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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qxk
タイトルMonoacid-Based, Cell Permeable, Selective Inhibitors of Protein Tyrosine Phosphatase 1B
要素Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type 1
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Protein Tyrosine Phosphatase 1B / PTP1B Monoacid-Based and Cell Permeable
機能・相同性
機能・相同性情報


Integrin alphaIIb beta3 signaling / Negative regulation of MET activity / Regulation of IFNG signaling / PTK6 Down-Regulation / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / Regulation of IFNA signaling / Growth hormone receptor signaling / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / regulation of intracellular protein transport ...Integrin alphaIIb beta3 signaling / Negative regulation of MET activity / Regulation of IFNG signaling / PTK6 Down-Regulation / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / Regulation of IFNA signaling / Growth hormone receptor signaling / regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / regulation of intracellular protein transport / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / positive regulation of receptor catabolic process / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / negative regulation of signal transduction / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / sorting endosome / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of signal transduction / IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of endocytosis / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / endoplasmic reticulum unfolded protein response / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / activation of JUN kinase activity / negative regulation of MAP kinase activity / actin cytoskeleton reorganization / cellular response to unfolded protein / protein phosphatase 2A binding / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / protein-tyrosine-phosphatase / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein dephosphorylation / protein tyrosine phosphatase activity / ephrin receptor binding / receptor tyrosine kinase binding / insulin receptor signaling pathway / insulin receptor binding / エンドソーム / cadherin binding / protein kinase binding / 小胞体 / enzyme binding / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / 細胞質基質
PTP type protein phosphatase / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Tyrosine specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / PTP type protein phosphatase family profile. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases family profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Protein-tyrosine phosphatase
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Xin, Z. / Liu, G. / Abad-Zapatero, C. / Pei, Z. / Szczepankiewick, B.G. / Li, X. / Zhang, T. / Hutchins, C.W. / Hajduk, P.J. / Ballaron, S.J. / Stashko, M.A. / Lubben, T.H. / Trevillyan, J.M. / Jirousek, M.R.
引用ジャーナル: BIOORG.MED.CHEM.LETT. / : 2003
タイトル: Identification of a Monoacid-Based, Cell Permeable, Selective Inhibitor of Protein Tyrosine Phosphatase 1B
著者: Xin, Z. / Liu, G. / Abad-Zapatero, C. / Pei, Z. / Szczepankiewick, B.G. / Li, X. / Zhang, T. / Hutchins, C.W. / Hajduk, P.J. / Ballaron, S.J. / Stashko, M.A. / Lubben, T.H. / Trevillyan, J.M. / Jirousek, M.R.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
履歴
登録2003年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,8842
ポリマ-37,3661
非ポリマー5191
3,279182
1


タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
γ
α
β
Length a, b, c (Å)88.356, 88.356, 104.347
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type 1 / Protein-tyrosine phosphatase 1B / PTP-1B


分子量: 37365.637 Da / 分子数: 1 / 断片: PTP1B Catalytic Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN1 OR PTP1B / プラスミド: PT7-7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(D3) / 参照: UniProt: P18031, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-429 / 2-{4-[2-ACETYLAMINO-3-(4-CARBOXYMETHOXY-3-HYDROXY-PHENYL)-PROPIONYLAMINO]-BUTOXY}-6-HYDROXY-BENZOIC ACID METHYL ESTER / COMPOUND 20


分子量: 518.513 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C25H30N2O10
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 182 / 由来タイプ: 天然 / : H2O /

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー係数: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.89 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: Precipitation Buffer: 100 mM HEPES, 0.2 M Magnesium Acetate, 14% PEG8000, pH 7.10, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
手法: unknown

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年8月20日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. all: 21032 / Num. obs: 18937 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 33.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.548 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Num. unique all: 2053 / Rsym value: 0.548 / % possible all: 97.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2000精密化
MAR345データ収集
HKL-2000データスケーリング
CNX2000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1TYR and other refined complexes
解像度: 2.3→19.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / Stereochemistry target values: Engh & Huber
詳細: Residue CYS215, listed in remark 500, corresponds to the active site CYS which is known to be in a strained conformation in this class of enzymes.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 1543 9.8 %RANDOM
Rwork0.196 ---
All0.225 21032 --
Obs0.201 15825 74.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.6838 Å2 / ksol: 0.351872 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.54 Å22.69 Å20 Å2
2--0.54 Å20 Å2
3----1.07 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.25 Å
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→19.66 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2301 0 37 182 2520
拘束条件

精密化-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプDev idealDev ideal target
c_bond_d0.006
c_bond_d_na
c_bond_d_prot
c_angle_d
c_angle_d_na
c_angle_d_prot
c_angle_deg1.2
c_angle_deg_na
c_angle_deg_prot
c_dihedral_angle_d22.6
c_dihedral_angle_d_na
c_dihedral_angle_d_prot
c_improper_angle_d0.74
c_improper_angle_d_na
c_improper_angle_d_prot
c_mcbond_it2.261.5
c_mcangle_it3.562
c_scbond_it3.312
c_scangle_it4.52.5
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 97 10.1 %
Rwork0.223 864 -
Obs-864 45.2 %
Xplor file

精密化-ID: X-RAY DIFFRACTION

Serial noParam fileTopol file
1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
2WATER_REP.PARAM429.TOP
3ION.PARAM
4429.PAR
拘束条件
*PLUS
精密化-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.74

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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