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- PDB-1epx: CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF ALDOLASE FROM L. MEXICANA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1epx
タイトルCRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS OF ALDOLASE FROM L. MEXICANA
要素FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE
キーワードLYASE (リアーゼ) / beta barrel (Βバレル) / pts signal / aldolase / leishmania (リーシュマニア) / fructose-1 (フルクトース) / 6-bisphosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / glycolytic process / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site / Fructose-bisphosphate aldolase class-I active site. / Fructose-bisphosphate aldolase, class-I / Fructose-bisphosphate aldolase class-I / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIMバレル / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fructose-bisphosphate aldolase
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania mexicana (メキシコリーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Chudzik, D.M. / Michels, P.A. / de Walque, S. / Hol, W.G.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Structures of type 2 peroxisomal targeting signals in two trypanosomatid aldolases.
著者: Chudzik, D.M. / Michels, P.A. / de Walque, S. / Hol, W.G.
履歴
登録2000年3月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE
B: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE
C: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE
D: FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)162,8944
ポリマ－162,8944
非ポリマー00
水24,4101355
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13620 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area44540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.8, 118.1, 159.6
Angle α, β, γ (deg.)90, 90, 90
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATE ALDOLASE


分子量: 40723.539 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania mexicana (メキシコリーシュマニア)
プラスミド: PET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 PLYSS / 参照: UniProt: Q9U5N6, fructose-bisphosphate aldolase
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1355 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.42 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4
詳細: 13% mmePEG 5000, 50 mM sodium phosphate, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
113 %(w/v)mPEG50001reservoir
250 mMsodium phosphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 150 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.98
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 1998年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. all: 139248 / Num. obs: 515238 / % possible obs: 92.9 % / Observed criterion σ(F): 20 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 14.95 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 18.53
反射 シェル解像度: 1.8→1.88 Å / 冗長度: 1.2 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Num. unique all: 45455 / % possible all: 55
反射
*PLUS
Num. obs: 139238 / Num. measured all: 515238
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 55 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: T. Brucei Aldolase

解像度: 1.8→20 Å / σ(F): 10000000 / σ(I): 2 / 立体化学のターゲット値: TNT ideal values
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.213 13934 9.28 %Used CNS
Rwork0.161 ---
all0.165 576473 --
obs0.175 515238 92.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: Babinet Method / Bsol: 228.441 Å2 / ksol: 0.80209 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.5 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10776 0 0 1355 12131
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.678
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.02
Refine LS restraints NCSWeight Biso : 2 / Weight position: 300
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.83 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 412 7.25 %
Rwork0.271 3652 -
obs--71.5 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: water.param
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.22 / Rfactor Rwork: 0.165
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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