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- PDB-1n5i: CRYSTAL STRUCTURE OF INACTIVE MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS THYMIDYL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n5i
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF INACTIVE MYCOBACTERIUM TUBERCULOSIS THYMIDYLATE KINASE COMPLEXED WITH THYMIDINE MONOPHOSPHATE (TMP) AT PH 4.6 (RESOLUTION 1.85 A)
要素THYMIDYLATE KINASE
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / TRANSFERASE (ATP:TMP PHOSPHOTRANSFERASE) / KINASE (キナーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


TMP metabolic process / dUDP biosynthetic process / dTMP kinase / thymidylate kinase activity / dTDP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / リン酸化 / GTP binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity ...TMP metabolic process / dUDP biosynthetic process / dTMP kinase / thymidylate kinase activity / dTDP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / リン酸化 / GTP binding / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / ATP binding / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Thymidylate kinase, conserved site / Thymidylate kinase signature. / Thymidylate kinase / Thymidylate kinase-like domain / Thymidylate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / クエン酸 / THYMIDINE-5'-PHOSPHATE / Thymidylate kinase / Thymidylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / その他 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Fioravanti, E. / Haouz, A. / Ursby, T. / Munier-Lehmann, H. / Delarue, M. / Bourgeois, D.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Mycobacterium tuberculosis Thymidylate Kinase: Structural Studies of Intermediates along the Reaction Pathway
著者: Fioravanti, E. / Haouz, A. / Ursby, T. / Munier-Lehmann, H. / Delarue, M. / Bourgeois, D.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Cryo-Photolysis of Caged Compounds: A Technique for Trapping Intermediate States in Protein Crystals
著者: Ursby, T. / Weik, M. / Fioravanti, E. / Delarue, M. / Goeldner, M. / Bourgeois, D.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: X-Ray Structure of Tmp Kinase from Mycobacterium Tuberculosis Complexed with Tmp at 1.95 A Resolution
著者: Li De La Sierra, I. / Munier-Lehmann, H. / Gilles, A.M. / Barzu, O. / Delarue, M.
#3: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Analysis of the Thymidylate Kinase from Mycobacterium Tuberculosis
著者: Li De La Sierra, I. / Munier-Lehmann, H. / Gilles, A.M. / Barzu, O. / Delarue, M.
履歴
登録2002年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年5月10日Group: Other
改定 1.42018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THYMIDYLATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,8736
ポリマ－22,6631
非ポリマー1,2115
水2,612145
1
A: THYMIDYLATE KINASE
ヘテロ分子

A: THYMIDYLATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,74612
ポリマ－45,3252
非ポリマー2,42110
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_555x-y,-y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.510, 75.510, 136.020
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1149-

HOH

詳細The biological assembly is a dimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operations: x-y, -y, -z.

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 THYMIDYLATE KINASE / / TMK


分子量: 22662.525 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
プラスミド: PET22B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O05891, UniProt: P9WKE1*PLUS, dTMP kinase

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非ポリマー , 5種, 150分子

#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト / クエン酸


分子量: 189.100 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#4: 化合物 ChemComp-TMP / THYMIDINE-5'-PHOSPHATE / TMP


分子量: 322.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N2O8P
#5: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 145 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化温度: 293 K / pH: 4.6
詳細: Soaking in 30mM ATP, 40% PEG 2000, 10 mM ammonium sulphate, 0.1 M sodium citrate pH 4.6, 25mM magnesium acetate, 2 mM mercaptoethanol, 3 mM EDTA, 1.5 mM DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, SOAKING
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
1270000-392000 nmprotein1drop
22 mMTMP1drop
31 mMdithiothreitol1drop
42 mMEDTA1drop
515 mMTris-HCl1droppH7.4
61.4 MMES1reservoir
72 %(w/v)beta-mercaptoethanol1reservoir
80.1 Mmagnesium acetate1reservoirpH6.0
92 mM1
1025 mM1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.93 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年4月7日 / 詳細: Toroidal Mirror
放射モノクロメーター: Silicon / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.93 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→24.72 Å / Num. all: 20281 / Num. obs: 20281 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 23 Å2 / Rsym value: 0.066 / Net I/σ(I): 6.9
反射 シェル解像度: 1.85→1.95 Å / 冗長度: 5.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Num. unique all: 2839 / Rsym value: 0.382 / % possible all: 98.8
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.066
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.8 % / Rmerge(I) obs: 0.382

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS1位相決定
精密化構造決定の手法: その他
開始モデル: PDB ENTRY 1GSI

1gsi


解像度: 1.85→24.72 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high rms absF: 1967002.66 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 1967002.66 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 981 4.9 %RANDOM
Rwork0.21 ---
all0.211 20223 --
obs0.21 20223 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.8217 Å2 / ksol: 0.361322 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.95 Å2-0.08 Å20 Å2
2--2.95 Å20 Å2
3----5.9 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.21 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→24.72 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1514 0 75 145 1734
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.151.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.682
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.252
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.862.5
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 149 4.6 %
Rwork0.235 3084 -
obs-3084 98.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ATP_TMP.PARATP_TMP.TOP
X-RAY DIFFRACTION5CIT.PARCIT.TOP
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.21
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.17
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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