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万見
- PDB-1ryh: Alternative Splicing of Rac1 Generates Rac1b, a Self-activating GTPase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ryh
タイトルAlternative Splicing of Rac1 Generates Rac1b, a Self-activating GTPase
要素ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 isoform Rac1b
キーワードHYDROLASE / GTP binding
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of respiratory burst / negative regulation of interleukin-23 production / regulation of neutrophil migration / localization within membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / ruffle assembly / engulfment of apoptotic cell / NTRK2 activates RAC1 ...regulation of respiratory burst / negative regulation of interleukin-23 production / regulation of neutrophil migration / localization within membrane / Activated NTRK2 signals through CDK5 / negative regulation of receptor-mediated endocytosis / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / ruffle assembly / engulfment of apoptotic cell / NTRK2 activates RAC1 / Inactivation of CDC42 and RAC1 / NADPH oxidase complex / respiratory burst / WNT5:FZD7-mediated leishmania damping / SEMA3A-Plexin repulsion signaling by inhibiting Integrin adhesion / cortical cytoskeleton organization / hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / ruffle organization / cell projection assembly / thioesterase binding / regulation of stress fiber assembly / negative regulation of fibroblast migration / RHO GTPases activate CIT / sphingosine-1-phosphate receptor signaling pathway / Nef and signal transduction / motor neuron axon guidance / PCP/CE pathway / positive regulation of neutrophil chemotaxis / regulation of nitric oxide biosynthetic process / RHO GTPases activate KTN1 / Activation of RAC1 / regulation of lamellipodium assembly / Azathioprine ADME / MET activates RAP1 and RAC1 / DCC mediated attractive signaling / positive regulation of cell-substrate adhesion / Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / Sema4D mediated inhibition of cell attachment and migration / CD28 dependent Vav1 pathway / Ephrin signaling / lamellipodium assembly / positive regulation of Rho protein signal transduction / regulation of cell size / establishment or maintenance of cell polarity / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / small GTPase-mediated signal transduction / Rho GDP-dissociation inhibitor binding / NRAGE signals death through JNK / Rac protein signal transduction / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of focal adhesion assembly / semaphorin-plexin signaling pathway / Sema3A PAK dependent Axon repulsion / ficolin-1-rich granule membrane / RHO GTPases Activate NADPH Oxidases / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / anatomical structure morphogenesis / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / positive regulation of lamellipodium assembly / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / RHO GTPases activate PKNs / Signal transduction by L1 / positive regulation of stress fiber assembly / GPVI-mediated activation cascade / positive regulation of microtubule polymerization / EPHB-mediated forward signaling / RAC1 GTPase cycle / regulation of cell migration / actin filament polymerization / positive regulation of endothelial cell migration / substrate adhesion-dependent cell spreading / cell chemotaxis / cell-matrix adhesion / small monomeric GTPase / secretory granule membrane / VEGFR2 mediated vascular permeability / G protein activity / actin filament organization / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / cell motility / RHO GTPases Activate Formins / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / FCGR3A-mediated phagocytosis / ruffle membrane / neuron migration / MAPK6/MAPK4 signaling / trans-Golgi network / Signaling by SCF-KIT / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / VEGFA-VEGFR2 Pathway / response to wounding / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / recycling endosome membrane / PIP3 activates AKT signaling / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / melanosome
類似検索 - 分子機能
Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold ...Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Ras-related C3 botulinum toxin substrate 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Ahmadian, M.R. / Fiegen, D.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Alternative Splicing of Rac1 Generates Rac1b, a Self-activating GTPase
著者: Fiegen, D. / Haeusler, L.C. / Blumenstein, L. / Herbrand, U. / Dvorsky, R. / Vetter, I.R. / Ahmadian, M.R.
履歴
登録2003年12月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 isoform Rac1b
B: ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 isoform Rac1b
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,8336
ポリマ－44,7402
非ポリマー1,0934
水5,332296
1
A: ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 isoform Rac1b
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9163
ポリマ－22,3701
非ポリマー5472
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 isoform Rac1b
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9163
ポリマ－22,3701
非ポリマー5472
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)51.550, 78.670, 96.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ras-related C3 botulinum toxin substrate 1 isoform Rac1b / Rac1b


分子量: 22369.801 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-201 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pGEX4T1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P63000, small monomeric GTPase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 296 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.05 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mMTris-HCl1droppH7.5
22 mM1dropMgCl2
30.5 mMRac1b1drop
42 mMdithiothreitol1drop
5100000 nMGppNHp1drop
6100 mMHEPES1reservoirpH7.5
718-30 %PEG33501reservoir
82-6 %isopropanol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 1.75→26.261 Å / Num. obs: 40221
反射
*PLUS
最低解像度: 26.26 Å / Num. obs: 38875 / % possible obs: 96 % / Num. measured all: 138306 / Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.75 Å / 最低解像度: 1.85 Å / % possible obs: 90.1 % / Rmerge(I) obs: 0.406 / Mean I/σ(I) obs: 3.75

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1MH1

1mh1


解像度: 1.75→26.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.968 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 2.13 / SU ML: 0.068 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.108 / ESU R Free: 0.108 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21887 2014 5 %RANDOM
Rwork0.18081 ---
all0.18278 ---
obs0.18278 38205 99.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.973 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.13 Å20 Å20 Å2
2--0.39 Å20 Å2
3----0.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→26.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2561 0 66 296 2923
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0222701
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022477
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8832.0043688
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.96735792
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6545334
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1320.2433
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.022890
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02484
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2230.2491
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2450.22729
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.21504
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.180.2187
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0060.21
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2220.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3350.260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1760.232
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1521.51690
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.90622740
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.81631011
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.2944.5948
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.248 119
Rwork0.205 2808
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.8441.0991-1.41992.5482-0.35612.2449-0.17040.38230.1943-0.13730.20290.01670.0432-0.1982-0.03250.0701-0.0271-0.03610.03890.03830.0467-5.11562.77441.168
22.6487-0.1039-0.95711.8857-0.02261.80880.0369-0.25840.20350.14880.01880.0165-0.00990.083-0.05570.0185-0.0102-0.00850.0238-0.02520.07678.17962.9697.361
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 2013 - 203
2X-RAY DIFFRACTION2BB1 - 1993 - 201
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.219 / Rfactor Rwork: 0.181
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.88

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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