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万見
- PDB-1ai4: PENICILLIN ACYLASE COMPLEXED WITH 3,4-DIHYDROXYPHENYLACETIC ACID -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ai4
タイトルPENICILLIN ACYLASE COMPLEXED WITH 3,4-DIHYDROXYPHENYLACETIC ACID
要素(PENICILLIN AMIDOHYDROLASEペニシリンアミダーゼ) x 2
キーワードANTIBIOTIC RESISTANCE (抗微生物薬耐性) / LIGAND INDUCED CONFORMATIONAL CHANGE / HYDROLASE (加水分解酵素)
機能・相同性
機能・相同性情報


ペニシリンアミダーゼ / penicillin amidase activity / antibiotic biosynthetic process / ペリプラズム / response to antibiotic / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #150 / Penicillin G acylase, C-terminal / Penicillin amidase (Acylase) alpha subunit, N-terminal domain / Aminohydrolase, alpha-helical knob region / Penicillin Amidohydrolase, domain 1 / Penicillin Amidohydrolase; domain 1 / Penicillin G acylase, beta-roll domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain, beta-sheet knob region / Penicillin/GL-7-ACA/AHL acylase / Penicillin/GL-7-ACA/AHL/aculeacin-A acylase ...Helix Hairpins - #150 / Penicillin G acylase, C-terminal / Penicillin amidase (Acylase) alpha subunit, N-terminal domain / Aminohydrolase, alpha-helical knob region / Penicillin Amidohydrolase, domain 1 / Penicillin Amidohydrolase; domain 1 / Penicillin G acylase, beta-roll domain / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain, beta-sheet knob region / Penicillin/GL-7-ACA/AHL acylase / Penicillin/GL-7-ACA/AHL/aculeacin-A acylase / Penicillin amidase type, domain 1 / Penicillin amidase type, N-terminal domain, B-knob / Penicillin amidase type, A-knob / ペニシリンアミダーゼ / Aminohydrolase, N-terminal nucleophile (Ntn) domain / Glutamine Phosphoribosylpyrophosphate, subunit 1, domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / 4-Layer Sandwich / Helix Hairpins / Roll / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-(3,4-DIHYDROXYPHENYL)ACETIC ACID / Penicillin G acylase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / ISOMORPHOUS WITH NATIVE STRUCTURE / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Done, S.H.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Ligand-induced conformational change in penicillin acylase.
著者: Done, S.H. / Brannigan, J.A. / Moody, P.C.E. / Hubbard, R.E.
#1: ジャーナル: Thesis / 年: 1996
タイトル: Structural Studies of Penicillin Acylase
著者: Done, S.H.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 1995
タイトル: Penicillin Acylase Has a Single-Amino-Acid Catalytic Centre
著者: Duggleby, H.J. / Tolley, S.P. / Hill, C.P. / Dodson, E.J. / Dodson, G. / Moody, P.C.
#3: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1990
タイトル: Expression, Purification and Crystallization of Penicillin G Acylase from Escherichia Coli Atcc 11105
著者: Hunt, P.D. / Tolley, S.P. / Ward, R.J. / Hill, C.P. / Dodson, G.G.
履歴
登録1997年5月1日処理サイト: BNL
改定 1.01997年11月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / software / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _software.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PENICILLIN AMIDOHYDROLASE
B: PENICILLIN AMIDOHYDROLASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,4764
ポリマ－86,2672
非ポリマー2082
水10,809600
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14560 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area28950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.120, 65.080, 76.300
Angle α, β, γ (deg.)100.20, 111.44, 105.81
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 PENICILLIN AMIDOHYDROLASE / ペニシリンアミダーゼ


分子量: 23838.824 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06875, ペニシリンアミダーゼ
#2: タンパク質 PENICILLIN AMIDOHYDROLASE / ペニシリンアミダーゼ


分子量: 62428.512 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06875, ペニシリンアミダーゼ
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-DHY / 2-(3,4-DIHYDROXYPHENYL)ACETIC ACID / DOPAC / 3,4-ジヒドロキシフェニル酢酸


分子量: 168.147 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H8O4 / コメント: 神経伝達物質*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 600 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.06 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.5 %
結晶化手法: streak seeded / pH: 7.2
詳細: CRYSTALLISED FROM 10% PEG 8000, 50MM MOPS, PH 7.2, STREAK SEEDED. SOAKED IN 10MM 3,4-DIHYDROXYPHENYLACETIC ACID., streak seeded
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15 mg/mlpenicillin acylase1drop
225 mMMOPS1drop
35 %PEG80001drop
450 mMMOPS1reservoir
59-14 %PEG80001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 300 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.98
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年7月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→19.85 Å / Num. obs: 33691 / % possible obs: 96.5 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 17.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.055 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 2.35→2.47 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.164 / Mean I/σ(I) obs: 4.5 / % possible all: 97.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 67109

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
Agrovataデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: ISOMORPHOUS WITH NATIVE STRUCTURE / 解像度: 2.35→19.85 Å / 交差検証法: FREE_R / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 2413 7 %BASED ON NATIVE STRUCTURE
Rwork0.15 ---
obs-33691 96.5 %-
原子変位パラメータBiso mean: 30.38 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→19.85 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6071 0 13 600 6684
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0150.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.040.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0430.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it3.3653
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it4.4355
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it7.1615
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it9.21810
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.02590.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1430.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1770.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.3160.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1660.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor5.27
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor20.215
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor26.120
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 33691 / Rfactor all: 0.15 / Rfactor Rwork: 0.15
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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