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Yorodumi- PDB-4tr9: Ternary co-crystal structure of fructose-bisphosphate aldolase fr... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4tr9 | ||||||
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Title | Ternary co-crystal structure of fructose-bisphosphate aldolase from Plasmodium falciparum in complex with TRAP and a small molecule inhibitor | ||||||
Components |
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Keywords | Lyase/Lyase Inhibitor / Lyase-Lyase Inhibitor complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information Fructose catabolism / Platelet degranulation / Gluconeogenesis / Glycolysis / microneme / Neutrophil degranulation / symbiont entry into host / fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / actin polymerization or depolymerization ...Fructose catabolism / Platelet degranulation / Gluconeogenesis / Glycolysis / microneme / Neutrophil degranulation / symbiont entry into host / fructose-bisphosphate aldolase / fructose-bisphosphate aldolase activity / actin polymerization or depolymerization / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / glycolytic process / actin binding / host cell surface receptor binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Plasmodium falciparum (malaria parasite P. falciparum) Plasmodium falciparum 3D7 (eukaryote) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.111 Å | ||||||
Authors | Bosch, G. / Weltzer, R. / O'Malley, K. / Bosch, J. | ||||||
Citation | Journal: Malar.J. / Year: 2015 Title: Inhibition by stabilization: targeting the Plasmodium falciparum aldolase-TRAP complex. Authors: Nemetski, S.M. / Cardozo, T.J. / Bosch, G. / Weltzer, R. / O'Malley, K. / Ejigiri, I. / Kumar, K.A. / Buscaglia, C.A. / Nussenzweig, V. / Sinnis, P. / Levitskaya, J. / Bosch, J. #1: Journal: J. Mol. Recognit. / Year: 2013 Title: Development of a multifunctional tool for drug screening against plasmodial protein-protein interactions via surface plasmon resonance Authors: Boucher, L.E. / Bosch, J. #2: Journal: MBio / Year: 2012 Title: Binding of aldolase and glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase to the cytoplasmic tails of Plasmodium falciparum merozoite duffy binding-like and reticulocyte homology ligands. Authors: Pal-Bhowmick, I. / Andersen, J. / Srinivasan, P. / Narum, D.L. / Bosch, J. / Miller, L.H. #3: Journal: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / Year: 2007 Title: Aldolase provides an unusual binding site for thrombospondin-related anonymous protein in the invasion machinery of the malaria parasite Authors: Bosch, J. / Buscaglia, C.A. / Krumm, B. / Ingason, B.P. / Lucas, R. / Roach, C. / Cardozo, T. / Nussenzweig, V. / Hol, W.G. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4tr9.cif.gz | 564.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb4tr9.ent.gz | 470.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4tr9.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 4tr9_validation.pdf.gz | 1.4 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 4tr9_full_validation.pdf.gz | 1.4 MB | Display | |
Data in XML | 4tr9_validation.xml.gz | 59.3 KB | Display | |
Data in CIF | 4tr9_validation.cif.gz | 81.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tr/4tr9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/tr/4tr9 | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 2pc4S S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Details | AS PER THE AUTHORS THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS A TETRAMER OF CHAINS A,B,C,D |
-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 40152.906 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Plasmodium falciparum (malaria parasite P. falciparum) Strain: isolate 3D7 / Gene: PF14_0425 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q7KQL9, fructose-bisphosphate aldolase |
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-Protein/peptide , 3 types, 6 molecules EGHIJK
#2: Protein/peptide | Mass: 1053.209 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: It seems as if this is the C-terminal tail of Aldolase, however no direct connectivity to either Chain A,B,C,D could be made. Amino acids were modeled as good as possible Source: (gene. exp.) Plasmodium falciparum 3D7 (eukaryote) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q7KQL9*PLUS |
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#3: Protein/peptide | Mass: 1124.287 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: It seems as if this is the C-terminal tail of Aldolase, however no direct connectivity to either Chain A,B,C,D could be made. Amino acids were modeled as good as possible Source: (gene. exp.) Plasmodium falciparum 3D7 (eukaryote) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q7KQL9*PLUS |
#4: Protein/peptide | Mass: 433.416 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: Synthetic TRAP-tail / Source: (gene. exp.) Plasmodium falciparum 3D7 (eukaryote) / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: Q76NM2*PLUS |
-Non-polymers , 2 types, 608 molecules
#5: Chemical | ChemComp-38D / #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.11 Å3/Da / Density % sol: 41.6 % Preparation: Data completeness is 61.1% due to the geometry of the detector used |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / Details: 20% PEG 3350, 0.1 M MgCl / PH range: 7.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL9-2 / Wavelength: 0.97946 Å |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Jan 9, 2010 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97946 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.11→44.85 Å / Num. obs: 49244 / % possible obs: 61.09 % / Redundancy: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.07019 / Net I/σ(I): 21.47 |
Reflection shell | Resolution: 2.11→2.186 Å / Redundancy: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.9098 / Mean I/σ(I) obs: 1.04 / % possible all: 8.08 |
-Processing
Software | Name: PHENIX / Version: (phenix.refine: 1.9_1692) / Classification: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 2pc4 Resolution: 2.111→44.85 Å / SU ML: 0.28 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / Phase error: 36.92 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.111→44.85 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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