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万見
- PDB-1hbz: Catalase from Micrococcus lysodeikticu -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1hbz
タイトルCatalase from Micrococcus lysodeikticu
要素CATALASEカタラーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / PEROXIDASE (ペルオキシダーゼ) / IRON (鉄) / HEME HYDROGEN PEROXIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


カタラーゼ / catalase activity / hydrogen peroxide catabolic process / response to oxidative stress / heme binding / metal ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Catalase, clade 3 / Catalase, mono-functional, haem-containing, clades 1 and 3 / Catalase HpII, Chain A, domain 1 / Catalase core domain / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. / カタラーゼ / Catalase active site / Catalase proximal active site signature. / Catalase immune-responsive domain ...Catalase, clade 3 / Catalase, mono-functional, haem-containing, clades 1 and 3 / Catalase HpII, Chain A, domain 1 / Catalase core domain / Catalase haem-binding site / Catalase proximal heme-ligand signature. / カタラーゼ / Catalase active site / Catalase proximal active site signature. / Catalase immune-responsive domain / Catalase-related immune-responsive / Catalase core domain / Catalase, mono-functional, haem-containing / カタラーゼ / catalase family profile. / Catalase superfamily / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / カタラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種MICROCOCCUS LYSODEIKTICUS (マイクロコッカス・ルテウス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Murshudov, G.N. / Grebenko, A.I. / Barynin, V.V. / Braningen, J. / Wilson, K.S. / Dauter, Z. / Melik-Adamyan, W.R.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1992
タイトル: Three-Dimensional Structure of Catalase from Micrococcus Lysodeikticus at 1.5A Resolution
著者: Murshudov, G.N. / Melik-Adamyan, W.R. / Grebenko, A.I. / Barynin, V.V. / Vagin, A.A. / Vainshtein, B.K. / Dauter, Z. / Wilson, K.S.
履歴
登録2001年4月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02001年5月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "A" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "A" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 8-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 9-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CATALASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,0193
ポリマ－56,3071
非ポリマー7132
水9,692538
1
A: CATALASE
ヘテロ分子

A: CATALASE
ヘテロ分子

A: CATALASE
ヘテロ分子

A: CATALASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)228,07812
ポリマ－225,2284
非ポリマー2,8508
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
crystal symmetry operation8_555-y,-x,-z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)106.700, 106.700, 106.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2063-

HOH

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要素

#1: タンパク質 CATALASE / カタラーゼ


分子量: 56306.875 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) MICROCOCCUS LYSODEIKTICUS (マイクロコッカス・ルテウス)
参照: UniProt: P29422*PLUS, カタラーゼ
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME / Heme B


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 538 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細STRUCTURE WAS SOLVED IN THE ABSENCE OF CHEMICAL SEQUENCE. PROTECT CELLS FROM THE TOXIC EFFECTS OF ...STRUCTURE WAS SOLVED IN THE ABSENCE OF CHEMICAL SEQUENCE. PROTECT CELLS FROM THE TOXIC EFFECTS OF HYDROGEN PEROXIDE BY BREAKING DOWN HYDROGEN PEROXIDE IN WATER AND OXYGEN.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.2 %
結晶化pH: 6 / 詳細: pH 6.00
結晶化
*PLUS
pH: 5.2 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120-30 mg/mlprotein1drop
20.6-0.8 Mammonium sulfate1drop
30.05 Msodium acetate1drop
41.2-1.4 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.98
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.501→12 Å / Num. obs: 358628 / % possible obs: 97 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 1.5→1.54 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 96
反射
*PLUS
Num. obs: 95355 / Num. measured all: 358628

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.0.36精密化
MOSFLMデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.5→12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.988 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.981 / SU B: 0.59 / SU ML: 0.022 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.043 / ESU R Free: 0.042 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.12 4781 5 %RANDOM
Rwork0.092 ---
obs-90574 97.5 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3981 0 48 538 4567
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0214220
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023593
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.7021.955754
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg0.87538359
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1080.2583
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.024802
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02910
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2540.3736
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1890.33345
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1890.5375
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3270.311
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1780.3135
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1570.545
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.8481.52492
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.77224027
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.59631728
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.3324.51727
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.5→1.54 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.153 354
Rwork0.109 6366
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC_5.0.36 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.12 / Rfactor Rwork: 0.092
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.021
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0010.02

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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