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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1jvd | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN AGX2 COMPLEXED WITH UDPGLCNAC | ||||||
要素 | UDPGLCNAC PYROPHOSPHORYLASE (AGX2) | ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / NUCLEOTIDYLTRANSFERASE / ALTERNATIVE SPLICING (選択的スプライシング) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 protein serine pyrophosphorylase activity / UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; リン酸基に移すもの / Synthesis of UDP-N-acetyl-glucosamine / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / antiviral innate immune response / positive regulation of type I interferon production ...protein serine pyrophosphorylase activity / UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylgalactosamine diphosphorylase activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; リン酸基に移すもの / Synthesis of UDP-N-acetyl-glucosamine / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / antiviral innate immune response / positive regulation of type I interferon production / 核質 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å | ||||||
データ登録者 | Peneff, C. / Bourne, Y. | ||||||
引用 | ジャーナル: EMBO J. / 年: 2001 タイトル: Crystal structures of two human pyrophosphorylase isoforms in complexes with UDPGlc(Gal)NAc: role of the alternatively spliced insert in the enzyme oligomeric assembly and active site architecture. 著者: Peneff, C. / Ferrari, P. / Charrier, V. / Taburet, Y. / Monnier, C. / Zamboni, V. / Winter, J. / Harnois, M. / Fassy, F. / Bourne, Y. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1jvd.cif.gz | 209.2 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1jvd.ent.gz | 165.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1jvd.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jv/1jvd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jv/1jvd | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 58838.785 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AGX2 / プラスミド: pRU277 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Xl1 BLUE 参照: UniProt: Q16222, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.57 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.7 詳細: PEG600, pH 5.7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 20 ℃ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.931 Å |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1999年5月20日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.931 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.4→40 Å / Num. obs: 43625 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 35 Å2 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 6.2 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 40 Å / Rmerge(I) obs: 0.062 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 99.8 % / Rmerge(I) obs: 0.273 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→19.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 1498298.17 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 40.6024 Å2 / ksol: 0.353303 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 38.6 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.97 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.251 / Rfactor Rwork: 0.193 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.309 / Rfactor Rwork: 0.242 |