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- PDB-1izb: ROLE OF B13 GLU IN INSULIN ASSEMBLY: THE HEXAMER STRUCTURE OF REC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1izb
タイトルROLE OF B13 GLU IN INSULIN ASSEMBLY: THE HEXAMER STRUCTURE OF RECOMBINANT MUTANT (B13 GLU-> GLN) INSULIN
要素(INSULINインスリン) x 2
キーワードHORMONE (ホルモン)
機能・相同性
機能・相同性情報


Insulin processing / IRS activation / Signal attenuation / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Insulin receptor recycling / glycoprotein biosynthetic process / response to L-arginine ...Insulin processing / IRS activation / Signal attenuation / Insulin receptor signalling cascade / Signaling by Insulin receptor / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Insulin receptor recycling / glycoprotein biosynthetic process / response to L-arginine / positive regulation of lipoprotein lipase activity / lactate biosynthetic process / lipoprotein biosynthetic process / positive regulation of fatty acid biosynthetic process / positive regulation of glucose metabolic process / COPI-mediated anterograde transport / lipid biosynthetic process / negative regulation of glycogen catabolic process / regulation of cellular amino acid metabolic process / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / positive regulation of respiratory burst / positive regulation of dendritic spine maintenance / alpha-beta T cell activation / negative regulation of acute inflammatory response / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / fatty acid homeostasis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of DNA replication / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / regulation of protein localization to plasma membrane / negative regulation of lipid catabolic process / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of protein autophosphorylation / insulin-like growth factor receptor binding / neuron projection maintenance / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of cytokine production / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / positive regulation of glucose import / negative regulation of proteolysis / wound healing / insulin receptor binding / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / vasodilation / positive regulation of protein localization to nucleus / glucose metabolic process / glucose homeostasis / insulin receptor signaling pathway / protease binding / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / extracellular space / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
インスリン / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 解像度: 2 Å
データ登録者Xiao, B. / Dodson, G.G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1992
タイトル: Role of B13 Glu in insulin assembly. The hexamer structure of recombinant mutant (B13 Glu-->Gln) insulin.
著者: Bentley, G.A. / Brange, J. / Derewenda, Z. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Markussen, J. / Wilkinson, A.J. / Wollmer, A. / Xiao, B.
履歴
登録1992年10月16日-
改定 1.01993年10月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7646
ポリマ－11,6334
非ポリマー1312
水2,252125
1
A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8823
ポリマ－5,8172
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1630 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area3700 Å2
手法PISA
2
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8823
ポリマ－5,8172
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1750 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area3570 Å2
手法PISA
3
A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,29218
ポリマ－34,90012
非ポリマー3926
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area20100 Å2
ΔGint-252 kcal/mol
Surface area12070 Å2
手法PISA
4
A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子

C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,29218
ポリマ－34,90012
非ポリマー3926
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation1_556x,y,z+11
crystal symmetry operation2_556-y,x-y,z+11
crystal symmetry operation3_556-x+y,-x,z+11
Buried area13590 Å2
ΔGint-198 kcal/mol
Surface area18580 Å2
手法PISA
5
A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子

A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6469
ポリマ－17,4506
非ポリマー1963
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area5430 Å2
ΔGint-96 kcal/mol
Surface area10660 Å2
手法PISA
6
C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子

C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6469
ポリマ－17,4506
非ポリマー1963
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area5770 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area10320 Å2
手法PISA
7
A: INSULIN
B: INSULIN
ヘテロ分子

C: INSULIN
D: INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7646
ポリマ－11,6334
非ポリマー1312
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
Buried area4990 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area5670 Å2
手法PISA
8


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4750 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area5910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.850, 82.850, 34.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-101-

ZN

21D-102-

ZN

31B-110-

HOH

41B-121-

HOH

-
要素

#1: タンパク質・ペプチド INSULIN / インスリン


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P01315
#2: タンパク質・ペプチド INSULIN / インスリン


分子量: 3432.968 Da / 分子数: 2 / Mutation: E13Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P01315
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.46 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.2 / 手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.02 M11HCl
22 mg/mlzinc acetate11
350 mMNa3 citrate11
416 %(v/v)acetone11

-
データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. obs: 5369 / % possible obs: 91.1 % / Rmerge(I) obs: 0.05

-
解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化Rfactor obs: 0.18 / 最高解像度: 2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数810 0 2 125 937
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / Num. reflection obs: 5369 / Rfactor obs: 0.18
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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