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- PDB-1zc8: Coordinates of tmRNA, SmpB, EF-Tu and h44 fitted into Cryo-EM map... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1zc8
タイトルCoordinates of tmRNA, SmpB, EF-Tu and h44 fitted into Cryo-EM map of the 70S ribosome and tmRNA complex
要素
  • (protein kinase ...プロテインキナーゼ) x 4
  • Elongation factor TuEF-Tu
  • H2 16S rRNA
  • H2b d mRNA
  • H44 16S ribosomal RNA
  • H5 16S ribosomal RNA
  • SsrA-binding protein
  • TLD 16S ribosomal RNA
キーワードRNA binding protein/RNA / SmpB / tmRNA (TmRNA) / EF-Tu (EF-Tu) / h44 / 30S / 16s rRNA / Cryo-EM (低温電子顕微鏡法) / trans-translation (TmRNA) / 70S / RNA binding protein-RNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


TmRNA / translation elongation factor activity / GTPase activity / GTP binding / RNA binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
SsrA-binding protein / SsrA-binding protein, conserved site / Small protein B / SmpB protein / SsrA-binding protein. / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain ...SsrA-binding protein / SsrA-binding protein, conserved site / Small protein B / SmpB protein / SsrA-binding protein. / Translation elongation factor EFTu/EF1A, bacterial/organelle / Elongation factor Tu, domain 2 / Elongation factor Tu (EF-Tu), GTP-binding domain / Translation elongation factor EFTu/EF1A, C-terminal / Elongation factor Tu C-terminal domain / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Tr-type G domain, conserved site / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain signature. / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Small GTP-binding protein domain / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
リボ核酸 / RNA (> 10) / SsrA-binding protein / Elongation factor Tu-A
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 13 Å
データ登録者Valle, M. / Gillet, R. / Kaur, S. / Henne, A. / Ramakrishnan, V. / Frank, J.
引用
ジャーナル: Science / 年: 2003
タイトル: Visualizing tmRNA entry into a stalled ribosome.
著者: Mikel Valle / Reynald Gillet / Sukhjit Kaur / Anke Henne / V Ramakrishnan / Joachim Frank /
要旨: Bacterial ribosomes stalled on defective messenger RNAs (mRNAs) are rescued by tmRNA, an approximately 300-nucleotide-long molecule that functions as both transfer RNA (tRNA) and mRNA. Translation ...Bacterial ribosomes stalled on defective messenger RNAs (mRNAs) are rescued by tmRNA, an approximately 300-nucleotide-long molecule that functions as both transfer RNA (tRNA) and mRNA. Translation then switches from the defective message to a short open reading frame on tmRNA that tags the defective nascent peptide chain for degradation. However, the mechanism by which tmRNA can enter and move through the ribosome is unknown. We present a cryo-electron microscopy study at approximately 13 to 15 angstroms of the entry of tmRNA into the ribosome. The structure reveals how tmRNA could move through the ribosome despite its complicated topology and also suggests roles for proteins S1 and SmpB in the function of tmRNA.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2002
タイトル: Structure of small protein B: the protein component of the tmRNA SmpB system for ribosome rescue
著者: Dong, G. / Nowakowski, J. / Hoffman, D.W.
#2: ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2001
タイトル: tmRDB (tmRNA database)
著者: Knudsen, B. / Wower, J. / Zwieb, C. / Gorodkin, J.
#3: ジャーナル: Embo J. / 年: 2002
タイトル: Cryo-EM reveals an active role for aminoacyl-tRNA in the accommodation process
著者: Valle, M. / Sengupta, J. / Swami, N.K. / Grassucci, R.A. / Burkhardt, N. / Nierhaus, K.H. / Agrawal, R.K. / Frank, J.
#4: ジャーナル: Structure Fold.Des. / 年: 1999
タイトル: E. Coli Cysteinyl-tRNA and T. Aquaticus Elongation Factor Ef-Tu: GTP Ternary Complex
著者: Nissen, P. / Kjeldgaard, M. / Thirup, S. / Nyborg, J.
#5: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2002
タイトル: Selection of tRNA by the Ribosome Requires a Transition from an Open to a Closed Form
著者: Ogle, J.M. / Murphy Iv, F.V. / Tarry, M.J. / Ramakrishnan, V.
履歴
登録2005年4月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32013年12月11日Group: Structure summary
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_image_scans / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type
Remark 999SEQUENCE Author states that the map was for Thermus thermophilus, but the EF-Tu model was from ...SEQUENCE Author states that the map was for Thermus thermophilus, but the EF-Tu model was from Thermus aquaticus (SWS code Q01698).

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1122
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-1122
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TLD 16S ribosomal RNA
B: H2 16S rRNA
C: H2b d mRNA
G: protein kinase 4 mRNA
F: H5 16S ribosomal RNA
H: protein kinase 2 mRNA
I: protein kinase 3
J: protein kinase 4 mRNA
Z: H44 16S ribosomal RNA
K: SsrA-binding protein
Y: Elongation factor Tu


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)194,00211
ポリマ－194,00211
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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RNA鎖 , 5種, 5分子 ABCFZ

#1: RNA鎖 TLD 16S ribosomal RNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 18951.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
#2: RNA鎖 H2 16S rRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 5162.128 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
#3: RNA鎖 H2b d mRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 10013.030 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
#5: RNA鎖 H5 16S ribosomal RNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 9206.482 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
#9: RNA鎖 H44 16S ribosomal RNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 29593.672 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)

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Protein kinase ... , 4種, 4分子 GHIJ

#4: RNA鎖 protein kinase 4 mRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 9738.865 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: pk1
由来: (天然) Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
#6: RNA鎖 protein kinase 2 mRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 18915.322 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: pk2
由来: (天然) Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
#7: RNA鎖 protein kinase 3 / プロテインキナーゼ / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 15808.417 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: pk3
由来: (天然) Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
#8: RNA鎖 protein kinase 4 mRNA / 座標モデル: P原子のみ


分子量: 16781.955 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: pk4
由来: (天然) Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)

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タンパク質 , 2種, 2分子 KY

#10: タンパク質 SsrA-binding protein / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 15087.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
参照: UniProt: O66640*PLUS
#11: タンパク質 Elongation factor Tu / EF-Tu / EF-Tu / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 44742.980 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Thermus thermophilus (サーマス・サーモフィルス)
参照: UniProt: Q5SHN6*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: 70S ribosomeリボソーム / タイプ: RIBOSOME
緩衝液pH: 7.5
試料濃度: 0.032 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: Quantifoil holley-carbon film grids
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: Rapid-freezing in liquid ethane

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2003年8月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 49000 X / 倍率（補正後）: 52000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1450 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 3700 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 15 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1

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解析

CTF補正詳細: CTF correction of 3D-maps by Wiener filtration
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: 3D projection matching: conjugate gradients with regularization
解像度: 13 Å / 粒子像の数: 27644 / ピクセルサイズ（実測値）: 2.82 Å / 倍率補正: TMV
詳細: SPIDER package, This entry contains only C alpha and P atoms.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: OTHER / 空間: REAL / 詳細: METHOD--manual fitting in O
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11K8H

1k8h

11K8H1PDBexperimental model
21B23

1b23

11B232PDBexperimental model
31N32

1n32

11N323PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数535 416 0 0 951

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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