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- PDB-1oip: The Molecular Basis of Vitamin E Retention: Structure of Human Al... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oip
タイトルThe Molecular Basis of Vitamin E Retention: Structure of Human Alpha-Tocopherol Transfer Protein
要素ALPHA-TOCOPHEROL TRANSFER PROTEIN
キーワードTRANSPORT / ATAXIA (失調) / AVED / TRANSFER PROTEIN / TOCOPHEROL / VITAMIN E TRANSPORT / DISEASE MUTATION
機能・相同性
機能・相同性情報


ビタミンE / vitamin E binding / vitamin E metabolic process / lipid transfer activity / vitamin transport / intermembrane lipid transfer / negative regulation of establishment of blood-brain barrier / positive regulation of amyloid-beta clearance / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / phosphatidylinositol bisphosphate binding ...ビタミンE / vitamin E binding / vitamin E metabolic process / lipid transfer activity / vitamin transport / intermembrane lipid transfer / negative regulation of establishment of blood-brain barrier / positive regulation of amyloid-beta clearance / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / phosphatidylinositol bisphosphate binding / embryonic placenta development / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / lipid metabolic process / response to toxic substance / late endosome / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Alpha-tocopherol transfer / N-terminal domain of phosphatidylinositol transfer protein sec14p / Phosphatidylinositol Transfer Protein Sec14p / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain superfamily / CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. ...Alpha-tocopherol transfer / N-terminal domain of phosphatidylinositol transfer protein sec14p / Phosphatidylinositol Transfer Protein Sec14p / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain / CRAL/TRIO, N-terminal domain superfamily / CRAL/TRIO domain / CRAL-TRIO lipid binding domain profile. / Domain in homologues of a S. cerevisiae phosphatidylinositol transfer protein (Sec14p) / CRAL-TRIO lipid binding domain / CRAL-TRIO lipid binding domain superfamily / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-VIV / Alpha-tocopherol transfer protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Meier, R. / Tomizaki, T. / Schulze-Briese, C. / Baumann, U. / Stocker, A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: The Molecular Basis of Vitamin E Retention: Structure of Human Alpha-Tocopherol Transfer Protein
著者: Meier, R. / Tomizaki, T. / Schulze-Briese, C. / Baumann, U. / Stocker, A.
履歴
登録2003年6月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02004年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ALPHA-TOCOPHEROL TRANSFER PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,4144
ポリマ－31,7921
非ポリマー6233
水2,252125
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)77.810, 77.810, 128.360
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 ALPHA-TOCOPHEROL TRANSFER PROTEIN / ALPHA-TTP / TTPA / TPP1


分子量: 31791.648 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): STAR / 参照: UniProt: P49638
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-VIV / (2R)-2,5,7,8-TETRAMETHYL-2-[(4R,8R)-4,8,12-TRIMETHYLTRIDECYL]CHROMAN-6-OL / α-トコフェロ-ル / Α-Tocopherol


分子量: 430.706 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C29H50O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細FUNCTION: BINDS ALPHA-TOCOPHEROL AND ENHANCES ITS TRANSFER BETWEEN SEPARATE MEMBRANES. DISEASE: ...FUNCTION: BINDS ALPHA-TOCOPHEROL AND ENHANCES ITS TRANSFER BETWEEN SEPARATE MEMBRANES. DISEASE: DEFECTS IN TTPA ARE THE CAUSE OF ATAXIA WITH ISOLATED VITAMIN E DEFICIENCY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.75 %
結晶化pH: 5.6 / 詳細: 12% PEG 6000, 0.1 M NA-CITRATE PH 5.6, 0.1 M LISO4
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 5.6 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
112 mg/mlprotein1drop
212 %(w/v)PEG60001reservoir
30.1 Msodium citrate1reservoirpH5.6
40.1 M1reservoirLiSO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1.1407
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1407 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→20 Å / Num. obs: 29375 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 10.8 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 22.8
反射 シェル解像度: 1.95→1.98 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.559 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 97.7
反射
*PLUS
最高解像度: 1.95 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. measured all: 317025 / Rmerge(I) obs: 0.062
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.7 % / Rmerge(I) obs: 0.559 / Mean I/σ(I) obs: 3.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.95→19.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 2.875 / SU ML: 0.083 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.128 / ESU R Free: 0.127 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 1472 5 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.192 27963 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 18.99 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.29 Å20 Å20 Å2
2---0.29 Å20 Å2
3---0.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→19.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2047 0 41 125 2213
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0212142
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2611.9712905
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8585250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2315
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021602
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2580.2977
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1430.299
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1740.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1290.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9272.51256
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.8822.52036
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.3473886
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7113.5869
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.273 102
Rwork0.243 1955
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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