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- PDB-1nwl: Crystal structure of the PTP1B complexed with SP7343-SP7964, a pT... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1nwl
タイトルCrystal structure of the PTP1B complexed with SP7343-SP7964, a pTyr mimetic
要素protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type 1
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / protein-small molecule inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / PTK6 Down-Regulation / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of intracellular protein transport / IRE1-mediated unfolded protein response / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane ...regulation of hepatocyte growth factor receptor signaling pathway / PTK6 Down-Regulation / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / positive regulation of receptor catabolic process / insulin receptor recycling / negative regulation of PERK-mediated unfolded protein response / negative regulation of vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of intracellular protein transport / IRE1-mediated unfolded protein response / cytoplasmic side of endoplasmic reticulum membrane / sorting endosome / mitochondrial crista / platelet-derived growth factor receptor-beta signaling pathway / positive regulation of IRE1-mediated unfolded protein response / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / regulation of endocytosis / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Regulation of IFNA/IFNB signaling / regulation of signal transduction / cellular response to unfolded protein / positive regulation of protein tyrosine kinase activity / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / negative regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of signal transduction / Regulation of IFNG signaling / MECP2 regulates neuronal receptors and channels / endoplasmic reticulum unfolded protein response / Growth hormone receptor signaling / positive regulation of JUN kinase activity / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / Insulin receptor recycling / ephrin receptor binding / Integrin signaling / protein dephosphorylation / プロテインチロシンホスファターゼ / protein phosphatase 2A binding / negative regulation of MAP kinase activity / protein tyrosine phosphatase activity / endosome lumen / insulin receptor binding / Negative regulation of MET activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / receptor tyrosine kinase binding / insulin receptor signaling pathway / actin cytoskeleton organization / エンドソーム / ミトコンドリアマトリックス / cadherin binding / protein kinase binding / enzyme binding / 小胞体 / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. ...Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-1/2 / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-964 / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Erlanson, D.A. / McDowell, R.S. / He, M.M. / Randal, M. / Simmons, R.L. / Kung, J. / Waight, A. / Hansen, S.
引用ジャーナル: J.Am.Chem.Soc. / 年: 2003
タイトル: Discovery of a New Phosphotyrosine Mimetic for PTP1B Using Breakaway Tethering
著者: Erlanson, D.A. / McDowell, R.S. / He, M.M. / Randal, M. / Simmons, R.L. / Kung, J. / Waight, A. / Hansen, S.
履歴
登録2003年2月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,1403
ポリマ－34,6461
非ポリマー4942
水3,117173
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)88.721, 88.721, 104.998
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Cell settingtrigonal
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type 1 / E.C.3.1.3.48 / PTP-1B / Protein-tyrosine phosphatase 1B / protein tyrosine phosphatase / placental


分子量: 34646.441 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-298 / 変異: R47C / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P18031, プロテインチロシンホスファターゼ
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-964 / 3-(4-{2-[2-(2-BROMO-ACETYLAMINO)-ETHYLDISULFANYL]-ETHYLCARBAMOYL}-CYCLOHEXYLCARBAMOYL)-PYRAZINE-2-CARBOXYLIC ACID / SP7343-SP7964


分子量: 469.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H27N5O5S2
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 4000, magnesium acetate, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
115 %PEG80001reservoir
210 mMHEPES1reservoirpH7.4
3100 mM1reservoirMgOAc
450000 nmwater1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 178 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年12月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. all: 18095 / Num. obs: 18095 / Observed criterion σ(I): 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.054
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 2.48 Å / % possible obs: 98.1 % / Rmerge(I) obs: 0.175

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5.1.19精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.931 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 6.74 / SU ML: 0.158 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.284 / ESU R Free: 0.223 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24496 972 5.1 %RANDOM
Rwork0.20842 ---
obs0.21034 18095 99.82 %-
all-18095 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.88 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.51 Å20.25 Å20 Å2
2--0.51 Å20 Å2
3----0.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2304 0 38 167 2509
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0212394
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.921.973236
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0415282
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0580.2340
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.021797
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1610.21085
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1630.2178
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1310.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4880.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6612.51412
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.99452287
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.7482.5982
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7695944
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.483 Å / Total num. of bins used: 15 /
Rfactor反射数
Rfree0.341 84
Rwork0.241 1729
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.245 / Rfactor Rwork: 0.208
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg0.92
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 2.48 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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