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万見
- PDB-1k7i: PrtC from Erwinia chrysanthemi: Y228F mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1k7i
タイトルPrtC from Erwinia chrysanthemi: Y228F mutant
要素secreted protease C
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / metalloprotease (金属プロテアーゼ) / protease (プロテアーゼ)
機能・相同性
機能・相同性情報


セラリシン / 細胞外マトリックス / metalloendopeptidase activity / calcium ion binding / タンパク質分解 / extracellular space / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Peptidase M10 serralysin, C-terminal / Peptidase M10B / Serralysin-like metallopeptidase domain / Peptidase M10 serralysin C terminal / Serralysin-like metalloprotease, C-terminal / 2 Solenoid / Alkaline Protease, subunit P, domain 1 / Hemolysin-type calcium-binding conserved site / Hemolysin-type calcium-binding region signature. / RTX calcium-binding nonapeptide repeat ...Peptidase M10 serralysin, C-terminal / Peptidase M10B / Serralysin-like metallopeptidase domain / Peptidase M10 serralysin C terminal / Serralysin-like metalloprotease, C-terminal / 2 Solenoid / Alkaline Protease, subunit P, domain 1 / Hemolysin-type calcium-binding conserved site / Hemolysin-type calcium-binding region signature. / RTX calcium-binding nonapeptide repeat / RTX calcium-binding nonapeptide repeat (4 copies) / Serralysin-like metalloprotease, C-terminal / Peptidase M10, metallopeptidase / マトリックスメタロプロテアーゼ / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Collagenase (Catalytic Domain) / Collagenase (Catalytic Domain) / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Erwinia chrysanthemi (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.59 Å
データ登録者Baumann, U. / Hege, T.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Protease C of Erwinia chrysanthemi: The Crystal Structure and Role of Amino Acids Y228 and E189
著者: Hege, T. / Baumann, U.
履歴
登録2001年10月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月7日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: secreted protease C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9659
ポリマ－51,6191
非ポリマー3468
水9,386521
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)101.967, 101.967, 122.298
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

-
要素

#1: タンパク質 secreted protease C / PROC


分子量: 51619.242 Da / 分子数: 1 / 変異: Y228F / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Erwinia chrysanthemi (バクテリア)
属: Dickeya / 遺伝子: prtc / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P16317, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 521 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5 / 詳細: NaCl, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
12 M1reservoirNaCl
20.1 M1reservoirNaH2PO4
30.1 M1reservoirKH2PO4
40.1 MMES1reservoirpH6.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM1A / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→14.98 Å / Num. all: 98323 / Num. obs: 577315 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 19.4 Å2 / Limit h max: 55 / Limit h min: 0 / Limit k max: 55 / Limit k min: 0 / Limit l max: 76 / Limit l min: 0 / Observed criterion F max: 2027026.13 / Observed criterion F min: 4.5 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 39.5
反射 シェル解像度: 1.59→1.62 Å / Rmerge(I) obs: 0.212 / Mean I/σ(I) obs: 6.9 / % possible all: 99.7
反射
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Num. obs: 98513 / Num. measured all: 577315 / Rmerge(I) obs: 0.04
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.7 % / Rmerge(I) obs: 0.212 / Mean I/σ(I) obs: 6.91

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 1.59→14.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.204 2024 2.1 %random
Rwork0.197 ---
all0.199 98730 --
obs0.199 98323 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 49.8181 Å2 / ksol: 0.413029 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 53.7 Å2 / Biso mean: 23.39 Å2 / Biso min: 9.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.95 Å20.51 Å20 Å2
2--0.95 Å20 Å2
3----1.9 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.2 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.15 Å0.11 Å
Luzzati d res high-1.59
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.59→14.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3519 0 8 521 4048
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg25.5
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg0.65
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.59-1.630.2531412.20.22963370.0216564647898.7
1.63-1.670.2311492.30.22763340.0196526648399.3
1.67-1.710.2531532.40.22963400.026555649399.1
1.71-1.760.2651191.80.2264080.0246575652799.3
1.76-1.820.2631251.90.22663530.0246538647899.1
1.82-1.890.23412820.22163950.0216567652399.3
1.89-1.960.2181261.90.21363840.0196572651099.1
1.96-2.050.2151372.10.20863480.0186528648599.3
2.05-2.160.2181382.10.20463950.0196591653399.1
2.16-2.290.2181211.90.19764090.026572653099.4
2.29-2.470.2171502.30.20663990.0186591654999.4
2.47-2.720.22712920.21464500.026615657999.5
2.72-3.110.2231271.90.2164890.026640661699.6
3.11-3.90.16113720.17465460.0146697668399.8
3.9-14.980.1751442.10.16767120.0156873685699.8
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.paramwater_rep.top
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å / Rfactor obs: 0.199 / Rfactor Rfree: 0.2042 / Rfactor Rwork: 0.1966
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0048
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.25
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.253 / Rfactor Rwork: 0.229

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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