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- PDB-1y8r: SUMO E1 ACTIVATING ENZYME SAE1-SAE2-SUMO1-MG-ATP COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1y8r
タイトルSUMO E1 ACTIVATING ENZYME SAE1-SAE2-SUMO1-MG-ATP COMPLEX
要素(Ubiquitin-like ...ユビキチン) x 3
キーワードLIGASE (リガーゼ) / SUMO (SUMOタンパク質) / E1 / HETERODIMER / ACTIVATING ENZYME / UBL
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO activating enzyme complex / SUMO activating enzyme activity / ubiquitin activating enzyme activity / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / nuclear stress granule ...SUMO activating enzyme complex / SUMO activating enzyme activity / ubiquitin activating enzyme activity / negative regulation of transcription by transcription factor localization / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is proteolytically processed / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / nuclear stress granule / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / negative regulation of action potential / SUMO binding / small protein activating enzyme binding / positive regulation of protein sumoylation / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / ATP-dependent protein binding / Maturation of nucleoprotein / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMOylation of RNA binding proteins / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / negative regulation of protein import into nucleus / ubiquitin-specific protease binding / roof of mouth development / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / negative regulation of DNA binding / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of DNA replication proteins / protein sumoylation / transcription factor binding / SUMOylation of transcription factors / enzyme activator activity / potassium channel regulator activity / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Regulation of IFNG signaling / 核膜孔 / cellular response to cadmium ion / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of transcription cofactors / positive regulation of protein-containing complex assembly / SUMOylation of intracellular receptors / PKR-mediated signaling / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / PML body / protein tag activity / Formation of Incision Complex in GG-NER / regulation of protein localization / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / cellular response to heat / transferase activity / 核膜 / protein stabilization / nuclear body / nuclear speck / protein heterodimerization activity / DNA修復 / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / 核小体 / magnesium ion binding / enzyme binding / RNA binding / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
SUMO-activating enzyme subunit 2, C-terminal domain / SUMO-activating enzyme subunit 2 C-terminus / Ubiquitin-like 2 activating enzyme e1b. Chain: B, domain 3 / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / Ubiquitin activating enzymes (Uba3). Chain: B, domain 2 / SUMO-activating enzyme subunit Uba2 / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. ...SUMO-activating enzyme subunit 2, C-terminal domain / SUMO-activating enzyme subunit 2 C-terminus / Ubiquitin-like 2 activating enzyme e1b. Chain: B, domain 3 / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme ubiquitin-like domain / Ubiquitin activating enzymes (Uba3). Chain: B, domain 2 / SUMO-activating enzyme subunit Uba2 / Ubiquitin activating enzyme, alpha domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme E1-like / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / ThiF/MoeB/HesA family / ユビキチン活性化酵素 / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Structural Genomics Hypothetical 15.5 Kd Protein In mrcA-pckA Intergenic Region; Chain A / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / ユビキチン様タンパク質 / Ubiquitin domain profile. / Arc Repressor Mutant, subunit A / Ubiquitin-like domain superfamily / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Roll / ロスマンフォールド / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-activating enzyme subunit 1 / SUMO-activating enzyme subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Lois, L.M. / Lima, C.D.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2005
タイトル: Structures of the SUMO E1 provide mechanistic insights into SUMO activation and E2 recruitment to E1
著者: Lois, L.M. / Lima, C.D.
履歴
登録2004年12月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年1月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like 1 activating enzyme E1A
B: Ubiquitin-like 2 activating enzyme E1B
C: Ubiquitin-like protein SMT3C
D: Ubiquitin-like 1 activating enzyme E1A
E: Ubiquitin-like 2 activating enzyme E1B
F: Ubiquitin-like protein SMT3C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)243,05712
ポリマ－241,8646
非ポリマー1,1946
水5,711317
1
A: Ubiquitin-like 1 activating enzyme E1A
B: Ubiquitin-like 2 activating enzyme E1B
C: Ubiquitin-like protein SMT3C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,5296
ポリマ－120,9323
非ポリマー5973
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8190 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area38360 Å2
手法PISA
2
D: Ubiquitin-like 1 activating enzyme E1A
E: Ubiquitin-like 2 activating enzyme E1B
F: Ubiquitin-like protein SMT3C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,5296
ポリマ－120,9323
非ポリマー5973
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8010 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area37860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.197, 215.151, 100.870
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP21212

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要素

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Ubiquitin-like ... , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 Ubiquitin-like 1 activating enzyme E1A / SUMO-1 activating enzyme subunit 1


分子量: 38499.789 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBLE1A, SAE1 / プラスミド: PET11C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3CP / 参照: UniProt: Q9UBE0
#2: タンパク質 Ubiquitin-like 2 activating enzyme E1B / SUMO-1 activating enzyme subunit 2 / Anthracycline-associated resistance ARX / HRIHFB2115


分子量: 71282.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBLE1B, SAE2 / プラスミド: PET28B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3CP / 参照: UniProt: Q9UBT2
#3: タンパク質 Ubiquitin-like protein SMT3C / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein UBL1 / Ubiquitin-related protein ...Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein UBL1 / Ubiquitin-related protein SUMO-1 / GAP modifying protein 1 / GMP1 / Sentrin / OK/SW-cl.43


分子量: 11149.545 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBL1, SUMO-1, SMT3C, SMT3H3 / プラスミド: PET28B / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21DE3 / 参照: UniProt: P63165

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非ポリマー , 4種, 323分子

#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 317 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.9 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1M sodium acetate, 10mM ATP, 10-20% PEG 4000, 0.1-1.0M ammonium acetate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 278K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 31-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月15日
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→20 Å / Num. all: 72278 / Num. obs: 67508 / % possible obs: 93.4 % / Observed criterion σ(I): -0.7 / Biso Wilson estimate: 49.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 2.75→2.85 Å / Rmerge(I) obs: 0.484 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 75.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.75→19.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 3839949.2 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 3192 5 %RANDOM
Rwork0.22 ---
obs0.221 63543 94.9 %-
all-67058 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 22.4783 Å2 / ksol: 0.282387 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 52.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.18 Å20 Å20 Å2
2--3.06 Å20 Å2
3---3.12 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.35 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.7 Å0.65 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14316 0 66 317 14699
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.391.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.472
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.752
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.842.5
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.92 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.391 468 5.1 %
Rwork0.37 8799 -
obs--84 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2CIS_PEPTIDE_SAMK2.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5ATP_XPLOR_PAR.TXTATP_XPLOR_TOP.TXT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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