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- PDB-1g97: S.PNEUMONIAE GLMU COMPLEXED WITH UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE AND MG2+ -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1g97
タイトルS.PNEUMONIAE GLMU COMPLEXED WITH UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE AND MG2+
要素N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / GlmU / acetyltransferase / uridyltransferase / pyrophosphorylase / left-handed beta-sheet helix / trimer / magnesium (マグネシウム) / UDP-N-acetylglucosamine (ウリジン二リン酸-N-アセチルグルコサミン)
機能・相同性
機能・相同性情報


glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / cell morphogenesis / regulation of cell shape ...glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase activity / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase / UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase activity / UDP-N-acetylglucosamine biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / peptidoglycan biosynthetic process / cell wall organization / cell morphogenesis / regulation of cell shape / magnesium ion binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / Hexapeptide repeat of succinyl-transferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Hexapeptide repeat ...Bifunctional UDP-N-acetylglucosamine pyrophosphorylase/glucosamine-1-phosphate N-acetyltransferase / GlmU, C-terminal LbH domain / Hexapeptide repeat of succinyl-transferase / Hexapeptide transferase, conserved site / Hexapeptide-repeat containing-transferases signature. / Nucleotidyl transferase domain / Nucleotidyl transferase / Hexapeptide repeat proteins / UDP N-Acetylglucosamine Acyltransferase; domain 1 / Hexapeptide repeat / Bacterial transferase hexapeptide (six repeats) / Trimeric LpxA-like superfamily / 3 Solenoid / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Spore Coat Polysaccharide Biosynthesis Protein SpsA; Chain A / Nucleotide-diphospho-sugar transferases / Alpha-Beta Complex / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / Bifunctional protein GlmU
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Kostrewa, D. / D'Arcy, A. / Kamber, M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Crystal structures of Streptococcus pneumoniae N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase, GlmU, in apo form at 2.33 A resolution and in complex with UDP-N-acetylglucosamine and ...タイトル: Crystal structures of Streptococcus pneumoniae N-acetylglucosamine-1-phosphate uridyltransferase, GlmU, in apo form at 2.33 A resolution and in complex with UDP-N-acetylglucosamine and Mg(2+) at 1.96 A resolution.
著者: Kostrewa, D. / D'Arcy, A. / Takacs, B. / Kamber, M.
履歴
登録2000年11月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02001年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,0534
ポリマ－49,3981
非ポリマー6553
水8,683482
1
A: N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE
ヘテロ分子

A: N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,15912
ポリマ－148,1953
非ポリマー1,9649
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area14460 Å2
ΔGint-97 kcal/mol
Surface area49500 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)93.660, 93.660, 275.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-461-

NA

21A-782-

HOH

31A-814-

HOH

詳細The biological assembly is a trimer generated from the monomer in the asymmetric unit by the operations: -Y+1, X-Y, Z and -X+Y+1, -X+1, Z

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要素

#1: タンパク質 N-ACETYLGLUCOSAMINE-1-PHOSPHATE URIDYLTRANSFERASE / GLMU / UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE PYROPHOSPHORYLASE


分子量: 49398.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pneumoniae (肺炎レンサ球菌)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q97R46, UDP-N-acetylglucosamine diphosphorylase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-UD1 / URIDINE-DIPHOSPHATE-N-ACETYLGLUCOSAMINE / UDP-GlcNAc


分子量: 607.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H27N3O17P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 482 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.9 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M BIS/TRIS, 0.2 M Ammonium Sulfate, 25 % PEG 3350, soaked with 10 mM UDP-N-Acetylglucosamine and 10 mM Mg(Cl)2, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
114 mg/mlprotein1drop
20.1 MBis-Tris1reservoir
30.2 Mammonium sulfate1reservoir
425 %(w/v)PEG33501reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM1A / 波長: 0.873 / 波長: 0.873 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年4月25日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.873 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→30 Å / Num. all: 81753 / Num. obs: 33249 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.4 % / Biso Wilson estimate: 19.1 Å2 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 1.96→2.03 Å / 冗長度: 2.4 % / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 3197 / Rsym value: 0.311 / % possible all: 95.4
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.062
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.4 % / Rmerge(I) obs: 0.311

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: Apo form of GlmU, PDB entry code 1G95

1g95


解像度: 1.96→30 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: FREE-R / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: BULK SOLVENT CORRECTION WITH ELECTRON DENSITY = 0.34 E/A**3, B-FACTOR = 26.9 A**2. WATER MOLECULES ARE ORDERED WITH ASCENDING B-FACTORS. THE FOLLOWING AMINO ACID RESIDUES WERE NOT VISIBLE IN ...詳細: BULK SOLVENT CORRECTION WITH ELECTRON DENSITY = 0.34 E/A**3, B-FACTOR = 26.9 A**2. WATER MOLECULES ARE ORDERED WITH ASCENDING B-FACTORS. THE FOLLOWING AMINO ACID RESIDUES WERE NOT VISIBLE IN THE ELECTRON DENSITY MAPS: 1 and 448-459. THE FOLLOWING AMINO ACIDS HAVE HIGH AVERAGE B-FACTORS (>= 50 A**2) AND POOR ELECTRON DENSITY: 61, 90-92, 120-122, 145-146, 179, 188-190, 387-391, 441, 447.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 1658 4.9 %RANDOM
Rwork0.188 ---
all-33249 --
obs-33242 98 %-
溶媒の処理溶媒モデル: bulk solvent mask / Bsol: 26.9 Å2 / ksol: 0.34 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.699 Å2-6.737 Å20 Å2
2---2.699 Å20 Å2
3---5.399 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3360 0 41 482 3883
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.42
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.13
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.54.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it56
LS精密化 シェル解像度: 1.96→2.03 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 155 4.6 %
Rwork0.256 3042 -
obs--91 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ROCHE.PARAMROCHE.TOP
X-RAY DIFFRACTION3UNG.PRXUNG.TPX
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 4.9 % / Rfactor obs: 0.19
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 27.2 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.42
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.54.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.13
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it56
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.286 / % reflection Rfree: 4.6 % / Rfactor Rwork: 0.256

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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