosphotyrosine-binding domain / Vinculin/alpha-catenin / ビンキュリンファミリー / Alpha-catenin/vinculin-like superfamily / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ビンキュリン / Talin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Gingras, A.R. / Ziegler, W.H. / Barsukov, I.L. / Roberts, G.C. / Critchley, D.R. / Emsley, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2005
タイトル: Mapping and consensus sequence identification for multiple vinculin binding sites within the talin rod
著者: Gingras, A.R. / Ziegler, W.H. / Frank, R. / Barsukov, I.L. / Roberts, G.C. / Critchley, D.R. / Emsley, J.
履歴
登録2005年6月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年9月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vinculin
B: Talin 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,0282
ポリマ－34,0282
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2390 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area14670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.621, 72.168, 96.725
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Vinculin / ビンキュリン / Metavinculin


分子量: 31195.908 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 0-258 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: VCL, VINC1 / プラスミド: pET-15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P12003
#2: タンパク質・ペプチド Talin 1


分子量: 2832.331 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 1630-1652 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The sequence of the peptide is naturally found in Mus musculus (Mouse).
参照: UniProt: P26039

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.2 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: 1.2M NaH2PO4/0.8M K2HPO4, 100mM CAPS, pH 10.5, pH 6.1, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.934 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2004年11月28日 / 詳細: TOROIDAL ZERODUR MIRROR
放射モノクロメーター: Diamond (111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→30 Å / Num. all: 5837 / % possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.078 / Net I/σ(I): 10.85
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / Rmerge(I) obs: 0.378 / Mean I/σ(I) obs: 3.03 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1XWJ

1xwj


解像度: 3.3→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.853 / SU B: 24.832 / SU ML: 0.431 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.64 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.30723 265 4.6 %RANDOM
Rwork0.22446 ---
obs0.22808 5533 99.9 %-
all-5837 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 46.771 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.03 Å20 Å20 Å2
2--5.02 Å20 Å2
3----3.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2136 0 0 0 2136
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0260.0222161
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022081
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.2861.982921
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.08534849
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg10.4375272
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.59724.88486
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg25.17915424
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8361514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.2040.2361
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.022321
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02376
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2980.2748
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2080.22381
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2190.21129
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1060.21469
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.190.285
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0050.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2670.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2090.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2580.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1361.51680
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.1511.5553
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.45122236
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9083883
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.914.5685
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.385 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.388 16 -
Rwork0.223 398 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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