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- PDB-1p19: Hypoxanthine Phosphoribosyltransferase from Trypanosoma cruzi, in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p19
タイトルHypoxanthine Phosphoribosyltransferase from Trypanosoma cruzi, in complex with the product IMP
要素hypoxanthine phosphoribosyltransferaseヒポキサンチン-グアニンホスホリボシルトランスフェラーゼ
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / GLYCOSYLTRANSFERASE (グリコシルトランスフェラーゼ) / PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE / NUCLEOTIDE METABOLISM (ヌクレオチド) / PURINE SALVAGE / PRODUCT COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


ヒポキサンチン-グアニンホスホリボシルトランスフェラーゼ / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / guanine phosphoribosyltransferase activity / IMP salvage / purine ribonucleoside salvage / nucleotide binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Hypoxanthine phosphoribosyl transferase / Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
イノシン酸 / ヒポキサンチン-グアニンホスホリボシルトランスフェラーゼ / ヒポキサンチン-グアニンホスホリボシルトランスフェラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Trypanosoma cruzi (クルーズトリパノソーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Medrano, F.J. / Eakin, A.E. / Craig III, S.P.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: Interactions at the dimer interface influence the relative efficiencies for purine nucleotide synthesis and pyrophosphorolysis in a phosphoribosyltransferase.
著者: Canyuk, B. / Medrano, F.J. / Wenck, M.A. / Focia, P.J. / Eakin, A.E. / Craig III, S.P.
履歴
登録2003年4月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: hypoxanthine phosphoribosyltransferase
B: hypoxanthine phosphoribosyltransferase
C: hypoxanthine phosphoribosyltransferase
D: hypoxanthine phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,7748
ポリマ－102,3824
非ポリマー1,3934
水14,052780
1
A: hypoxanthine phosphoribosyltransferase
B: hypoxanthine phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,8874
ポリマ－51,1912
非ポリマー6962
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4480 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area16920 Å2
手法PISA
2
C: hypoxanthine phosphoribosyltransferase
D: hypoxanthine phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,8874
ポリマ－51,1912
非ポリマー6962
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4380 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area16930 Å2
手法PISA
3
A: hypoxanthine phosphoribosyltransferase
B: hypoxanthine phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子

C: hypoxanthine phosphoribosyltransferase
D: hypoxanthine phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,7748
ポリマ－102,3824
非ポリマー1,3934
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_456x-1/2,-y+1/2,-z+11
Buried area12090 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area30630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)156.940, 121.020, 52.380
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細There are two copies of the biological dimer in the asymmetric unit

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要素

#1: タンパク質
hypoxanthine phosphoribosyltransferase / ヒポキサンチン-グアニンホスホリボシルトランスフェラーゼ


分子量: 25595.404 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Trypanosoma cruzi (クルーズトリパノソーマ)
遺伝子: HGPRT / プラスミド: pTcPRT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q27796, UniProt: Q4DRC4*PLUS, ヒポキサンチン-グアニンホスホリボシルトランスフェラーゼ
#2: 化合物
ChemComp-IMP / INOSINIC ACID / IMP / イノシン酸


分子量: 348.206 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H13N4O8P
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 780 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.35 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.4
詳細: PEG 6000, Sodium Acetate, Ammonium Acetate, pH 4.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年4月4日
放射モノクロメーター: Si III / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. all: 44180 / Num. obs: 44180 / % possible obs: 97.8 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / 冗長度: 2.5 % / Rmerge(I) obs: 0.193 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / % possible all: 87.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.3→20 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.261 -random
Rwork0.193 --
all0.193 44180 -
obs0.193 44180 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6072 0 92 780 6944

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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